Quelltext der Seite Dihydrolipoyl-Transsuccinylase

{{Infobox Protein
| Name            = 
| Bild            = 
| Bild_legende    = <!-- nach {{PDB|ABCD}} -->
| PDB             = <!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} -->
| Groesse         = 453 Aminosäuren
| Kofaktor        = 2 [[Liponsäure|Lipoat]]
| Precursor       = 
| Struktur        = 
| Isoformen       = 
| HGNCid          = 2911
| Symbol          = DLST
| AltSymbols      = 
| OMIM            = 126063
| UniProt         = P36957
| MGIid           = 
| CAS             = 
| CASergänzend    = 
| ATC-Code        = <!-- {{ATC|X99|XX99}} -->
| DrugBank        = 
| Wirkstoffklasse = 
| EC-Nummer       = 2.3.1.61
| Kategorie       = Transferase
| Reaktionsart    = Übertragung eines Succinylrests
| Substrat        = CoA + Enzym-N(6)-(S-Succinyldihydrolipoyl)lysin
| Produkte        = Succinyl-CoA + Enzym-N(6)-(Dihydrolipoyl)lysin
| Homolog_db      = 
| Homolog_fam     = 
| Taxon           = [[Eukaryoten]]
| Taxon_Ausnahme  = 
| Orthologe       = 
}}
Die '''Dihydrolipoyl-Transsuccinylase (KDH-E2)''' (exakt: '''Dihydrolipoyllysinrest-Succinyltransferase''') ist ein [[Enzym]] und einer der drei Bestandteile des [[Ketoglutarat-Dehydrogenase]]-[[Proteinkomplex|Enzymkomplexes]], der unentbehrlich im [[Citratzyklus]] und im [[Lysin]]abbau der [[Eukaryoten]] und mancher [[Bakterien]] ist. KDH-E2 [[Katalyse|katalysiert]] die Übertragung des [[Bernsteinsäure|Succinylrests]] von dem zum Enzym gehörenden Dihydrolipoyllysin-[[Aminosäure]]rest auf ein [[Coenzym A|Coenzym-A]]-Molekül. Sie fungiert damit analog zur [[Dihydrolipoyl-Transacetylase]] im [[Pyruvatdehydrogenase]]-Komplex (PDH-E2), weist jedoch keine Bindedomänen für die E1- und E3-Einheit auf. KDH-E2 bildet 24-mere mit Oktaeder-Symmetrie.<ref>{{UniProt|P36957}}</ref><ref>{{OMIM|126063}}</ref>

Eine geringere Produktion der KDH-E2 im Alter oder durch [[Mutation]] ist möglicherweise Ursache für [[neurodegenerative Erkrankung]]en.<ref>L. Yang, Q. Shi u.&nbsp;a.: ''Mice deficient in dihydrolipoyl succinyl transferase show increased vulnerability to mitochondrial toxins.'' In: ''Neurobiology of disease'' Band 36, Nummer 2, November 2009, S.&nbsp;320–330. {{DOI|10.1016/j.nbd.2009.07.023}}. PMID 19660549.</ref><ref name="PMID19596066">M. Dumont, D. J. Ho u.&nbsp;a.: ''Mitochondrial dihydrolipoyl succinyltransferase deficiency accelerates amyloid pathology and memory deficit in a transgenic mouse model of amyloid deposition.'' In: ''[[Free Radical Biology and Medicine]]'' Band 47, Nummer 7, Oktober 2009, S.&nbsp;1019–1027. {{DOI|10.1016/j.freeradbiomed.2009.07.008}}. PMID 19596066. {{PMC|276114}}.</ref>

== Literatur ==
* S. Matuda, T. Arimura u.&nbsp;a.: ''A novel protein found in the I bands of myofibrils is produced by alternative splicing of the DLST gene.'' In: ''[[Biochimica et biophysica acta]]'' Band 1800, Nummer 1, Januar 2010, S.&nbsp;31–39. {{DOI|10.1016/j.bbagen.2009.10.003}}. PMID 19819302.
* G. E. Gibson, J. P. Blass u.&nbsp;a.: ''The alpha-ketoglutarate-dehydrogenase complex: a mediator between mitochondria and oxidative stress in neurodegeneration.'' In: ''Molecular neurobiology'' Band 31, Nummer 1–3, 2005, S.&nbsp;43–63. {{DOI|10.1385/MN:31:1-3:043}}. PMID 15953811. (Review).

== Einzelnachweise ==
<references/>

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie_und_Pathobiochemie:_Dihydrolipoamid-S-Succinyltransferase|Dihydrolipoamid-S-Succinyltransferase}}

[[Kategorie:Transferase]]
[[Kategorie:Codiert auf Chromosom 14 (Mensch)]]