Quelltext der Seite Histon

'''Histone''' sind basische [[Protein]]e, die im [[Zellkern]] von [[Eukaryoten]] vorkommen wie außerdem in bestimmten [[Archaeen]], insbesondere [[Euryarchaeota]] und [[Proteoarchaeota]].<ref name="pmid30212449">{{cite journal |last1=Henneman |first1=B |last2=van Emmerik |first2=C |last3=van Ingen |first3=H |last4=Dame |first4=RT |title=Structure and function of archaeal histones. |journal=PLoS genetics |date=September 2018 |volume=14 |issue=9 |pages=e1007582 |doi=10.1371/journal.pgen.1007582 |pmid=30212449 |pmc=6136690}}</ref>

[[Datei:Nucleosome structure-2.png|mini|hochkant=2.0|Schematische Darstellung der [[Nukleosom]]bildung aus den Histonproteinen]]
Als Bestandteil des [[Chromatin]]s sind Histone von essentieller Bedeutung für die Verpackung der [[Desoxyribonukleinsäure|DNA]] und auch für die Expression mancher auf ihr codierten [[Gen]]e (siehe [[Epigenetik]]). Das große [[Genom]] im Zellkern von eukaryotischen Zellen ist in [[Chromosomen]] aufgeteilt, deren kleinste Verpackungseinheiten [[Nukleosom]]en sind. Ein Nukleosom ähnelt einer Spule, bei der sich der DNA-Strang um einen Proteinkern wickelt, der aus Histonen besteht. Je zwei Kopien der Histone H2A, H2B, H3 und H4 bilden gemeinsam einen [[Proteinkomplex]] aus acht Histonen. Um dieses Histon[[oktamer]] ist die DNA gewickelt, etwa anderthalbmal (1,65-mal), auf einer Länge von 146 DNA-[[Basenpaar]]en. Die zwischen benachbarten Nukleosomen verbindende DNA wird [[Linker-DNA]] genannt. Ein weiteres Histon, H1, bindet DNA direkt neben Nukleosomen und erlaubt die nächsthöhere Verpackungseinheit der DNA.

Histone bestehen aus einem [[Globuläres Protein|globulären]] Zentrum und flexiblen endständigen Armen ({{enS|histone tails}}), die zahlreiche basische, positiv geladene [[Aminosäure]]n aufweisen. Die DNA ist hingegen negativ geladen, so dass eine elektrostatische Anziehung besteht.

== Entdeckung ==
Die Histon-Proteine wurden 1884 vom deutschen Mediziner und Physiologen [[Albrecht Kossel]] entdeckt. Der Begriff ''Histon'' lässt sich aus {{elS|''histanai''}} oder ''histos'' herleiten. Bis in die frühen 1990er Jahre wurden Histone als reines Packmaterial nukleärer DNA verkannt. Erst in den letzten beiden Jahrzehnten konnte ihre Bedeutung für [[Epigenetik|epigenetische]] Mechanismen beschrieben werden.<ref>{{Nobel-med|1910|Albrecht Kossel}}.</ref>

== Histonklassen ==
[[Datei:H1 binding to the nucleosome.png|mini|Linker-Histone H1 und Core-Histone]]
Beim Menschen sind fünf Haupt-Histon-Proteine (Histone-Klassen, {{enS|histone families}}) bekannt:

<!-- Die Mitglieder/Members ausgeblendet wg. Übersichtlichkeit. Die Lemmata zu den einzelnen Klassen sollten diese aufführen-->
{| class="wikitable" border="1"
|-
! Über<!--klasse-->familie<br /><small>''superfamily''</small>
! <!--Klasse-->Familie<br /><small>''family''</small>
! Unter<!--klasse-->familie<br /><small>''subfamily''</small>
<!--! Members-->
|-
| rowspan="2" align="center" | ''Linker''<br /><small>(Gerüst)</small>
| rowspan="2" align="center" | [[Histon H1|H1]]
| H1F
<!--| [[H1F0]], [[H1FNT]], [[H1FOO]], [[H1FX]]-->
|-
| H1H1
<!--| [[HIST1H1A]], [[HIST1H1B]], [[HIST1H1C]], [[HIST1H1D]], [[HIST1H1E]], [[HIST1H1T]]-->
|-
| rowspan="11" align="center" | ''Core''<br /><small>(Spule)</small>
| rowspan="3" align="center" | [[Histon H2A|H2A]]
| H2AF
<!--| [[H2AFB1]], [[H2AFB2]], [[H2AFB3]], [[H2AFJ]], [[H2AFV]], [[H2AFX]], [[H2AFY]], [[H2AFY2]], [H2AFZ]]-->
|-
| H2A1
<!--| [[HIST1H2AA]], [[HIST1H2AB]], [[HIST1H2AC]], [[HIST1H2AD]], [[HIST1H2AE]], [[HIST1H2AG]], [[HIST1H2AI]], [[HIST1H2AJ]], [[HIST1H2AK]], [[HIST1H2AL]], [[HIST1H2AM]]-->
|-
| H2A2
<!--| [[HIST2H2AA3]], [[HIST2H2AC]]-->
|-
|  rowspan="3" align="center" | [[Histon H2B|H2B]]
| H2BF
<!--| [[H2BFM]], [[H2BFS]], [[H2BFWT]]-->
|-
| H2B1
<!--| [[HIST1H2BA]], [[HIST1H2BB]], [[HIST1H2BC]], [[HIST1H2BD]], [[HIST1H2BE]], [[HIST1H2BF]], [[HIST1H2BG]], [[HIST1H2BH]], [[HIST1H2BI]], [[HIST1H2BJ]], [[HIST1H2BK]], [[HIST1H2BL]], [[HIST1H2BM]], [[HIST1H2BN]], [[HIST1H2BO]]-->
|-
| H2B2
<!--| [[HIST2H2BE]]-->
|-
| rowspan="3" align="center" | [[Histon H3|H3]]
| H3A1
<!--| [[HIST1H3A]], [[HIST1H3B]], [[HIST1H3C]], [[HIST1H3D]], [[HIST1H3E]], [[HIST1H3F]], [[HIST1H3G]], [[HIST1H3H]], [[HIST1H3I]], [[HIST1H3J]]-->
|-
| H3A2
<!--| [[HIST2H3C]]-->
|-
| H3A3
<!--| [[HIST3H3]]-->
|-
|  rowspan="2" align="center" | [[Histon H4|H4]]
| H41
<!--| [[HIST1H4A]], [[HIST1H4B]], [[HIST1H4C]], [[HIST1H4D]], [[HIST1H4E]], [[HIST1H4F]], [[HIST1H4G]], [[HIST1H4H]], [[HIST1H4I]], [[HIST1H4J]], [[HIST1H4K]], [[HIST1H4L]]-->
|-
| H44
<!--|[[HIST4H4]]-->
|}

Die Histonproteine H2A und H2B lagern sich zu [[Dimer]]en zusammen. Dasselbe gilt für H3 und H4. Zwei H3/H4-Dimere lagern sich zu einem [[-mer#Chemie|Tetramer]] zusammen, an das wiederum zwei H2A/H2B-Dimere angelagert werden. Dadurch entsteht der oktamere [[Nukleosom]]enkern ({{enS|core particle}}), um den sich die DNA in ca. zwei großen linksgängigen Windungen legen kann. Das fünfte Histon, H1, wird möglicherweise benötigt, um eine 30-[[Meter#nm|nm]]-Faser zu bilden – eine übergeordnete Struktur, die einer [[Helixstruktur|Helix]] aus Nukleosomen entspricht. Dadurch wird die DNA-Packung weiter verstärkt. Die Komprimierung des DNA-Moleküls beträgt ohne H1 Faktor 7 und wird mit H1 auf Faktor 40–50 erhöht, d.&nbsp;h. ein unkomprimierter DNA-Strang enthält 3 Mio. Nukleotide/mm, komprimiert ohne H1 20 Mio. Nukleotide/mm und mit H1 120 Mio. Nukleotide/mm.

Neben den oben genannten Histonproteinen gibt es außerdem Varianten, die sehr spezifische Funktionen bei der Regulation der Genexpression und der Strukturierung der Chromosomen übernehmen. Ein Beispiel ist Makro-H2A, welches das Histon H2A partiell auf dem [[X-Inaktivierung|inaktivierten X-Chromosom]] von weiblichen Säugern ersetzt. Ein anderes Beispiel ist CENP-A, eine Variante des Histons H3, die nur im Bereich des [[Zentromer]]s zu finden ist und für die spezifische Struktur dieser Chromosomenregion essentiell ist. Im Großen und Ganzen sind die Core-Histone H2A, H2B, H3 und H4 in der Evolution streng konserviert worden. Lediglich das Histon H1 ist in seiner Struktur sehr variabel, wie der Vergleich unterschiedlicher Organismen zeigt. Bei der Bäckerhefe (''Saccharomyces cerevisiae'') fehlt dieses Histon sogar völlig.
Die Bindung der DNA an die Histone kann die [[Transkription (Biologie)|Transkription]] positiv oder negativ beeinflussen. Für die Vorgänge der Transkription, [[Replikation]] und DNA-Reparatur müssen die Histone von der DNA gelöst oder auf dem DNA-Strang verschoben werden – ein Vorgang, den man als [[Nukleosomenremodelling]] bezeichnet.<ref>{{cite journal |author=Kamakaka RT, Biggins S |title=Histone variants: deviants? |journal=Genes Dev. |volume=19 |issue=3 |pages=295–310 |year=2005 |month=February |pmid=15687254 |doi=10.1101/gad.1272805 |url=}}</ref>

Die Histone der Archaeen enthalten nur eine H3-H4-ähnliche dimere Struktur, die aus demselben Protein besteht. Solche dimeren Strukturen können sich zu einer großen Superhelix (‚Supernukleosom‘) stapeln, auf der sich die DNA ähnlich wie bei den Spulen der Nukleosomen aufwickelt.<ref name="Mattiroli2017">{{cite journal |last1=Mattiroli |first1=F |last2=Bhattacharyya |first2=S |last3=Dyer |first3=PN |last4=White |first4=AE |last5=Sandman |first5=K |last6=Burkhart |first6=BW |last7=Byrne |first7=KR |last8=Lee |first8=T |last9=Ahn |first9=NG |last10=Santangelo |first10=TJ |last11=Reeve |first11=JN |last12=Luger |first12=K |title=Structure of histone-based chromatin in Archaea. |journal=Science |date=2017-08-11 |volume=357 |issue=6351 |pages=609–612 |doi=10.1126/science.aaj1849 |pmid=28798133 |pmc=5747315}}</ref>
Nur einige archaeale Histone haben endständige Arme.<ref name="HSH">{{cite journal |author=Alva V, Ammelburg M, Söding J, Lupas AN |title=On the origin of the histone fold |journal=BMC Structural Biology |volume=7 |pages=17 |date=2007-03 |pmid=17391511 |pmc=1847821 |doi=10.1186/1472-6807-7-17 }}</ref>

Im Juni 2022 veröffentlichten Xavier Grau-Bové ''et&nbsp;al.'' eine eingehende Analyse der eukayotischen, archaealen und viralan Histongruppen, insbesondere im Hinblick auf die [[Eukaryogenese]].<ref name="Grau2022"/>

== Histonmodifikationen ==
{{Hauptartikel|Histonmodifikation}}
Das [[N-Terminus|N-terminale]] Ende eines Histons kann von [[Enzyme]]n modifiziert werden. Diese Histonmodifikationen können [[Methylierung]], [[Phosphorylierung]], [[SUMO-Proteine|Sumoylierung]], [[Ubiquitinylierung]], [[Acetylierung]], [[Propionylierung]] und [[Butyrylierung]] sowie deren [[Rückreaktion]]en umfassen. Hieraus ergibt sich der spezifische [[Histon-Code]] einer Zelle. Diese Modifikationen haben Einfluss auf das [[Chromatin]]gerüst des [[Zellkern]]s und somit auf die [[Genregulation]].<ref>{{cite journal |author=Bártová E, Krejcí J, Harnicarová A, Galiová G, Kozubek S |title=Histone modifications and nuclear architecture: a review |journal=J. Histochem. Cytochem. |volume=56 |issue=8 |pages=711–21 |year=2008 |month=August |pmid=18474937 |pmc=2443610 |doi=10.1369/jhc.2008.951251 |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Eberharter A, Becker PB |title=Histone acetylation: a switch between repressive and permissive chromatin. Second in review series on chromatin dynamics |journal=EMBO Rep. |volume=3 |issue=3 |pages=224–9 |year=2002 |month=March |pmid=11882541 |pmc=1084017 |doi=10.1093/embo-reports/kvf053 |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Zhang Y |title=Transcriptional regulation by histone ubiquitination and deubiquitination |journal=Genes Dev. |volume=17 |issue=22 |pages=2733–40 |year=2003 |month=November |pmid=14630937 |doi=10.1101/gad.1156403 |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Mersfelder EL, Parthun MR |title=The tale beyond the tail: histone core domain modifications and the regulation of chromatin structure |journal=[[Nucleic Acids Res.]] |volume=34 |issue=9 |pages=2653–62 |year=2006 |pmid=16714444 |pmc=1464108 |doi=10.1093/nar/gkl338 |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Suganuma T, Workman JL |title=Crosstalk among Histone Modifications |journal=Cell |volume=135 |issue=4 |pages=604–7 |year=2008 |month=November |pmid=19013272 |doi=10.1016/j.cell.2008.10.036 |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Weake VM, Workman JL |title=Histone ubiquitination: triggering gene activity |journal=Mol. Cell |volume=29 |issue=6 |pages=653–63 |date=2008-03 |pmid=18374642 |doi=10.1016/j.molcel.2008.02.014 |url=}}</ref>

Die Funktion der Methylierung von Histonen wird derzeit intensiv erforscht und steht überwiegend in Beziehung zur [[Epigenetik|epigenetischen]] Inaktivierung von Genen. So kann eine regionale Trimethylierung des Lysinseitenrestes (K9) am Histon 3 eines [[Promotor (Genetik)|Promoters]] zu einer [[Kondensation (Genetik)|Kondensierung]] der Chromatinstruktur in diesem Bereich führen, dies hat dann eine Inaktivierung der [[Genexpression]] des auf diesem Abschnitt liegenden [[Gens]] zur Folge. Darüber hinaus existieren Verbindungen zum inaktivierenden Prozess der [[DNA-Methylierung]]. Die Phosphorylierung von Histonproteinen erhöht in den meisten Fällen die Zugänglichkeit der DNA und spielt unter anderem eine wichtige Rolle bei der Regulation der Transkription während der [[Mitose]] und [[Meiose]]. Die Acetylierung setzt, wie die Phosphorylierung, in den meisten Fällen die Bindefähigkeit der Histone für die DNA herab, indem die Ladung der Histone negativ wird und sich die negative DNA abstößt. Sie ist deshalb Voraussetzung für die [[Transkription (Biologie)|Transkription]] der mit Histonen assoziierten DNA.<ref>{{cite journal |author=Cloos PA, Christensen J, Agger K, Helin K |title=Erasing the methyl mark: histone demethylases at the center of cellular differentiation and disease |journal=Genes Dev. |volume=22 |issue=9 |pages=1115–40 |year=2008 |month=May |pmid=18451103 |pmc=2732404 |doi=10.1101/gad.1652908 |url=}}</ref><ref>{{cite journal |author=Zhang Y, Reinberg D |title=Transcription regulation by histone methylation: interplay between different covalent modifications of the core histone tails |journal=Genes Dev. |volume=15 |issue=18 |pages=2343–60 |year=2001 |month=September |pmid=11562345 |doi=10.1101/gad.927301 |url=}}</ref>

== Histongene ==
Histone sind offensichtlich evolutionär sehr alte und sehr bedeutende Moleküle, sodass sie hoch konserviert sind.
Sie gehören zu den am stärksten konservierten Proteinen in Eukaryoten, was ihre wichtige Rolle in der Biologie des Zellkerns unterstreicht.<ref name="Nelson&Cox">{{cite book | last1 = Cox | first1 = Michael | last2 = Nelson | first2 = David R. | last3 = Lehninger | first3 = Albert L | title = Lehninger Principles of Biochemistry | edition = | publisher = W.H. Freeman | location = San Francisco | year = 2005 | pages = | isbn = 978-0-7167-4339-2 }}</ref>{{rp|939}}
Histongene sind [[S-Phase]]-abhängig, werden also nur exprimiert, wenn neue [[Desoxyribonukleinsäure|DNA]] gebildet wird, und zwar dann extrem stark.

Die Histongene liegen ähnlich wie die [[Ribosomale DNA|rDNA]] häufig in Clustern wiederholt vor, sind also gekoppelt, sie besitzen jedoch jeweils einen eigenen [[Promotor (Genetik)|Promotor]]. Die Zahl der Wiederholungen kann recht stark schwanken (''[[Saccharomyces cerevisiae]]'' hat 2&nbsp;Cluster, der [[Notophthalmus viridescens|Grüne Wassermolch]] hat 700, beim Menschen sind es 10–24).

Die Reihenfolge der einzelnen Histongene im Cluster ist recht unterschiedlich, teilweise sind die Gene zudem gegenläufig, teilweise auch in gleicher Richtung angeordnet. In jedem Cluster jedoch sind alle 5 Histone vorhanden.

Die Histongene selbst haben zudem eine regelrecht altertümliche Struktur. Sie besitzen weder [[Intron]]s, noch erhalten sie nach der Transkription einen [[Polyadenylierung|poly(A)-Schwanz]]. Der [[3' UTR|3'-UTR]] ist sehr kurz und enthält zwei gegenläufig gerichtete Wiederholungseinheiten (''inverted repeats''). Diese bilden eine Haarnadelstruktur aus, was man ansonsten nur von Genen von [[Prokaryoten]] kennt. Die Haarnadelstruktur ist für die koordinierte Reifung der Histon-[[mRNA]] und für die Regelung ihrer Lebenszeit in der S-Phase wichtig.

Bei Säugetieren und Vögeln sind die Cluster nicht repetitiv angeordnet, sondern etwas verteilt. Einige Histongene sind S-Phase-korreliert und liegen recht nahe beieinander. Sie entsprechen vom Aufbau her den „normalen“ Histongenen. Andere hingegen sind sogenannte Ersatzhistongene, die defekte Histonproteine ersetzen können, auch außerhalb der S-Phase. Diese liegen abseits der Histoncluster und besitzen lange 3'-UTRs und einen poly(A)-Schwanz.

== Entwicklungsgeschichte der Histone ==
Wie bereits erwähnt, finden sich Histone in den Kernen eukaryotischer Zellen und in bestimmten Archaeen – bei Proteoarchaea und Euryarchaea, (bis auf H1, s.&nbsp;u.) aber nicht in Bakterien.<ref name=pmid30212449 />
Die bei Archaeen gefundenen Histone scheinen den evolutionären Vorläufern eukaryotischer Histone sehr ähnlich zu sein.<ref name=pmid30212449 />

In den letzten zwei Jahrzehnten vor 2022 wurden bei einer wachsenden Zahl von [[dsDNA]]-[[Viren]] ([[Virusklassifikation#Baltimore-Gruppe I|Baltimore-Gruppe I]]) Homologe der Gene entdeckt, die für eukaryotischen Histone [[Genetischer Code|kodieren]].
Beispiele unter den [[Riesenviren]] des Phylums ''[[Nucleocytoviricota]]'' (NCLDVs) sind die Familien ''[[Marseilleviridae]]'', ''[[Phycodnaviridae]]'' mit „''[[Pandoraviren|Pandoravirus]]''“ und „''[[Phycodnaviridae#Innere Systematik|Clandestinovirus]]''“, ''[[Iridoviridae]]'', „''[[Medusaviridae]]''“ und Unterfamilie „''[[Klosneuvirus|Klosneuvirinae]]''“. Anderweitige Beispiele gibt es in der Familie ''[[Nudiviridae]]'' und der Gattung ''[[Bracovirus]]'' (alias ''Bracoviriform'', Spezies „{{lang|en|''Cotesia vestalis bracovirus''}}“, CvBV).<ref>NCBI: [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Browser/wwwtax.cgi?mode=Info&id=449720&srchmode=3 Cotesia vestalis bracovirus] (species) – Vorschlag.</ref>
Einige dsDNA-Viren, die nicht für Histone kodieren, können dennoch eukaryotische Histone für ihre eigene Verpackung, Steuerung oder zu ihrem Schutz nutzen, wie etwa [[Herpes-simplex-Viren]] (HSV). Im Gegensatz zum Herpesvirus sind bei [[Humane Papillomviren|Papillomaviren]] (HPV) Histone des [[Wirt (Biologie)|Wirts]] im [[Virion]] verpackt. Ein weiteres Beispiel ist das „{{lang|en|''Manila clam xenomavirus''}}“<ref>NCBI: [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Browser/wwwtax.cgi?id=2707311 Manila clam xenomavirus] (species).</ref> (''[[Papovaviricetes]]''). 2022 wurde die Rolle von Histonen im [[Replikationszyklus]] einer Reihe von Viren umfassend untersucht.<ref name="Talbert2022">
Paul B. Talbert, Karim-Jean Armache, Steven Henikoff: [https://epigeneticsandchromatin.biomedcentral.com/articles/10.1186/s13072-022-00454-7 Viral histones: pickpocket’s prize or primordial progenitor?] In: BMC Epigenetics & Chromatin, Band 15, Nr.&nbsp;21, 28. Mai 2022; [[doi:10.1186/s13072-022-00454-7]], PMID 35624484, {{PMC|9145170}}.
</ref>

Die Ergebnisse stützen moderne Varianten der [[Crenarchaeota#Eozyten-Hypothese|Eozyten-Theorie]] (die Ursprünge der Eukaryoten sind unter den Proteoarchaeota zu suchen), und damit einen zentralen Aspekt der [[Endosymbiontentheorie]].

Im Gegensatz dazu finden in reife Samenzellen hauptsächlich [[Protamine]] Verwendung, um Kern-DNA zu packen. Dies liegt höchstwahrscheinlich daran, dass dadurch eine noch höhere Packrate erreicht werden kann.<ref name="pmid1297351">{{cite journal |author=H. J. Clarke |title=Nuclear and chromatin composition of mammalian gametes and early embryos |journal=Biochemistry and Cell Biology |volume=70 |issue=10–11 |pages=856–866 |year=1992 |pmid=1297351 |doi=10.1139/o92-134 }}</ref>

Eine Zeit lang wurde angenommen, dass [[Dinoflagellaten]] die einzigen Eukaryoten sind, denen Histone völlig fehlen.<ref name="dinoflagellates">{{cite journal |author=P. J. Rizzo |title=Those amazing dinoflagellate chromosomes |journal=Cell Research |volume=13 |issue= 4 |pages=215–217 |date=2003-08 |pmid=12974611 |doi=10.1038/sj.cr.7290166 |url=http://www.nature.com/cr/journal/v13/n4/pdf/7290166a.pdf }}</ref>
Spätere Studien zeigten jedoch, dass ihre Kern-DNA immer noch Histon-Gene enthält.<ref name="dinoflagellates2">{{cite journal |author=P. B. Talbert, S. Henikoff |title=Chromatin: Packaging without Nucleosomes |journal=Current Biology |volume=22 |issue=24 |pages=R1040–R1043 |pmid=23257187 |doi=10.1016/j.cub.2012.10.052 |year=2012 }}</ref>

== Histonähnliche Proteine bei Bakterien ==
In Bakterien findet man keine ''Core''-Histone (mit Ausnahme des [[Lysin]]-reichen H1, auch als [[Nukleoprotein]] HC1/HC2 bezeichnet).<ref>{{cite journal |last1=KASINSKY |first1=HAROLD E. |last2=LEWIS |first2=JOHN D. |last3=DACKS |first3=JOEL B. |last4=AUSIÓ |first4=JUAN |title=Origin of H1 linker histones |journal=The FASEB Journal |date=Januar 2001 |volume=15 |issue=1 |pages=34–42 |doi=10.1096/fj.00-0237rev |pmid=11149891}}</ref> Stattdessen ist bei Bakterien und DNA-haltigen [[Organellen]] wie [[Mitochondrium|Mitochondrien]] und [[Plastid]]en (insbesondere [[Chloroplasten]]) die DNA normalerweise in [[Kernäquivalent|Nucleoiden]] (Kernäquivalenten) verdichtet, wofür so genannte ‚histonähnliche Proteine‘ (HLPs, nach {{enS|histone like proteins}}, auch ''Bacterial DNA binding proteins'') sorgen. Diese sind untereinander [[Homologie (Biologie)|homolog]], zu den echten Histonen im Zellkern der [[Eukaryoten|eukaryotischen]] Zellen ([[Euzyte]]n) aber '''nur funktionell ähnlich''' ([[Analogie (Biologie)|analog]]).<ref name="pmid31181562">{{cite journal | author = Drlica K, Rouviere-Yaniv J | title = Histonelike proteins of bacteria | journal = Microbiological Reviews | volume = 51 | issue = 3 | pages = 301–19 | date = September 1987 | pmid = 3118156 | pmc = 373113 | doi =  }}</ref><ref name="pmid30471112">{{cite journal | author = Pettijohn DE | title = Histone-like proteins and bacterial chromosome structure | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 263 | issue = 26 | pages = 12793–6 | date = September 1988 | pmid = 3047111 | doi =  }}</ref> Die Bezeichnungen sind:
* HU<!-- zu technisch ([[Akronym]] für {{enS|histone like protein from strain U93}})--> in Bakterien (mit Beispiel [[DNA-bindendes Protein H-NS|H-NS]])
* Abf2<!--(Akronym für {{enS|'''A'''BRE-'''b'''inding transcription '''f''actor 2}}, mit ABRE {{enS|'''ab'''scisic acid '''r'''esponsive '''e'''lement}})--> in Mitochondrien
* HC ({{enS|'''h'''istone-like protein of '''c'''hloroplast}}) in den Chloroplasten von Rotalgen wie ''[[Cyanidioschyzon]] merolae'' ([[Cyanidiales]]).<ref name="TPC-ChloroplastNucleoids">{{cite journal
|last1=Kobayashi |first1=T. |last2=Takahara |first2=M. |last3=Miyagishima |first3=S. Y. |last4=Kuroiwa |first4=H. |last5=Sasaki |first5=N. |last6=Ohta |first6=N. |last7=Matsuzaki |first7=M. |last8=Kuroiwa |first8=T. 
|title=Detection and Localization of a Chloroplast-Encoded HU-Like Protein That Organizes Chloroplast Nucleoids |year=2002 |journal=The Plant Cell Online |volume=14 |issue=7 |pages=1579–1589 |pmid=12119376 |pmc=150708 |doi=10.1105/tpc.002717}}</ref><ref name="Biology-Campbell+Reece-516">{{cite book|title=Biology, 8th Edition, Campbell &amp; Reece |year=2009 |publisher=Benjamin Cummings (Pearson) |isbn=978-0-321-54325-7 |page=516}}</ref>
Diese Beziehungen der Histone und HLPs unterstützen ebenfalls die Endosymbiontentheorie.

== Siehe auch ==
* [[Epigenetik]] – Rolle von Histonmodifikationen bei der Regulation des Genoms
* [[Nukleosom]] – der Komplex, den die Histone mit der DNA bilden
* [[Histon-Code]]
* [[Histon-Deacetylase]]
* [[Sirtuine]]
* [[Imprinting]]
* [[Transkription (Biologie)]]
* [[Polycomb-Körper]]

== Literatur ==
* M. G. Goll, T. H. Bestor: Histone modification and replacement in chromatin activation. Genes Dev 16(14): S.&nbsp;1739-1742 (2002) PMID 12130533
* P. A. Grant: A tale of histone modifications. Genome Biol 2(4):REVIEWS0003 (2001) PMID 11305943
* J. M. Eirín-López, L. J. Frehlick, J. Ausió: Protamines, in the footsteps of linker histone evolution. [[J Biol Chem]] 281(1): S.&nbsp;1-4 (2006) PMID 16243843
* S. Inouye, F. I. Tsuji: Monitoring gene expression in Chinese hamster ovary cells using secreted apoaequorin. [[Anal Biochem]] 201(1): S.&nbsp;114-118 (1992) PMID 1621948
* C. Weiller C, F. Chollet, K. J. Friston, R. J. Wise, R. S. Frackowiak: Functional reorganization of the brain in recovery from striatocapsular infarction in man. Ann Neurol 31(5): S.&nbsp;463-472 (1992) PMID 1596081
* M. Hampsey, D. Reinberg: Tails of intrigue: phosphorylation of RNA polymerase II mediates histone methylation. [[Cell (Zeitschrift)|Cell]] 113(4): S.&nbsp;429-432 (2003) PMID 12757703
* B. M. Turner: Cellular memory and the histone code. [[Cell (Zeitschrift)|Cell]] 111(3): S.&nbsp;285-291 (2002) PMID 12419240
* A. J. Bannister, R. Schneider, T. Kouzarides: Histone methylation: dynamic or static? Cell 109(7): S.&nbsp;801-806 (2002) PMID 12110177
* P. Cheung, C. D. Allis, P. Sassone-Corsi: Signaling to chromatin through histone modifications. Cell 103(2): S.&nbsp;263-271 (2000) PMID 11057899
* C. L. Peterson, M. A. Laniel: Histones and histone modifications. Curr Biol 14(14): S.&nbsp;R546-51 (2004) PMID 15268870
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* C. Von Holt, W. N. Strickland, W. F. Brandt, M. S. Strickland: More histone structures. FEBS Lett 100(2): S.&nbsp;201-218 (1979) PMID 378692
* Y. Shi, J. R. Whetstine: Dynamic regulation of histone lysine methylation by demethylases. Mol Cell 25(1): S.&nbsp;1-14 (2007) PMID 17218267

== Weblinks ==
* {{TIBAV |10802 |Linktext=Der molekulare Aufbau eines Histonoktamers (Animation)|Herausgeber=IWF |Jahr=2007 |DOI=10.3203/IWF/C-13106 }}

== Einzelnachweise ==
<references responsive>
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Xavier Grau-Bové, Cristina Navarrete, Cristina Chiva, Thomas Pribasnig, Meritxell Antó, Guifré Torruella, Luis Javier Galindo, Bernd Franz Lang, David Moreira, Purificación López-Garcia, Iñaki Ruiz-Trillo, Christa Schleper, Eduard Sabidó, Arnau Sebé-Pedrós: [https://www.nature.com/articles/s41559-022-01771-6 A phylogenetic and proteomic reconstruction of eukaryotic chromatin evolution]. In: Nature Ecology & Evolution, Band 6, S.&nbsp;1007–1023, 9. Juni 2022; [[doi:10.1038/s41559-022-01771-6]], PMID 35680998 {{PMC|7613034<!--available on 2022-10-09-->}}. Dazu:
* [https://media.springernature.com/full/springer-static/image/art%3A10.1038%2Fs41559-022-01771-6/MediaObjects/41559_2022_1771_Fig1_HTML.png Fig.&nbsp;1: Diversity of post-translational modifications in eukaryotic canonical and variant histones].
* [https://media.springernature.com/full/springer-static/image/art%3A10.1038%2Fs41559-022-01771-6/MediaObjects/41559_2022_1771_Fig3_HTML.png Fig.&nbsp;3: Taxonomic distribution of chromatin-associated gene classes].
* [https://media.springernature.com/full/springer-static/image/art%3A10.1038%2Fs41559-022-01771-6/MediaObjects/41559_2022_1771_Fig6_HTML.png Fig.&nbsp;6: Chromatin evolution and eukaryogenesis].
* Xavier Grau-Bové: [https://github.com/sebepedroslab/chromatin-evolution-analysis Repository: Chromatin evolution]. Auf: [[GitHub]].
* [https://www.sci.news/biology/eukaryotic-chromatin-evolution-10894.html Chromatin First Evolved in Ancient Microbes 1-2 Billion Years Ago, New Research Suggests]. Auf: sci-news vom 13. Juni 2022.
* [https://www.sciencedaily.com/releases/2022/06/220609131933.htm Chromatin originated in ancient microbes one to two billion years ago]. Genomic and proteomic analysis reveals that the regulatory role of chromatin is a eukaryotic innovation. Auf: ScienceDaily vom 9. Juni 2022. Quelle: Center for Genomic Regulation (CRG)
* [https://www.crg.eu/en/news/chromatin-originated-ancient-microbes-one-two-billion-years-ago Chromatin originated in ancient microbes one to two billion years ago]. Center for Genomic Regulation (CRG) vom 9. Juni 2022.
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</references>

[[Kategorie:Genexpression]]
[[Kategorie:Epigenetik]]
[[Kategorie:Chromatin]]
[[Kategorie:Nukleoprotein]]