Pullulanase
aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Dies ist die aktuelle Version dieser Seite, zuletzt bearbeitet am 31. Oktober 2021 um 06:25 Uhr durch imported>Astrojan(2197757).
Pullulanase (Klebsiella pneumoniae) | ||
---|---|---|
Pullulanase homotetramer, Klebsiella oxytoca nach PDB 2YOC | ||
Vorhandene Strukturdaten: 2fgz, 2fh6, 2fh8, 2fhb, 2fhc, 2fhf | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 1071 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotrimer | |
Bezeichner | ||
Gen-Name(n) | pulA | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 3.2.1.41, Glykosidase | |
Reaktionsart | hydrolytische Spaltung | |
Substrat | Pullulan, Amylopectin, Glycogen | |
Produkte | Mono-, Oligosaccharide | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Pullulanase | |
Übergeordnetes Taxon | Klebsiella |
Die Pullulanase (auch Pullulan-6-Glucanohydrolase) ist ein bakterielles Enzym, das unter anderem von Klebsiella synthetisiert und exprimiert wird und den extrazellulären Abbau des pflanzlichen Polysaccharids Pullulan erlaubt. Solche Enzyme nennt man auch Exoenzyme. Die Monomere werden anschließend von den Bakterien aufgenommen.