Affinität (Biochemie)
Die Affinität (auch Bindungsaffinität) ist in der Biochemie ein Maß für die Neigung von Molekülen, mit anderen Molekülen eine Bindung einzugehen, z. B. zwischen den Bindungspartnern bei Protein-Ligand-Wechselwirkungen: Je höher die Affinität, desto größer die Assoziationskonstante, Ka (auch Bindungskonstante genannt).
Eigenschaften
Gängigerweise wird heute allerdings an Stelle der Assoziationskonstante das reziproke Maß, die Dissoziationskonstante, Kd gebraucht: je höher die Affinität eines Proteins zu seinem Liganden, desto niedriger die Dissoziationskonstante des Komplexes. Am Beispiel der Bildung/des Zerfalls eines Enzym-Substratkomplexes, [ES]
werden hier die Definitionen gemäß Massenwirkungsgesetz bzw. kinetischen Konstanten (Geschwindigkeitskonstanten k) aufgeführt:
| Assoziationskonstante (Bindungskonstante) |
Fehler beim Parsen (Konvertierungsfehler. Der Server („https://wikimedia.org/api/rest_“) hat berichtet: „Cannot get mml. Server problem.“): {\displaystyle K_{a}={[ES] \over [E]\cdot [S]}} | Fehler beim Parsen (Konvertierungsfehler. Der Server („https://wikimedia.org/api/rest_“) hat berichtet: „Cannot get mml. Server problem.“): {\displaystyle K_{a}={k_{1} \over k'_{1}}} |
| Dissoziationskonstante | Fehler beim Parsen (Konvertierungsfehler. Der Server („https://wikimedia.org/api/rest_“) hat berichtet: „Cannot get mml. Server problem.“): {\displaystyle K_{d}={[E]\cdot [S] \over [ES]}} | Fehler beim Parsen (Konvertierungsfehler. Der Server („https://wikimedia.org/api/rest_“) hat berichtet: „Cannot get mml. Server problem.“): {\displaystyle K_{d}={k'_{1} \over k_{1}}} . |
In der Enzymkinetik wird gelegentlich Km, die Michaeliskonstante, als Maß für die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat angegeben. Dies hat in der Praxis eine gewisse Berechtigung, theoretisch sind die Dissoziationskonstante des ES-Komplexes Kd und die Michaeliskonstante jedoch streng zu unterscheiden. Die Michaeliskonstante hängt nach Briggs und Haldane auch von der Wechselzahl k2 ab und berechnet sich wie folgt:
- Fehler beim Parsen (MathML mit SVG- oder PNG-Rückgriff (empfohlen für moderne Browser und Barrierefreiheitswerkzeuge): Ungültige Antwort („Math extension cannot connect to Restbase.“) von Server „https://wikimedia.org/api/rest_v1/“:): {\displaystyle K_m = {k'_1 + k_{2} \over k_1} } .
Ein Rückschluss von Km auf Kd ist nur dann möglich wenn Fehler beim Parsen (Konvertierungsfehler. Der Server („https://wikimedia.org/api/rest_“) hat berichtet: „Cannot get mml. Server problem.“): {\displaystyle k_{2}\ll k'_{1}} . Diese Annahme ist nicht in jedem Fall angebracht, wurde aber ursprünglich von Leonor Michaelis und Maud Menten getroffen, um die Michaelis-Menten-Gleichung herzuleiten.
Die Affinität kann mit Ligandenbindungstests bestimmt werden.
Siehe auch
Literatur
- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6 Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.
- Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.
- Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell, 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0815341062.
