Fucosylierung
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Die Fucosylierung ist eine posttranslationale Modifikation, bei der eine Fucose-Gruppe an Proteine angehängt wird.
Eigenschaften
Die Fucosylierung ist eine Form der Glykosylierung von Proteinen. Die Fucosylierung wird durch Fucosyltransferasen katalysiert. Eine veränderte Fucosylierung ist ein Biomarker für Krebs.[1] Gendefekte in Genen der Fucosylierung führen zum LAD-Syndrom Typ II, bei dem Selectine nicht mehr an ein verändertes P-selectin glycoprotein 1 (PSGL-1) binden können und somit Leukozyten eine gestörte Zelladhäsion (kein Rollen der Leukozyten entlang der Gefäßwand) und die Betroffenen vermehrte bakterielle Infektionen aufweisen.[2][3]
Einzelnachweise
- ↑ M. N. Christiansen, J. Chik, L. Lee, M. Anugraham, J. L. Abrahams, N. H. Packer: Cell surface protein glycosylation in cancer. In: Proteomics. Band 14, Nummer 4–5, März 2014, S. 525–546, doi:10.1002/pmic.201300387, PMID 24339177.
- ↑ E. S. Harris, A. S. Weyrich, G. A. Zimmerman: Lessons from rare maladies: leukocyte adhesion deficiency syndromes. In: Current Opinion in Hematology. Band 20, Nummer 1, Januar 2013, S. 16–25, doi:10.1097/MOH.0b013e32835a0091, PMID 23207660, PMC 3564641 (freier Volltext).
- ↑ S. Schmidt, M. Moser, M. Sperandio: The molecular basis of leukocyte recruitment and its deficiencies. In: Molecular immunology. Band 55, Nummer 1, August 2013, S. 49–58, doi:10.1016/j.molimm.2012.11.006, PMID 23253941.
