β-Carotin-15,15′-Monooxygenase
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β-Carotin-15,15′-Monooxygenase | ||
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Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 547 Aminosäuren | |
Kofaktor | Eisen | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | BCMO1 | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 1.14.99.36, Monooxygenase | |
Reaktionsart | Oxidierende Spaltung | |
Substrat | β-Carotin + O2 | |
Produkte | Retinal | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Carotinoid-Oxygenase | |
Übergeordnetes Taxon | Bakterien, Tiere |
Beta-Carotin–15,15′-Monooxygenase (BCO) ist das Enzym, das β-Carotin in zwei Moleküle Retinal zerlegt und so als Vitamin A aktiviert. Dieser Vorgang findet beim Menschen vor allem im Darm, aber auch in Epithelzellen der Netzhaut, Leber und Nieren statt. Seltene Mutationen im menschlichen BCMO-Gen können zu erblicher Hypercarotinämie mit Vitamin-A-Mangel führen.
BCO gehört zu den Carotinoid-Oxygenasen und hat sich mit den mehrzelligen Tieren entwickelt. Homologe Proteine sind in einigen wenigen Bakterienarten vorhanden.[1]
Katalysierte Reaktion
![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/14/Retinal_Biosynthesis_V.2.svg/langde-600px-Retinal_Biosynthesis_V.2.svg.png)
Oxidativer Abbau von β-Carotin (oben) unter Einwirkung von 15,15′-Dioxygenase führt über ein Dioxetan (Mitte) zu zwei Äquivalenten all-trans-Retinal (unten).[2]
Einzelnachweise
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Retinol-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
- Jennifer McDowall/Interpro: Protein Of The Month: Carotenoid Oxygenase. (engl.)