Fumarase
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| Fumarase | ||
|---|---|---|
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| Modell des homotetramer der Fumarase, E.Coli nach PDB 1FUO | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 466 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Tetramer | |
| Isoformen | 2 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | FH | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 4.2.1.2, Lyase | |
| Reaktionsart | Hydratation | |
| Substrat | L-Malat; Fumarat + H2O | |
| Produkte | Fumarat + H2O; L-Malat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Fumarase II | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 2271 | 14194 |
| Ensembl | ENSG00000091483 | ENSMUSG00000026526 |
| UniProt | P07954 | P97807 |
| Refseq (mRNA) | NM_000143 | NM_010209 |
| Refseq (Protein) | NP_000134 | NP_034339 |
| Genlocus | Chr 1: 241.5 – 241.52 Mb | Chr 1: 175.6 – 175.63 Mb |
| PubMed-Suche | 2271 | 14194
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Fumarase (genauer: Fumarat-Hydratase) heißen Enzyme, welche die Addition von Wasser an Fumarat zum L-Malat bzw. die zugehörige Rückreaktion katalysieren. Diese Reaktion ist unentbehrlich im Citratzyklus.
+ H2O 
Es gibt zwei verschiedene Klassen von Fumarasen: Fumarasen I sind bakterielle eisenclusterhaltige, hitzelabile Proteine, während Fumarasen II in Prokaryoten und Eukaryoten vorkommen, für ihre katalytische Wirkung keine Metallionen benötigen und wesentlich beständiger sind. Fumarasen I treten als Dimer auf, Fumarasen II als Tetramer in den Mitochondrien. Mangel an menschlicher Fumarase II kann durch Mutation des FH-Gens entstehen und zur Fumarsäure-Urie und Neigung zu Myomen führen.[1][2]
Einzelnachweise
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Fumarase – Lern- und Lehrmaterialien
