Benutzer:LeCornichon/Reaktionszentrum

WORK IN PROGRESS

Das photosynthetische Reaktionszentrum ist ein Proteinkomplex, der mit Hilfe von Pigmenten Lichtenergie einfangen kann, welche für die Redoxreaktion der Photosynthese genutzt wird. Im Verlauf der Redoxreaktionen wird chemische Energie gewonnen. Alle Reaktionszentren tragen licht-absorbierende Farbstoffe und treten bei sämtlichen Organismen auf, die Photosynthese betreiben. Cyanobakterien, Pflanzen und viele einzellige Algen, die oxygene Photosynthese betreiben, besitzen zwei unterschiedliche Reaktionszentren. Schwefelbakterien und Purpurbakterien, die anoxygene Photosynthese betreiben, besitzen jeweils nur einen Typ des Reaktionszentrums. Alle Reaktionszentren sind untereinander homolog und stammen von einer gemeinsamen Vorläuferstruktur ab.

Überblick

Die Reaktionszentren besitzen eine Vielzahl an Molekülen , die an der Elektronenübetragung innerhalb des Komplexes beteiligt sind. Ein Paar aus Chlorophyll-Molekülen (special pair) besitzt ein gemeinsames delokalisiertes Elektronensystem und kann durch Absorption eines Photons in einen angeregten Zustand wechseln. Im angeregten Zustand kann das Chlorophyllpaar Elektronen leichter abgeben, es ist also ein besseres Reduktionsmittel. Es kommt zu einer Ladungstrennung, bei der Elektronen vom special pair an ein Akzeptormolekül übertragen und weitergeleitet werden. Die entstandene Elektronenlücke wird wieder geschlossen, indem einem Donormolekül wieder Elektronen entzogen werden.

Die meisten Photonen werden nicht vom Reaktionszentrum eingefangen, sondern von umgebenden Antennenkomplexen. Die Anregungsenergie wird in Form von Exzitonen von den Antennen bis zum Reaktionszentrum geleitet, wo schließlich die Ladungstrennung stattfindet.

Struktur und Vorkommen

Alle Reaktionszentren sind strukturell homolog, entstammen also einem gemeinsamen Vorfahren, und lassen sich in zwei Gruppen einteilen:

• Reaktionszentren des Typ I (Photosystem I von Pflanzen, Algen und Cyanobakterien, sowie das Reaktionszentrum grüne Schwefelbakterien)
• Reaktionzentrum des Typ II (Photosystem II von Pflanzen, Algen und Cyanobakterien und Reaktionszentrum der Nichtschwefelpurpurbakterien)

Die Reaktionszentren sind stets in eine Biomembran eingebettet und interagieren mit weiteren pigmenthaltigen Antennenkomplexen, um den Antennenquerschnitt zu vergrößern. Im Gegensatz zu den Reaktionszentren sind die Antennen in Struktur und Funktion sehr vielfältig. So können diese in die Membran integriert sein, wie die Lichtsammelkomplexe der Pflanzen und die LH-Komplexe der Nichtschwefelpurpurbakterien, aber auch extrazellulär vorliegen, wie die Phycobilisomen der Cyanobakterien und die Chlorosomen der grünen Schwefelbakterien.

BILD: Antennen in den verschiedenen Organismen: A) Pflanzen und Algen mit LHCs, B) Cyanobakterien mit Phycobilisomen, C) grüne Schwefelbakterien mit Chlorosomen, D) Purpurbakterien mit LH-Komplexen

Funktion

→ Hauptartikel: Photosynthese

Das Reaktionszentrum führt die photochemische Ladungstrennung der Photosynthese durch. Die benötigte Energie stammt aus dem Licht, welches von den Antennen eingefangen wird und in Form von Excitonen entlang eines Energiegefälles bis zum Reaktionszentrum geleitet wird. Die Elektronen wiederum werden entlang eines Gefälles im Redoxpotential der Reaktionspartner weitergegeben, wobei Protonen (H⁺-Ionen) über eine Membran transportiert werden. Der resultierende Protonengradient über der Membran wird durch die ATPase genutzt, um ATP zu synthetisieren. Die gewonnen Elektronen dienen in Form von NADPH weiteren Reaktionen im Organismus.

Pflanzen, Algen und Cyanobakterien

Cyanobakterien, grüne Pflanzen und Algen betreiben oxygene Photosynthese, bei der Elektronen aus Wasser gewonnen und auf NADP⁺-Moleküle übertragen werden, welche im Stoffwechsel des Organismus vor allem für den Aufbau von Kohlenhydraten (Calvin-Zyklus) notwendig sind. Um einerseits Wasser oxidieren zu können und andererseits NADP⁺ reduzieren zu können, reicht die Energie einer photochemischen Reaktion nicht aus. Es sind zwei verschiedene Reaktionzentren mit Core-Antennen (Photosysteme) hintereinander geschaltet, deren Redoxpotentiale sich durch Absorption von Licht ändern. Photosystem II stellt ein starkes Oxidationsmittel zur Oxidation von Wasser bereit, während an Photosystem I ein starkes Reduktionsmittel zur Reduktion von NADP⁺ erzeugt wird. Illustriert wird das Zusammenspiel von zwei Photosystemen durch den Emerson-Effekt.

Die beiden Photosysteme sind durch eine Elektronentransportkette miteinander verbunden (siehe Hauptartikel zur Photosynthese).

Photosystem II

Die Photosysteme wurden in Reihenfolge ihrer Entdeckung benannt, diese Abfolge repräsentiert allerdings nicht den Weg der Elektronen in der Elektronentransportkette. Photosystem II befindet sich in Pflanzen zusammen mit den Lichtsammelkomplexen in den gestapelten Bereichen der Thylakoiden. In Cyanobakterien und z.B. Rotalgen sind die Lichtsammel-Antennen auf der Außernseite der Membran aufgelagert, sodass hier keine Stapelung der Membran möglich ist.

Struktur

Photosystem II besitzt eine Pseudo-Symmetrie, bei der jeweils die Untereinheiten D1 und D2, CP47 und CP43, sowie PsBI und PsbX zueinander homolog sind. D1 und D2 bilden dabei das eigentliche Reaktionszentrum und binden gemeinsam das Chlorophyll-a-Dimer P680. Jede der Untereinheiten besteht aus fünf Transmembranhelices (A bis E). D1 und D2 sind zum Reaktionszentrum der Purpurbakterien stark homolog, das trifft vor allem auf die membranintrinsisches Abschnitte zu. Das D1/D2-Heterodimer wird auf gegenüberliegenden Seiten von CP43 (PsbC) und CP47 (PsbB) flankiert, welche die Core-Antenne bilden. Beide Untereinheiten besitzen je sechs Transmembrandomänen (I bis VI). Die Transmembranhelices und die gebundenen Chlrophylle zeigen eine Pseudo-dreifaltige Symmetrie.

Es sind etwa im Cyanobakterium Thermosynechococcus elongatus eine Reihe von weiteren Proteinen gebunden, von denen die Funktionen größtenteils nicht bekannt sind und die nicht die Kriterien der Pseudo-Symmetrie erfüllen. Zu diesen gehören PsbE und PsbF, die Cytochrom b559 bilden, sowie PsbK, PsbZ, PsbX, PsbL, PsBM und PsbT. PsbO, PsbU und PsbV bilden eine „Kappe“ über dem wasserspaltenden Komplex auf der luminalen Seite. Das beta-barrel PsbO ist homolog zum manganese-stabilizing-protein MSP in höheren Pflanzen.

gebundene Cofaktoren: Je D1-D2-Heterodimer sind 4-5 Chlorophyll-a-Moleküle, 2 Phäophytine, 2 Plastochinone, und 1-2 Carotinoide enthalten. Des weiteren sind D1 und D2 mit den Mangan-Atomen des wasserspaltenden Komplexes verbunden. Ein Nicht-Häm-Fe wird von D1 und D2 gebunden und ist am Elektronentransport beteiligt. Außerdem sind eine Reihe von Lipiden im Komplex gebunden, die für die Stabilität des Komplexes wichtig sind.

gebundene Carotinoide: Loll et al

Core-Antennen: CP43 mit 14 Chl a, CP47 mit 16 Chl a

Wasserspaltender Komplex Dau et al. The structure of the manganese complex of Photosystem II in its dark-stable S 1-state—EXAFS results in relation to recent crystallographic data. Phys Chem Chem Phys (2004) vol. 6 (20) pp. 4781-4792

Funktion - Elektronentransport:

Zitat Loll, weils so schön kurz ist In photosystem II (PSII), excitation energy is transferred from the antenna system to the reaction centre, where the primary electron donor P680 formed by chlorophyll a (Chla) molecules is excited to P680*, followed by release of an electron that travels along the electron transfer chain by means of the pheophytin a PheoD1 to the plastoquinone QA, forming P680þ†QA2. After two steps of reduction and protonation of the secondary plastoquinone QB, the plasto- quinol PQH2 leaves the QB site and is replaced by new plastoquinone PQ (ref. 1). Oxidation of water at the Mn4Ca cluster occurs in four steps (termed S states) in the so-called Kok cycle2; at each step the water-oxidizing complex is oxidized to a higher oxidation state, and after the fourth step molecular O2 is released. The electrons are transferred from the Mn4Ca cluster through redox-active TyrZ to P680þ†, which is reduced to P680 for another photosynthetic cycle. Our structure of dimeric PSII from Thermosynechococcus elongatus shows the location of 35 Chla, 11 b-carotene (Car), two pheophytin (Pheo), two PQ, two haem, bicarbonate, 14 lipid and three n-dodecyl-b-D-maltoside (b-DM) detergent molecules, the Mn4Ca cluster, and one Fe2þ and one putative Ca2þ ion in each monomer. The cofactor and protein arrangement is shown in Fig. 1 and Supplementary Fig. S1.

Komplexe und Superkomplexe

Assoziation mit LHCII-Komplexen, LHCII-Superkomplexe (Bild)

Bild: Der PSII-Superkomplex, bestehend aus jeweils zwei Dimeren Reaktionszentren (D1 und D2), den Core-Antennen CP43 und CP 47, und den peripheren LHC-II-Antennen

Photoinhibitionszyklus

Photoinhibition und Zyklus (kurz anreißen, Verweis auf Photosynthese)

Photosystem I

Photosystem I (PSI) generiert das negativste Redoxpotential in der Natur und ist so ind er Lage, luminal aus der Elektronentransportkette stammendes Plastocyanin/Cytochrom-c6 zu oxidieren und Ferredoxin, FNR und letztlich NADP zu reduzieren. Im Photosystem I führt der lichtgetriebene Elektronentransfer zur Synthese von NADPH + H⁺.

In Cyanobakterien liegt PSI funktionell als Trimer vor, in Pflanzen dagegen als Monomer. Es ist aus mindestens 15 Core-Proteinen (PsA bis PsaL, PsaN bis PsaP) aufgebaut und 4-6 Lichtsammelkomplexe, 175 Chl-Molekülen, 2 PQ, 3 Fe4S4-Clustern. LHCII-Assoziation

P700

Ferreira: However, the C-terminal domains of PsaA and PsaB, together with other subunits, coordinate 43 Chls, which form a central antenna sur- rounding the electron transfer system of the PSI RC. This arrangement is notably different from PSII, which only coordinates two peripheral RC Chls (ChlZD1 and ChlZD2). -> optimierter Abstand der Chlorophylle, "slow/shallow trapping" ind PSII, Funnel trap in PSI

• Das Photosystem I enthält insgesamt zirka 200 Moleküle Chlorophyll a und b sowie 50 Carotine. Das Reaktionszentrum des Photosystems I hat ein Absorptionsmaximum bei einer Wellenlänge von 700 nm, es wird deshalb auch als „P700“ bezeichnet.

Biogenese, Struktur und Funktion, Superkomplexe

Ben-Shem et al. Crystal structure of plant photosystem I. Nature (2003) vol. 426 (6967) pp. 630-5

Jordan et al. Three-dimensional structure of cyanobacterial photosystem I at 2.5 A resolution. Nature (2001) vol. 411 (6840) pp. 909-17

Fromme and Mathis. Unraveling the photosystem I reaction center: a history, or the sum of many efforts. Photosynth Res (2004) vol. 80 (1-3) pp. 109-24

Melkozernov et al. Light harvesting in photosystem I supercomplexes. Biochemistry (2006) vol. 45 (2) pp. 331-345

Fromme et al. Structure and function of photosystem I: interaction with its soluble electron carriers and external antenna systems. FEBS Lett (2003) vol. 555 (1) pp. 40-4

Bakterien

Cyanobakterien

Cyanobakterien besitzen Antennenkomplexe, die Phycoblilsomen gennant werden und Phycocyanin, sowie Phycoerythrin enthalten.

Nichtschwefelpurpurbakterien

Hu et al. Photosynthetic apparatus of purple bacteria. Q Rev Biophys (2002) vol. 35 (1) pp. 1-62

Roszak et al. Crystal Structure of the RC-LH1 Core Complex from Rhodopseudomonas palustris. Science (2003) vol. 302 (5652) pp. 1969

Cogdell et al. Rings, Ellipses and Horseshoes: How Purple Bacteria Harvest Solar Energy. Photosynth Res (2004) vol. 81 (3) pp. 207-214

Cogdell. The structural basis of light-harvesting in purple bacteria. FEBS Lett (2003) vol. 555 (1) pp. 35-39

Grüne Schwefelbakterien

Anaerobe Schwefelbakterien haben ein Photosystem, das dem PSI ähnlich ist. Camara-Artigas et al. The structure of the FMO protein from Chlorobium tepidum at 2.2 Å resolution. Photosynth Res (2003) vol. 75 (1) pp. 49-55

Siehe auch

• Photosynthese
• Lichtreaktion
• Chlorophyll

Literatur

• Donat-Peter Häder (Hrsg.): Photosynthese. Georg Thieme Verlag, Stuttgart, New York 1999, ISBN 3-13-115021-1
• Taiz
• Heldt

Weblinks

• Nobelpreis für Chemie (1988)
• Jennifer McDowall/Interpro: Protein Of The Month: Photosystem II. (engl.)

Einzelnachweise

Photosystem Photosystem Kategorie:Photosynthese