Bcl-2-Antagonist-of-Cell-Death
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| BCL2-antagonist of cell death | ||
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 168 aa; 18,4 kDa | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Heterodimer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | BAD ; BBC2; BCL2L8 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Eutheria (Höhere Säugetiere) | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Maus | |
| Entrez | 572 | 12015 |
| Ensembl | ENSG00000002330 | ENSMUSG00000024959 |
| UniProt | Q92934 | Q3TFU7 |
| Refseq (mRNA) | NM_004322 | NM_007522 |
| Refseq (Protein) | NP_004313 | NP_031548 |
| Genlocus | Chr 11: 63.79 – 63.81 Mb | Chr 19: 7.01 – 7.02 Mb |
| PubMed-Suche | 572 | 12015
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Bcl-2-Antagonist of Cell Death (BAD) ist ein pro-apoptotisches Protein der Bcl-2-Familie.[1]
Seine Wirkung entfaltet es dadurch, dass es ein apoptose-inhibierendes Protein bindet und deaktiviert. Wenn BAD von der Proteinkinase B phosphoryliert wird (in einem Signalweg durch PI 3-Kinase initiiert), kann es das apoptose-inhibierende Protein nicht mehr binden.
Siehe auch
Quellen
- ↑ Yang et al.: Bad, a heterodimeric partner for Bcl-XL and Bcl-2, displaces Bax and promotes cell death. Cell. 1995;80(2):285-91. PMID 7834748
