Quelltext der Seite Insulin-Rezeptor-Substrat

{{Infobox Protein
| Name            = 
| Bild            = 
| Bild_legende    = <!-- nach {{PDB|ABCD}} -->
| PDB             = <!-- {{PDB2|1YY1}}, {{PDB2|ABCD}} -->
| Groesse         = 552 Aminosäuren
| Kofaktor        = 
| Precursor       = 
| Struktur        = Homodimer
| Isoformen       = 6
| HGNCid          = 947
| Symbol          = BAIAP
| AltSymbols      = 
| OMIM            = 605475
| UniProt         = Q9UQB8
| MGIid           = 
| CAS             = 
| CASergänzend    = 
| ATC-Code        = <!-- {{ATC|X99|XX99}} -->
| DrugBank        = 
| Wirkstoffklasse = 
| TCDB            = 
| TranspText      = 
| Taxon           = [[Wirbeltiere]]<ref>{{InterPro|IPR013606}}</ref>
| Taxon_Ausnahme  = 
| Orthologe       = 
}}
Das '''Insulin-Rezeptor-Substrat (IRSp53)''' (auch: '''brain-specific angiogenesis-inhibitor 1-associated protein 2 (BAP2)''', [[Gen]]-Name: ''BAIAP2'') ist ein [[Strukturprotein]] in [[Wirbeltiere]]n. Als [[zytoskeletaler Adapter]] bindet es gleichzeitig an [[Zellmembran|membrangebundene]] kleine [[G-Protein]]e und [[zytoplasmatische Effektorprotein]]e. Seine Anwesenheit ist notwendig bei der Reorganisation und Regulation des [[Aktin]]-[[Zytoskelett]]s sowie beim Wachstum von [[Neurit]]en und [[Filopodium|Filopodien]].<ref>{{UniProt|Q9UQB8}}</ref><ref>T. H. Millard, G. Bompard u.&nbsp;a.: ''Structural basis of filopodia formation induced by the IRSp53/MIM homology domain of human IRSp53.'' In: ''[[The EMBO journal]].'' Band 24, Nummer 2, Januar 2005, S.&nbsp;240–250. {{DOI|10.1038/sj.emboj.7600535}}. PMID 15635447. {{PMC|545821}}.</ref>

Durch Bindung des IRS an eine Phosphortyrosin-Domäne des aktivierten [[Insulinrezeptor]]s und Phosphorylierung des IRS durch die [[Kinase]]aktivität des Rezeptors kommt es zur Bindung anderer Signaltransduktionsmoleküle am IRS. Das bedeutendste weitere Signaltransduktionsmolekül für die Wirkung des Insulins ist dabei die [[Phosphoinositid-3-Kinasen|PI3-Kinase]].

== Literatur ==
* A. Yamagishi, M. Masuda u.&nbsp;a.: ''A novel actin bundling/filopodium-forming domain conserved in insulin receptor tyrosine kinase substrate p53 and missing in metastasis protein.'' In: ''[[The Journal of biological chemistry]].'' Band 279, Nummer 15, April 2004, S.&nbsp;14929–14936. {{DOI|10.1074/jbc.M309408200}}. PMID 14752106.
* A. Disanza, S. Mantoani u.&nbsp;a.: ''Regulation of cell shape by Cdc42 is mediated by the synergic actin-bundling activity of the Eps8-IRSp53 complex.'' In: ''[[Nature cell biology]].'' Band 8, Nummer 12, Dezember 2006, S.&nbsp;1337–1347, {{ISSN|1465-7392}}. {{DOI|10.1038/ncb1502}}. PMID 17115031. 
* T. Takenawa, S. Suetsugu: ''The WASP-WAVE protein network: connecting the membrane to the cytoskeleton.'' In: ''[[Nature Reviews Molecular Cell Biology]].'' Band 8, Nummer 1, Januar 2007, S.&nbsp;37–48, {{ISSN|1471-0072}}. {{DOI|10.1038/nrm2069}}. PMID 17183359. (Review).
* S. Govind, R. Kozma u.&nbsp;a.: ''Cdc42Hs facilitates cytoskeletal reorganization and neurite outgrowth by localizing the 58-kD insulin receptor substrate to filamentous actin.'' In: ''[[Journal of Cell Biology]].'' Band 152, Nummer 3, Februar 2001, S.&nbsp;579–594, {{ISSN|0021-9525}}. PMID 11157984. {{PMC|2195994}}. 
* P. K. Mattila, P. Lappalainen: ''Filopodia: molecular architecture and cellular functions.'' In: ''Nature reviews. Molecular cell biology.'' Band 9, Nummer 6, Juni 2008, S.&nbsp;446–454, {{ISSN|1471-0080}}. {{DOI|10.1038/nrm2406}}. PMID 18464790. (Review).

== Einzelnachweise ==
<references/>

[[Kategorie:Strukturprotein]]