Quelltext der Seite Hormonsensitive Lipase

{{Infobox Protein
| Name            = 
| Bild            = 
| Bild_legende    = <!-- nach {{PDB|ABCD}} -->
| PDB             = <!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} -->
| Groesse         = 1076 Aminosäuren
| Kofaktor        = 
| Precursor       = 
| Struktur        = 
| Isoformen       = 2
| HGNCid          = 6621
| Symbol          = LIPE
| AltSymbols      = 
| OMIM            = 151750
| UniProt         = Q05469
| MGIid           = 
| CAS             = 
| CASergänzend    = 
| ATC-Code        = <!-- {{ATC|X99|XX99}} -->
| DrugBank        = 
| Wirkstoffklasse = 
| TCDB            = 
| TranspText      = 
| EC-Nummer       = 3.1.1.79
| Kategorie       = Lipase
| Peptidase_fam   = 
| Inhibitor_fam   = 
| Reaktionsart    = Spaltung einer Fettsäure-Esterbindung
| Substrat        = Cholesterinester, Tri-/Di-/Monoacylglycerin + H<sub>2</sub>O
| Produkte        = Cholesterin, Diacyl-/Monoacyl-/Glycerin + Fettsäure
| Homolog_db      = HOGENOM
| Homolog_fam     = HSL
| Taxon           = [[Zweiseitentiere]]
| Taxon_Ausnahme  = 
| Orthologe       = {{ Protein Orthologe
    | Spezies1 = Mensch
    | Spezies2 = Hausmaus
    | S1_EntrezGene = 3991
 | S1_Ensembl = ENSG00000079435
 | S1_RefseqmRNA = NM_005357
 | S1_RefseqProtein = NP_005348
 | S1_GenLoc_db = hg38
 | S1_GenLoc_chr = 19
 | S1_GenLoc_start = 42401507
 | S1_GenLoc_end = 42427426
 | S1_Uniprot = Q05469
 | S2_EntrezGene = 16890
 | S2_Ensembl = ENSMUSG00000003123
 | S2_RefseqmRNA = NM_001039507
 | S2_RefseqProtein = NP_001034596
 | S2_GenLoc_db = mm10
 | S2_GenLoc_chr = 7
 | S2_GenLoc_start = 25379527
 | S2_GenLoc_end = 25398710
 | S2_Uniprot = P54310
  }}
}}Die '''hormonsensitive Lipase (HSL)''' ist das [[Enzym]], das gespeicherte [[Fette]] in [[Fettzelle]]n und [[Cholesterinester]] in ihre Bestandteile zerlegt und diese so zur Verfügung stellt. Die HSL ist damit von zentraler Bedeutung für den [[Fettstoffwechsel]] und die Synthese der [[Steroidhormone]]. Durch ihre – je nach [[Phosphorylierung]] – unterschiedliche Aktivität ist sie außerdem ein Ansatzpunkt zur Regulation des Fettabbaus durch von [[Hormon]]en ausgelöste [[Signalkaskade]]n, wobei [[Katecholamine]] den Fettabbau steigern und [[Insulin]] ihn bremst. HSL-Homologe sind bereits in [[Zweiseitentiere]]n zu finden. Beim Menschen ist sie in Fettzellen und Gewebetypen lokalisiert, die [[Cholesterin]] benötigen. Dies schließt die [[Langerhans-Inseln|Inselzellen]] des [[Pankreas]] mit ein, da dort Cholesterin für den Prozess der Insulinsekretion verbraucht wird.<ref>{{UniProt|Q05469}}</ref><ref>{{cite journal |author=Larsson S, Wierup N, Sundler F, Eliasson L, Holm C |title=Lack of cholesterol mobilization in islets of hormone-sensitive lipase deficient mice impairs insulin secretion |journal=[[Biochem. Biophys. Res. Commun.]] |volume=376 |issue=3 |pages=558–62 |year=2008 |month=November |pmid=18804448 |doi=10.1016/j.bbrc.2008.09.045 |url=}}</ref>

Mäuse ohne HSL schalten in ihrer Skelettmuskulatur die Energiegewinnung von Lipid auf Kohlenhydrat um. Die weitreichenden Änderungen im Stoffwechsel solcher Mäuse deuten darauf hin, dass Fettabbauprodukte eine Rolle als Signalmoleküle spielen. Solche Mäuse sind nicht mehr in der Lage, Energie aus ihren Fettreserven zu gewinnen. Studien lassen es für möglich erscheinen, dass die bei [[Diabetes mellitus]] beobachtete [[Fettleibigkeit]] aus ungenügendem Abbau der Skelettmuskelfette durch HSL entsteht. Aus diesen und anderen Gründen ist HSL ein [[Target (Biologie)|Target]] bei der Behandlung dieser Krankheit.<ref>{{cite journal |author=Pinent M, Hackl H, Burkard TR, ''et al'' |title=Differential transcriptional modulation of biological processes in adipocyte triglyceride lipase and hormone-sensitive lipase-deficient mice |journal=Genomics |volume=92 |issue=1 |pages=26–32 |year=2008 |month=July |pmid=18572100 |doi=10.1016/j.ygeno.2008.03.010 |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Fernandez C, Hansson O, Nevsten P, Holm C, Klint C |title=Hormone-sensitive lipase is necessary for normal mobilization of lipids during submaximal exercise |journal=Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. |volume=295 |issue=1 |pages=E179–86 |year=2008 |month=July |pmid=18492774 |doi=10.1152/ajpendo.00282.2007 |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Jocken JW, Blaak EE |title=Catecholamine-induced lipolysis in adipose tissue and skeletal muscle in obesity |journal=Physiol. Behav. |volume=94 |issue=2 |pages=219–30 |year=2008 |month=May |pmid=18262211 |doi=10.1016/j.physbeh.2008.01.002 |url=}}</ref>

== Katalysierte Reaktion ==
[[Datei:Triacylglycerin.svg|130px|Triacylglycerin]] + H<sub>2</sub>O ⇒ [[Datei:Diacylglycerin.svg|130px|Diacylglycerin]] + Fettsäure

Fettsäure wird von einem Acylglycerin abgespalten. Als Substrat werden außerdem Cholesterinester, Steroid-Fettsäureester, Retinylester und p-Nitrophenylester akzeptiert. HSL ist damit diejenige [[Lipase]] mit dem breitesten Wirkspektrum.<ref>ExPASy: [https://enzyme.expasy.org/EC/3.1.1.79 EC 3.1.1.79]</ref>

== Literatur ==
*{{cite journal |author=Kraemer FB, Shen WJ |title=Hormone-sensitive lipase: control of intracellular tri-(di-)acylglycerol and cholesteryl ester hydrolysis |journal=J. Lipid Res. |volume=43 |issue=10 |pages=1585–94 |year=2002 |month=October |pmid=12364542 |doi= |url=http://www.jlr.org/content/43/10/1585.full}}

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie_und_Pathobiochemie: Hormonsensitive Lipase}}
* D’Eustachio/reactome.org: [https://reactome.org/content/detail/R-HSA-163560 ''Hormone-sensitive lipase (HSL)-mediated triacylglycerol hydrolysis'']

== Einzelnachweise ==
<references/>

[[Kategorie:Esterase]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 19 (Mensch)]]