Macrophomat-Synthase
| Macrophomat-Synthase (Macrophoma commelinae) | ||
|---|---|---|
| Masse/Länge Primärstruktur | 339 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 4.1.2.-, Lyase | |
| Reaktionsart | Diels-Alder-Reaktion | |
| Substrat | Oxalacetat + 2-Pyron | |
| Produkte | Macrophomat | |
Macrophomat-Synthase ist eines der wenigen natürlichen Enzyme, von denen angenommen wird, dass sie eine perizyklische Reaktion katalysieren können. Im Falle von Macrophomat-Synthase handelt es sich genauer um eine Diels-Alder-Reaktion.
Das Enzym ist bisher nur von dem Pilz Macrophoma commelinae bekannt und auch nach diesem benannt. Es besteht aus 339 Aminosäuren und ist nur aktiv in Gegenwart von Magnesium (2+).
Das Produkt der durch dieses Enzym katalysierten Diels-Alder Reaktion aus Oxalacetat und einem substituierten 2-Pyron ist nach zweimaliger Abspaltung von Kohlendioxid das so genannte Macrophomat. Es handelt sich dabei um ein mehrfach substituiertes Benzoesäure-Derivat.
In Abwesenheit des 2-Pyrons fungiert Macrophat-Synthase als Decarboxylase mit hoher katalytischer Aktivität.
Literatur
- Toyoyuki Ose, Kenji Watanabe, Takashi Mie, Mamoru Honma, Hiromi Watanabe, Min Yao, Hideaki Oikawa, Isao Tanaka: Insight into a natural Diels–Alder reaction from the structure of macrophomate synthase. In: Nature. Band 422, Nr. 6928, 2003, S. 185–189, doi:10.1038/nature01454.
