Integrin α-X
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| Integrin alpha-X | ||
|---|---|---|
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| nach PDB 1N3Y | ||
| Andere Namen |
CD11 antigen-like family member C, Leu M5, Leukocyte adhesion glycoprotein p150,95 alpha chain, Leukocyte adhesion receptor p150 | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1.163 Aminosäuren, 127.829 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
Integrin α-X (synonym CD11c) ist ein Oberflächenprotein aus der Gruppe der Integrine.
Eigenschaften
Integrin α-X bindet an Integrin β-2 (synonym CD18) und bildet somit Heterodimere. Gemeinsam bilden sie einen Rezeptor für Fibrinogen durch Bindung an dessen Sequenz GPR. Weiterhin ist es bei Zellkontakten während einer Entzündung beteiligt. Integrin α-X wird in Monozyten, Granulozyten und dendritischen Zellen[1] gebildet und dient dort der Chemotaxis und Zelladhäsion. Es ist glykosyliert.
Weblinks
Einzelnachweise
- ↑ B. M. Bradford, D. P. Sester, D. A. Hume, N. A. Mabbott: Defining the anatomical localisation of subsets of the murine mononuclear phagocyte system using integrin alpha X (Itgax, CD11c) and colony stimulating factor 1 receptor (Csf1r, CD115) expression fails to discriminate dendritic cells from macrophages. In: Immunobiology. Band 216, Nummer 11, November 2011, S. 1228–1237, doi:10.1016/j.imbio.2011.08.006, PMID 21885153.
