Bombesin

Bombesin (Bombina bombina)
Strukturformel
Masse/Länge Primärstruktur	14 Aminosäuren
Bezeichner
Externe IDs	UniProt: P84214

Bombesin ist ein erstmals 1971 aus der Haut der Rotbauchunke (Bombina bombina) isoliertes Peptidhormon, das aus 14 Aminosäuren besteht und in ähnlicher Struktur als Gastrin Releasing Peptide (GRP) mit 27 Aminosäuren auch bei Menschen und Säugetieren nachgewiesen werden kann.

Primärstruktur

Primärstruktur: Pyr–Gln–Arg–Leu–Gly–Asn–Gln–Trp–Ala–Val–Gly–His–Leu–Met–CONH₂. (Modifikationen: N-Terminus: Glutamin → Pyroglutaminsäure, C-Terminus: Methionin → Methioninamid) (Pyr für Pyroglutaminsäure wird auch als pGlu abgekürzt)

Neun der letzten zehn Aminosäuren am C-terminalen Ende stimmen bei Bombesin und GRP überein und stellen den biologisch aktiven Anteil der Substanz und gleichzeitig das kürzeste Fragment dar, das an den GRP-Rezeptor binden kann. Beide gehören mit Neuromedin B zur Familie der bombesinähnlichen Peptide.

Bei der Chinesischen Rotbauchunke (Bombina orientalis) gibt es mindestens drei verschiedene Formen von Bombesin, alle Agonisten mit unterschiedlicher Affinität für die bekannten Bombesin-Rezeptoren. In der Haut von Bombina variegata wurde Bombesin zusammen mit anderen insulinotropen Peptiden gefunden.

Ausblick

Da Tumorzellen vermehrt Neuropeptid-spezifische Rezeptoren aufweisen und sich Bombesin auch an der Entstehung von Brust- und Prostatakrebs beteiligt zeigte, wird derzeit nach metabolisch stabileren Bombesin-Analoga geforscht, die radioaktiv markiert sowohl in der Diagnostik als auch – als Radiopharmaka – zur gezielten Therapie verschiedener Malignome eingesetzt werden könnten.

Darüber hinaus hat sich gezeigt, dass Bombesin trotz seiner stimulierenden Wirkung auf die Gastrin- und Magensäureproduktion eine Substanz mit magenschützenden Eigenschaften sein könnte.