Desaturasen

Desaturasen sind Enzyme, die Elektronen von einem Molekül auf ein anderes übertragen können und dabei das Substrat entsättigen (lat. saturare = sättigen), also eine Mehrfachbindung „einbauen“. Weil sie ein Molekül oxidieren und ein anderes dabei reduzieren, gehören sie zu der Proteinfamilie der Oxidoreduktasen.

In organischen Molekülen nennt man einfache Bindungen gesättigt, weil die an der Bindung beteiligten Atome keine weiteren Bindungen eingehen können. Doppel- und Dreifachbindungen hingegen nennt man ungesättigt (hier können die beteiligten Atome noch weitere Bindungen eingehen).

Vor allen Dingen führen Desaturasen Doppelbindungen in Fettsäuren ein, aber auch in andere Moleküle mit langen Kohlenwasserstoffketten, wie zum Beispiel Carotin.

Desaturasen werden mit der Position, an der sie desaturieren, bezeichnet.

Menschen fehlt zum Beispiel die Δ-12-Desaturase (also die Desaturase, die Fettsäuren an der 12-Position reduziert). Daher ist Linolsäure, die dort eine Doppelbindung hat (insgesamt zwei, eine an 9- und eine an 12-Position), eine essentielle Fettsäure, denn sie kann nicht vom Körper selbst gebildet werden.

Schematische Reaktionsgleichung

Fettsäure + Elektronen-Donator (reduziert) + O₂ + 2 H⁺ → Fettsäure mit einer Doppelbindung + Elektronen-Donator (oxidiert) + 2 H₂O

Literatur

• M. D. Lane, J. M. Ntambi, K. H. Kaestner, T. J. Kelly Jr: Differentiation-induced gene expression in 3T3-L1 preadipocytes. A second differentially expressed gene encoding stearoyl-CoA desaturase. In: J. Biol. Chem. 264 (25), 1989, S. 14755–14761. PMID 2570068.
• J. Shanklin, C. Somerville: Stearoyl-acyl-carrier-protein desaturase from higher plants is structurally unrelated to the animal and fungal homologs. In: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88 (6), 1991, S. 2510–2514. doi:10.1073/pnas.88.6.2510. PMC 51262 (freier Volltext). PMID 2006187.
• H. Wada, Z. Gombos, N. Murata: Enhancement of chilling tolerance of a cyanobacterium by genetic manipulation of fatty acid desaturation. In: Nature. 347 (6289), 1990, S. 200–203. doi:10.1038/347200a0. PMID 2118597.
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