Intrinsisch unstrukturierte Proteine
Intrinsisch unstrukturierte Proteine (auch IUP, englisch: intrinsically unstructured protein) sind intrinsisch ungeordnete Proteine mit keiner definierten dreidimensionalen Struktur. IUPs kennzeichnen sich nur durch ihre fehlende Tertiärstruktur, wohingegen IDPs ein weites Spektrum von vollständig unstrukturierten und teilweise strukturieren Zuständen abdecken.
Aufgrund der Vielzahl von geladenen und polaren Aminosäuren und der vergleichsweise geringen Anzahl hydrophober Reste sind diese Proteine in der Lage, bei Wechselwirkungen mit anderen Proteinen eine definierte Struktur einzunehmen. IUPs sind vor allem an der Signaltransduktion und der Regulation von Reaktionsmechanismen beteiligt.
Die Namensgebung der Proteingruppen geschah unabhängig voneinander. Die Bezeichnung IUP wurde im Jahr 1999[1] und IDP im Jahr 2001 eingeführt.[2]
Literatur
- Jeremy M. Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko: Stryer Biochemie. Springer-Verlag, Berlin, Heidelberg 2014, ISBN 978-3-8274-2989-6.
Einzelnachweise
- ↑ P. E. Wright, H. J. Dyson: Intrinsically unstructured proteins: re-assessing the protein structure-function paradigm. In: Journal of molecular biology. Band 293, Nummer 2, Oktober 1999, S. 321–331, doi:10.1006/jmbi.1999.3110, PMID 10550212 (Review).
- ↑ A. K. Dunker, J. D. Lawson, C. J. Brown, R. M. Williams, P. Romero, J. S. Oh, C. J. Oldfield, A. M. Campen, C. M. Ratliff, K. W. Hipps, J. Ausio, M. S. Nissen, R. Reeves, C. Kang, C. R. Kissinger, R. W. Bailey, M. D. Griswold, W. Chiu, E. C. Garner, Z. Obradovic: Intrinsically disordered protein. In: Journal of molecular graphics & modelling. Band 19, Nummer 1, 2001, S. 26–59, PMID 11381529 (Review).
