Bicinchoninsäure
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| Allgemeines | |||||||||||||
| Name | Bicinchoninsäure | ||||||||||||
| Andere Namen |
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| Summenformel | C20H12N2O4 | ||||||||||||
| Kurzbeschreibung |
beigefarbener Feststoff[1] | ||||||||||||
| Externe Identifikatoren/Datenbanken | |||||||||||||
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| Eigenschaften | |||||||||||||
| Molare Masse | 344,33 g·mol−1 | ||||||||||||
| Aggregatzustand |
fest | ||||||||||||
| Sicherheitshinweise | |||||||||||||
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| Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. | |||||||||||||
Bicinchoninsäure (engl. bicinchoninic acid, BCA) ist der Trivialname für die chemische Verbindung 2,2′-Bichinolin-4,4′-dicarbonsäure. Es handelt sich um eine heterocyclische Verbindung, die aus zwei in 2-Position verknüpften Chinolinmolekülen besteht, die jeweils Carboxygruppen in 4-Position tragen. Es handelt sich somit um eine Dicarbonsäure.
Eigenschaften
BCA reagiert wie Bichinolin mit einwertigen Kupferionen zu einer Komplexverbindung mit violetter Farbe.[2]
Verwendung
Der BCA-Test wird in der Biochemie zur quantitativen, photometrischen bzw. kolorimetrischen Bestimmung von Proteinen (0,5 μg/mL – 1,5 mg/mL) verwendet.[3][4][5] Dabei reagieren zweiwertige Kupferionen quantitativ mit Protein zu einwertigen Kupferionen. Diese geben mit der Bicinchoninsäure einen violetten Farbstoff, dessen Absorption bei einer Wellenlänge von 562 nm photometrisch ausgewertet werden kann.[2]
Einzelnachweise
- ↑ a b c Datenblatt Bicinchoninsäure bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 14. Mai 2017 (PDF).
- ↑ a b M. Holtzhauer: Biochemische Labormethoden, S. 10, 3. Auflage, Springer Verlag, Berlin, 2009, ISBN 3-540-62435-X.
- ↑ P. K. Smith, et al.: Measurement of protein using bicinchoninic acid, in: Anal. Biochem., 1985, Bd. 150, S. 76–85; PMID 3843705; doi:10.1016/0003-2697(85)90442-7, Korrektur in Anal. Biochem., 1987, Bd. 163, S. 279; doi:10.1016/0003-2697(87)90125-4.
- ↑ K. J. Wiechelman, et al.: Investigation of the bicinchoninic acid protein assay: identification of the groups responsible for color formation, in: Anal. Biochem., 1985, Bd. 175, S. 231–237; PMID 3245570; doi:10.1016/0003-2697(88)90383-1.
- ↑ C. M. Stoscheck: Quantitation of protein, in: Methods Enzymol., 1990, Bd. 182, S. 50–68; PMID 2314256.
