Biliverdin-Reduktase
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Biliverdin-Reduktase | ||
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Oberflächenmodell der BVR-B mit NADP und Biliverdin als Stäbchen nach PDB 1HE2 | ||
Vorhandene Strukturdaten: 2H63 | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 296 / 206 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
Kofaktor | Zn2+ | |
Bezeichner | ||
Gen-Name(n) | BLVRA, BLVRB | |
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 1.3.1.24, Oxidoreduktase | |
Reaktionsart | Redoxreaktion | |
Substrat | Biliverdin + NADPH/H+ | |
Produkte | Bilirubin + NADP+ | |
Vorkommen | ||
Übergeordnetes Taxon | mehrzellige Tiere[1] |
Die Biliverdin-Reduktase (BVR) ist ein Enzym des Häm-Abbaus in Tieren, es katalysiert die Reduktion von Biliverdin zu Bilirubin. Beim Menschen sind zwei paraloge Isoformen bekannt: BVR-A ist hauptsächlich in der Leber zu finden und BVR-B wird ausschließlich im Embryo exprimiert. Man vermutet, dass BVR-A weitere Funktionen im Zellkern ausübt, da es zur Autophosphorylierung und zur Bindung an DNA in der Lage ist. BVR-B kann außerdem Flavine reduzieren.[2][3]
Katalysierte Reaktion
Biliverdin wird zu Bilirubin reduziert. BVR-A ist das einzige bekannte Enzym mit einem doppelten Aktivitätsprofil in Abhängigkeit von pH und Cofaktor (NADPH bei pH 8,7 und NADH bei pH 7,0).[3]
Einzelnachweise
- ↑ InterPro-Eintrag
- ↑ UniProt P53004
- ↑ a b Tudor C, Lerner-Marmarosh N, Engelborghs Y, Gibbs PE, Maines MD: Biliverdin reductase is a transporter of haem into the nucleus and is essential for regulation of HO-1 gene expression by haematin. In: Biochem. J.. 413, Nr. 3, August 2008, S. 405–16. doi:10.1042/BJ20080018. PMID 18412543. PMC 2723824 (freier Volltext).
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Porphyrinabbau – Lern- und Lehrmaterialien