Insulin-Rezeptor-Substrat
| Insulin-Rezeptor-Substrat | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 552 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Isoformen | 6 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | BAIAP | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere[1] | |
Das Insulin-Rezeptor-Substrat (IRSp53) (auch: brain-specific angiogenesis-inhibitor 1-associated protein 2 (BAP2), Gen-Name: BAIAP2) ist ein Strukturprotein in Wirbeltieren. Als zytoskeletaler Adapter bindet es gleichzeitig an membrangebundene kleine G-Proteine und zytoplasmatische Effektorproteine. Seine Anwesenheit ist notwendig bei der Reorganisation und Regulation des Aktin-Zytoskeletts sowie beim Wachstum von Neuriten und Filopodien.[2][3]
Durch Bindung des IRS an eine Phosphortyrosin-Domäne des aktivierten Insulinrezeptors und Phosphorylierung des IRS durch die Kinaseaktivität des Rezeptors kommt es zur Bindung anderer Signaltransduktionsmoleküle am IRS. Das bedeutendste weitere Signaltransduktionsmolekül für die Wirkung des Insulins ist dabei die PI3-Kinase.
Literatur
- A. Yamagishi, M. Masuda u. a.: A novel actin bundling/filopodium-forming domain conserved in insulin receptor tyrosine kinase substrate p53 and missing in metastasis protein. In: The Journal of biological chemistry. Band 279, Nummer 15, April 2004, S. 14929–14936. doi:10.1074/jbc.M309408200. PMID 14752106.
- A. Disanza, S. Mantoani u. a.: Regulation of cell shape by Cdc42 is mediated by the synergic actin-bundling activity of the Eps8-IRSp53 complex. In: Nature cell biology. Band 8, Nummer 12, Dezember 2006, S. 1337–1347, ISSN 1465-7392. doi:10.1038/ncb1502. PMID 17115031.
- T. Takenawa, S. Suetsugu: The WASP-WAVE protein network: connecting the membrane to the cytoskeleton. In: Nature Reviews Molecular Cell Biology. Band 8, Nummer 1, Januar 2007, S. 37–48, ISSN 1471-0072. doi:10.1038/nrm2069. PMID 17183359. (Review).
- S. Govind, R. Kozma u. a.: Cdc42Hs facilitates cytoskeletal reorganization and neurite outgrowth by localizing the 58-kD insulin receptor substrate to filamentous actin. In: Journal of Cell Biology. Band 152, Nummer 3, Februar 2001, S. 579–594, ISSN 0021-9525. PMID 11157984. PMC 2195994 (freier Volltext).
- P. K. Mattila, P. Lappalainen: Filopodia: molecular architecture and cellular functions. In: Nature reviews. Molecular cell biology. Band 9, Nummer 6, Juni 2008, S. 446–454, ISSN 1471-0080. doi:10.1038/nrm2406. PMID 18464790. (Review).
Einzelnachweise
- ↑ InterPro: IPR013606 (englisch)
- ↑ UniProt Q9UQB8
- ↑ T. H. Millard, G. Bompard u. a.: Structural basis of filopodia formation induced by the IRSp53/MIM homology domain of human IRSp53. In: The EMBO journal. Band 24, Nummer 2, Januar 2005, S. 240–250. doi:10.1038/sj.emboj.7600535. PMID 15635447. PMC 545821 (freier Volltext).
