Diskussion:Albumine

Es wäre hilfreich, hier ungefähre Konzentrationangaben, z.B. fürs menschliche Plasma, einzufügen.

Hat schon jemand BSA an einer SDS-Page (oder allg. Elektrophorese) aufgetrennt? Würde mich interessieren, wieviele Banden zu erwarten wären???

Wenn du reines BSA nimmst, dann bekommst du auf dem SDS-PAGE-Gel nur eine Bande bei ca. 65 kD. Reines BSA kannst du auch kaufen, doch macht dies wohl keinen Sinn. Falls du BSA aus einem Hühnerei aufgereinigt hast, so hast du je nachdem wie rein du gearbeitet hast eine oder mehrere Banden.

"Der Albumin-Nachweis gelingt durch Zugabe von konzentrierter Ammoniumsulfat-Lösung." Dies ist kein Nachweis!!! Damit werden Proteine aus der Lösung ausgefällt (aber nicht nur BSA). Dies stellt oft den ersten Schritt in einer Reinigung dar.

BSA - gesonderter Artikel oder nicht?

Gibt es einen Grund, warum BSA nicht als einzelner Artikel auftaucht? Denn in diesem Artikel wird nichts über die Verwendung von BSA geschrieben. In der englischen Wikipedia ist das aber der Fall. Dies wäre meiner Meinung nach auch angebracht, da BSA eine breite Verwendung in der Biochemie findet und daher ein allgemeines Interesse an diesem speziellen Albumin besteht. Phillsox 17:35, 24. Jun. 2007 (CEST)

Albumin

Meine Kommentare:

Laut "Lexikon der Biochemie und Molekularbiologie" sind Albumine "in reinem Wasser loesliche Proteine". Es wurde hier also primaer eine Einteilung nach beobachteten, augenfälligen Eigenschaften vorgenommen. Über strukturelle Eigenschaften (Aminosäuresequenz etc.) ist damit noch gar nichts ausgesagt.

Bei dem im Artikel erwaehnte Albumin mit einer molekularen Masse von ca. 66 kDa sollte es sich um Serumalbumin handeln. Sowohl humanes Serumalbumin HSA als auch bovines Serumalbumin BSA haben aufgrund der grossen strukturellen Ähnlichkeit fast die gleiche molekulare Masse. Das anderweitig im Artikel erwähnte Ovalbumin (OVA) zum Beispiel hat eine molekulare Masse von ca. 45 kDa. Darüberhinaus hat Ovalbumin keinerlei Ähnlichkeit mit Serumalbumin. Das heisst sie haben keine strukturellen Ähnlichkeiten in der Aminsäuresequenz, z.B. erkennen auch Antikörper gegen BSA nicht OVA und umgekehrt.

Das liegt aber auch daran, dass bei der Einteilung der Protein in die Klasse der Albumine nur nach augenfälligen, beobachteten und zu der Zeit eventuell auch nur beobachtbaren Eigenschaften vorgenommen wurde. --Kdaehn 16:18, 27. Aug. 2007 (CEST)

Noch ein Kommentar: Im Text steht: "Albumine haben eine Molekülmasse von 66.248 Da...". Das bezieht sich aber, wie hier schon in der Diskussion richtigestellt, auf ein bestimmtes Albumin, nämlich humanes Serumalbumin. Der Plural "Albumine" im Zusammenhang mit humanen Plasmaproteinen ist historisch und folgt aus einer vergleichsweise primitiven elektrophoretischen Auftrennung, die zu den bekannten Fraktionen Prealbumin, Albumine, alpha-1-, alpha-2-, beta-, gamma-Globuline führt, wobei sich unter jeder Fraktion eine Reihe unterschiedlicher Proteine subsummiert. In humanem Serum gibt es aber genau besehen nur ein Albumin, eben das humane Serumalbumin. Es ist auch nicht korrekt, sondern veraltet, im Zusammenhang mit globulären Proteinen von Kolloiden zu sprechen(im Text:"...im Gegensatz zu anderen Kolloiden..."). Proteinlösungen sind echte Lösungen, keine im chemischen Sinne kolloidale Lösungen (d.h. Suspensionen). Der in den 20iger Jahren des vorigen Jahrhunderts darüber entbrannte Streit ist seit langem entschieden (s. C.Tanford/J.Reynolds, "Nature's robots - a history of proteins", Oxford University Press, 2001), obwohl man noch immer, eigentlich fälschlich, von "kolloidosmotischem Druck" spricht (besser ist "onkotischer Druck"). Es trifft auch nicht wirklich zu, daß dieser Druck dadurch entsteht, daß Albumin in den Blutgefäßen "Wasser bindet". Albumin hat zwar wie alle wasserlöslichen Proteine eine Hydrathülle, aber der onkotische Druck ist lediglich (im Idealfall) von der Teilchenzahl abhängig (nicht von der Größe dieser Wasserhülle), ebenso wie beim osmotischen Druck, nur bewirkt im Falle von Albumin dieser Druck einen Wassereinstrom in die Blutgefäße bis zum Druckausgleich, weil die großen Albuminmoleküle nicht die Gefäßwand passieren können. Vielleicht sollte man in den Artikel noch aufnehmen, daß Serumalbumin mit einem Signalsequenz (für die Sezernierung über das endoplasmatische Retikulum) und einer Prosequenz in der Leberzelle synthetisiert wird, also um 24 Aminosäuren länger als das "reife" Protein im Blutplasma. ProtParam in ExPASy Molecular Biology Server rechnet für HSA einen theoretischen IP von 5,67 aus. Woher stammt der im Artikel angegebene Wert von 4,6? Die Konzentration von HSA im Blutplasma beträgt zwischen 35 und 45 g/l (Löffler/Petrides, Biochemie & Pathobiochemie, 8.Auflage) --Bergwanderer 8:36, 30. Juli 2008 (CEST)

Gruss. IP 4,6 stammt aus dem Merck Index. Experimentelle u. theoretische IPs können voneinander abweichen, besonders bei so einem sticky protein wie Serumalbumin. Für BSA ist 4,6-4,7 gut dokumentiert (z.B. wwwsoc.nii.ac.jp/scs/Journal/pdf/22-2_91.pdf). Bei HSA findet man 5,15 (http://www.azayatherapeutics.com/whitepaper/wp1.php) oder 4,7 (Putnam F W. The plasma protein structure, functions and genetic control. New York: Academic Press, 1975: 133-172.)

Es wäre "sauberer", wenn man unter Eigenschaften einen einleitenden Satz (generelle Parameter) schreibt und dann unterteilt in HSA und BSA, dann macht auch die genaue molecular mass einen Sinn. Gruss --Grey Geezer 09:06, 30. Jul. 2008 (CEST)

Sehe ich auch so mit der Unterteilung. Ob man den IP überhaupt angeben muß, ist die Frage, experimentelle und theoretische Werte können tatsächlich ziemlich variieren (Problem der Umgebungsabhängigkeit der einzelnen pK-Werte), aber die experimentellen untereinander eben leider auch, je nachdem, unter welchen methodischen Bedingungen bestimmt. 4,7 und 5,15 ist schon ganz schön viel an Differenz. Vielleicht reicht es zu sagen, daß der IP für dieses Protein im sauren pH-Bereich liegt.--Bergwanderer 13:46, 30. Juli 2008 (CEST)

Bikarbonat

Da schon in dem Artikel zu NaHCO3 Bikarbonat als veraltet bezeichnet wird, wäre es meiner Meinung nach sinnvoller in diesem Artikel zur IUPAC zu finden. --Oliver Drechsel 12:04, 4. Apr. 2008 (CEST)

Der Begriff Bikarbonat (meist Bicarbonat) ist zwar veraltet, wird aber nach wie vor in der Medizin und Biochemie häufig so verwendet, neben dem moderneren Begriff Hydrogencarbonat. Man könnte letzteres in Klammern dazuschreiben. --Bergwanderer 15:18, 29. Juli 2008 (CEST)

Übersetzung in die Chinesische Wikipedia

Die Version 15:34, 24. Mär. 2009 ChenzwBot des Artikels wird in die Chinesische Wikipedia übersetzt.--Wing 12:23, 11. Apr. 2009 (CEST)

desaggregieren

siehe: http://de.wiktionary.org/wiki/Wiktionary:Auskunft#was_ist_richtig.3F

Nutzloser Artikel

Der Artikel enthält alles, außer dem, worum es geht.

Es werden alle „Eigenschaften“ beschrieben, es wird beschrieben, wo Albumin zu finden ist, u.s.w.

Nur wozu es gut ist, was es tut, und was der Zweck und Sinn und die Effekte von Albumin sind, „the big picture“, fehlt.

Dies ist immer mehr bei Wikipedia zu sehen. Artikel die von pseudomenschlichen Drohnenrobotern verfasst wurden. Leuten die sich eine Million Daten und Informationen merken, aber absolut nichts verstanden haben, und das auch noch für verstehen halten! Weil sie nie gelernt haben, daß es da noch was mehr gibt. Selberdenken, verstehen, Probleme selber lösen … und nicht nur auswendig gespeicherte Schablonen und Algorithmen applizieren, und auf die Nase fallen, sobald mal irgendwas auftritt, was nicht in die Schablonen passt. So wie Telefonsupport-Drohnen, die ein festes Programm abfahren, und “ERROR” machen, wenn irgendwas kommt was nicht reinpasst. Etwa so: Du: „Einen Burger und Fritten und Cola bitte!“, Drohne: „Wollen Sie Fritten dazu?“, Du: „… (du Vollidiot!)“.

Da muß sich dringend was ändern. Wikipedia verkommt zur vollkommenen Nutzlosigkeit. Obige Fragen müßen im ERSTEN Satz beantwortet sein. Keine Ausnahmen! Details können später kommen, aber die nützliche Information muß an den Anfang! Und nein, damit ist nicht „Albumine (lateinisch albus ‚weiß‘) gehören wie die Globuline zur Gruppe der globulären Proteine. Albumin sorgt im menschlichen Organismus vor allem für Aufrechterhaltung des kolloidosmotischen Drucks und vermittelt vielen sonst wasserunlöslichen Stoffen Wasserlöslichkeit, indem sie an Albumin gebunden werden. Albumine sind auch in Milch, Eiern und Weizen zu finden.“. Das ist nur der Fluff um die eigentlichen Informationen. Buchhaltungsdaten. Nicht das warum einer einen Artikel aufmacht!

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