4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase
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| 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase | ||
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| Homodimer von HPPD. Katalytische Domäne rot, orange Kugeln: Fe2+, oligomere Domäne blau | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1SP9 | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 445 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer in Bakterien, Homodimer in Pflanzen | |
| Kofaktor | Ascorbat, Fe2+ | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | HPD | |
| Externe IDs |
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| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.13.11.27, Dioxygenase | |
| Reaktionsart | Oxidation | |
| Substrat | 4-Hydroxyphenylbrenztraubensäure + O2 | |
| Produkte | Homogentisinsäure + CO2 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | HOG000221584 | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Die 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase (HPPD) ist eine Nicht-Häm-Fe(II)-Oxygenase, die den zweiten Schritt im Tyrosinstoffwechsel, die Umwandlung von 4-Hydroxyphenylbrenztraubensäure in Homogentisinsäure und Kohlendioxid katalysiert. Sie lässt sich in nahezu jeder aeroben Form des Lebens finden.[1]
Biologische Funktion
Die durch die HPPD katalysierte Reaktion ist ein Zwischenschritt des Tyrosinabbaus zu Acetessigsäure und Fumarsäure.[2]
Pflanzen benötigen HPPD um Plastochinon und Tocopherol zu produzieren.[3]
Einzelnachweise
- ↑ M. Gunsior, J. Ravel, G. L. Challis, C. A. Townsend: Engineering p-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase to a p-hydroxymandelate synthase and evidence for the proposed benzene oxide intermediate in homogentisate formation. In: Biochemistry. Band 43, Nummer 3, Januar 2004, S. 663–674, ISSN 0006-2960. doi:10.1021/bi035762w. PMID 14730970.
- ↑ W. E. KNOX, M. LeMAY-KNOX: The oxidation in liver of l-tyrosine to acetoacetate through p-hydroxyphenylpyruvate and homogentisic acid. In: The Biochemical journal. Band 49, Nummer 5, Oktober 1951, S. 686–693, ISSN 0264-6021. PMID 14886367. PMC 1197578 (freier Volltext).
- ↑ T. W. Goodwin, E. I. Mercer: Introduction to Plant Biochemistry. Pergamon Press, 1983.
