Quelltext der Seite Cytochrom b

{{Infobox Protein
| Name            = 
| Bild            = 1l0l_opm.png
| Bild_legende    = Bändermodell des Cytochrom&nbsp;''bc<sub>1</sub>'' mit Cytochrom&nbsp;''b'' als größter Untereinheit
| PDB             = {{PDB2|3BCC}}, {{PDB2|1L0L}}
| Groesse         = 380 Aminosäuren
| Kofaktor        = [[Häm]]
| Precursor       = 
| Struktur        = 
| Isoformen       = 
| HGNCid          = 7427
| Symbol          = MT-CYB
| AltSymbols      = (CYB_HUMAN)
| OMIM            = 516020
| UniProt         = P00156
| MGIid           = 102501
| CAS             = {{CASRN|9035-37-4|KeinCASLink=1|Q0}}
| CASergänzend    = 
| ATC-Code        = <!-- {{ATC|X99|XX99}} -->
| DrugBank        = 
| Wirkstoffklasse = 
| TCDB            = 
| TranspText      = 
| EC-Nummer       = 
| Kategorie       = 
| Peptidase_fam   = 
| Inhibitor_fam   = 
| Reaktionsart    = 
| Substrat        = 
| Produkte        = 
| Homolog_db      = 
| Homolog_fam     = 
| Taxon           = Lebewesen<ref>[http://omabrowser.org/cgi-bin/gateway.pl?f=DisplayGroup&p1=P00156 Homologiegruppe bei OMA]</ref>
| Taxon_Ausnahme  = 
| Orthologe       = 
}}

'''Cytochrom b''' bezeichnet eine Gruppe von [[Transmembranprotein]]en. Die Vertreter sind in [[Mitochondrium|Mitochondrien]] an der [[Atmungskette]], in [[Chloroplasten]] an der [[Photosynthese]] oder im [[Steroide|Steroidstoffwechsel]] beteiligt.

== Eigenschaften ==
Cytochrom b kommt in [[Eukaryoten]] und [[Aerobie|aeroben]] [[Prokaryoten]] in zwei [[Proteinkomplex]]en vor, im Mitochondrium im [[Cytochrom-c-Reduktase|Cytochrom bc<sub>1</sub>]]- (synonym ''[[Ubichinol]]-Cytochrom-c-Reduktase'') und in [[Chloroplast]]en im [[Cytochrom-b6f-Komplex|Cytochrom b<sub>6</sub>f-Komplex]].<ref>M. A. Schöttler, S. Z. Tóth, A. Boulouis, S. Kahlau: ''Photosynthetic complex stoichiometry dynamics in higher plants: biogenesis, function, and turnover of ATP synthase and the cytochrome b 6 f complex.'' In: ''Journal of experimental botany.'' Band 66, Nummer 9, Mai 2015, S.&nbsp;2373–2400, {{DOI|10.1093/jxb/eru495}}, PMID 25540437.</ref> Weiterhin kommt das ''Cytochrom b5'' in Proteinen der [[Biotransformation|Entgiftung]] und im [[Steroid]]stoffwechsel vor, wo es [[Redoxreaktion]]en katalysiert.<ref>K. H. Storbeck, A. C. Swart, C. L. Fox, P. Swart: ''Cytochrome b5 modulates multiple reactions in steroidogenesis by diverse mechanisms.'' In: ''The Journal of steroid biochemistry and molecular biology.'' Band 151, Juli 2015, S.&nbsp;66–73, {{DOI|10.1016/j.jsbmb.2014.11.024}}, PMID 25446886.</ref>

Cytochrom b ist in der Atmungskette Bestandteil des Komplex III und dient dem Aufbau der [[Protonengradient|protonenmotorischen Kraft]], die dann zur Synthese von [[Adenosintriphosphat]] an der [[ATP-Synthase]] verwendet wird. Nebenbei wird am Komplex III auch [[Superoxid]] gebildet, welches zum [[Oxidativer Stress|oxidativen Stress]] in einer [[Zelle (Biologie)|Zelle]] beiträgt.<ref>P. Lanciano, B. Khalfaoui-Hassani, N. Selamoglu, A. Ghelli, M. Rugolo, F. Daldal: ''Molecular mechanisms of superoxide production by complex III: a bacterial versus human mitochondrial comparative case study.'' In: ''[[Biochimica et Biophysica Acta]].'' Band 1827, Nummer 11–12, 2013 Nov-Dec, S.&nbsp;1332–1339, {{DOI|10.1016/j.bbabio.2013.03.009}}, PMID 23542447, {{PMC|3740082}}.</ref>

Cytochrom b und b6 sind strukturell verwandt.<ref>C. Breyton: ''The cytochrome b(6)f complex: structural studies and comparison with the bc(1) complex.'' In: ''[[Biochimica et Biophysica Acta]].'' Band 1459, Nummer 2–3, August 2000, S.&nbsp;467–474, PMID 11004464.</ref><ref>S. Saif Hasan, E. Yamashita, W. A. Cramer: ''Transmembrane signaling and assembly of the cytochrome b6f-lipidic charge transfer complex.'' In: ''[[Biochimica et Biophysica Acta]].'' Band 1827, Nummer 11–12, 2013 Nov-Dec, S.&nbsp;1295–1308, {{DOI|10.1016/j.bbabio.2013.03.002}}, PMID 23507619, {{PMC|4029431}}.</ref> Cytochrom b/b6 besitzt eine Länge von ungefähr 400 [[Aminosäure]]n und 8 Durchgänge der Membran. Das Cytochrom b6 (in Chloroplasten) besteht aus zwei Untereinheiten, ''petB'' und ''petD''. Cytochrom b und b6 binden jeweils zwei [[Häm]]-Gruppen (''b<sub>562</sub>'' und ''b<sub>566</sub>'') als [[Cofaktor (Biochemie)|Cofaktor]]. Vier [[Eisen]]ionen werden von [[Histidin]]en in der Nähe des Häms gebunden und so am Häm stabilisiert.

Beim Menschen wurden verschiedene [[Gen]]e für Cytochrom b beschrieben, darunter [[CYB5A]] in [[Mikrosom]]en, CYB5B in der äußeren mitochondrialen Membran, CYBASC3 ([[Ascorbinsäure]]-abhängig) und [[MT-CYB]] (von Mitochondrien codiert). [[Gendefekt]]e in Cytochrom-b-Genen führen unter anderem zu [[Lebersche Optikusatrophie|Leberscher Optikusatrophie]] (LHON), zum [[Kearns-Sayre-Syndrom]], zum [[MELAS-Syndrom]], zu maternal-vererbtem [[Leigh-Syndrom]], zu Trainingsintoleranz oder [[Cardiomyopathie]].<ref name="Fischer">N. Fisher, B. Meunier: ''Effects of mutations in mitochondrial cytochrome b in yeast and man. Deficiency, compensation and disease.'' In: ''[[European Journal of Biochemistry]].'' Band 268, Nummer 5, März 2001, S.&nbsp;1155–1162, PMID 11231266</ref> Nichtpathologische Genvarianten wurden beschrieben.<ref name="Fischer" />

== Anwendungen ==
Cytochrom b ist ein relativ stark [[Konservierung|konserviertes]] Protein, weshalb im Zuge einer [[DNA-Analyse]] die [[Gen]]e von Cytochrom-b zur Bestimmung der Verwandtschaftsgrade verschiedener Arten verwendet wird.<ref>J. Castresana: ''Cytochrome b phylogeny and the taxonomy of great apes and mammals.'' In: ''Molecular biology and evolution.'' Band 18, Nummer 4, April 2001, S.&nbsp;465–471, PMID 11264397.</ref><ref>S. N. Baharum, A. A. Nurdalila: ''Application of 16s rDNA and cytochrome b ribosomal markers in studies of lineage and fish populations structure of aquatic species.'' In: ''Molecular biology reports.'' Band 39, Nummer 5, Mai 2012, S.&nbsp;5225–5232, {{DOI|10.1007/s11033-011-1320-2}}, PMID 22167328.</ref>

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Elektronentransportprotein]]
[[Kategorie:Porphyrinkomplex]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]