Quelltext der Seite Nukleotidase

'''Nukleotidase''' (auch: '''Nukleotid-Phosphatase''') heißen [[Enzym]]e, die die [[Hydrolyse]] einer [[Phosphatgruppe]] von (Desoxy-)Ribonukleosidmonophosphaten (also dAMP, AMP, GMP, TMP und so weiter) zum jeweiligen [[Nukleosid]] [[Katalyse|katalysieren]]. Sie kommen in allen Lebewesen vor. Die Reaktion ist Teil des Abbaus der [[Nukleotide]].

:[[Datei:Adenosinmonophosphat.svg|170px|AMP]] + H<sub>2</sub>O &nbsp;<math>\longrightarrow</math> &nbsp; [[Datei:Adenosin.svg|150px|Adenosin]] + P<sub>i</sub>

:Beispielsweise wird [[Adenosinmonophosphat|AMP]] durch Nukleotidase zu [[Adenosin]] hydrolysiert.

Es gibt mehrere verschiedene Nukleotidasen, die sich durch den Reaktionsmechanismus unterscheiden. Die Hydrolyse von an 5'-Position gebundenen Phosphaten wird durch die ''[[5'-Nukleotidase]]'' bewerkstelligt ({{EC|3.1.3.5}}), die die größte Substratbandbreite besitzen. Entsprechend erleichtert die ''3'-Nukleotidase'' in Bakterien die Abspaltung einer 3'-Phosphatgruppe von 3'-AMP, -GMP, -UMP und -CMP sowie 3'-dAMP und -dGMP ({{EC|3.1.3.6}}); weiterhin katalysiert die ''Phosphoadenylat-3'-Nukleotidase'' die Abspaltung des 3'-Phosphats in PAP ({{EC|3.1.3.7}}).

Beim Menschen sind folgende Nukleotidasen bekannt:

{| class="wikitable"
|-
! EC !! Gen-Name !! UniProt !! Substrate !! Besonderheiten
|-
| 3.1.3.5 || {{HGNC||NT5C1A}} || {{UniProt|Q9BXI3|kurz}} || AMP, CMP, GMP, IMP, TMP, UMP, XMP (Desoxy- schwächer) || Skelettmuskeln
|-
| 3.1.3.5 || {{HGNC||NT5C1B}} || {{UniProt|Q96P26|kurz}} || AMP, CMP, GMP, IMP, TMP, UMP, XMP (Desoxy- schwächer) || Hoden, Plazenta, Pankreas
|-
| 3.1.3.5 || {{HGNC||NT5C2}} || {{UniProt|P49902|kurz}} || AMP, GMP, IMP (schwach: CMP, TMP, UMP, XMP) || 
|-
| 3.1.3.5 || {{HGNC||NT5C3A}} || {{UniProt|Q9H0P0|kurz}} || CMP, TMP, UMP || 4&nbsp;Isoformen; Retikulozyten, Lymphozyten; Pathologie: erblicher P5N-Mangel, impliziert bei Bleivergiftung
|-
| 3.1.3.5 || {{HGNC||NT5C3L}} || {{UniProt|Q969T7|kurz}} || AMP, CMP, GMP, IMP, TMP, UMP, XMP (Desoxy- schwächer) || 
|-
| 3.1.3.5 || {{HGNC||NT5E}} || {{UniProt|P21589|kurz}} || AMP, CMP, GMP, IMP, TMP, UMP, XMP || [[CD73]], Pathologie: erbliche Gelenk- und Arterienverkalkung (CALJA)
|-
| 3.1.3.5 || {{HGNC||ACPP}} || {{UniProt|P15309|kurz}} || AMP (nur Isoform&nbsp;2) || Drüsen- und Epithelzellen; Isoform 2 multifunktionell
|-
| 3.1.3.7 || {{HGNC||BPNT1}} || {{UniProt|O95861|kurz}} || PAPS, PAP || Nieren, Leber, Pankreas, Herz
|-
| 3.1.3.7 || {{HGNC||IMPAD1}} || {{UniProt|Q9NX62|kurz}} || PAP, InsP || Pathologie: Chondrodysplasie (CDR-GPAPP)
|}

== Literatur ==
* T. M. Grazia: ''Inborn errors in purine metabolism: role of 5'-nucleotidases and their involvement in the etiology of neurological impairments.'' In: ''Nucleosides, nucleotides & nucleic acids.'' Band 30, Nummer 12, Dezember 2011, S.&nbsp;1276–1283, {{ISSN|1532-2335}}. {{DOI|10.1080/15257770.2011.616869}}. PMID 22132987. (Review).
* P. L. Ipata, M. Camici u.&nbsp;a.: ''Metabolic network of nucleosides in the brain.'' In: ''[[Current Topics in Medicinal Chemistry]].'' Band 11, Nummer 8, 2011, S.&nbsp;909–922, {{ISSN|1873-4294}}. PMID 21401502. (Review).
* C. Rampazzo, C. Miazzi u.&nbsp;a.: ''Regulation by degradation, a cellular defense against deoxyribonucleotide pool imbalances.'' In: ''[[Mutation Research]].'' Band 703, Nummer 1, November 2010, S.&nbsp;2–10, {{ISSN|0027-5107}}. {{DOI|10.1016/j.mrgentox.2010.06.002}}. PMID 20561600. (Review).
* H. Zimmermann, M. Zebisch, N. Sträter: ''Cellular function and molecular structure of ecto-nucleotidases.'' In: ''Purinergic signalling.'' Band 8, Nummer 3, September 2012, S.&nbsp;437–502, {{ISSN|1573-9546}}. {{DOI|10.1007/s11302-012-9309-4}}. PMID 22555564. {{PMC|3360096}}. 
* B. L. Dhananjaya, C. J. D'Souza: ''The pharmacological role of nucleotidases in snake venoms.'' In: ''Cell biochemistry and function.'' Band 28, Nummer 3, April 2010, S.&nbsp;171–177, {{ISSN|1099-0844}}. {{DOI|10.1002/cbf.1637}}. PMID 20186872. (Review).

== Weblinks ==
{{Wikibooks|Biochemie und Pathobiochemie: Nukleotid-Stoffwechsel|Nukleotid-Stoffwechsel}}

[[Kategorie:Phosphatase]]