Butandiol-Dehydrogenase
| Butandiol-Dehydrogenase | ||
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| Bändermodell der meso-2,3-Butandiol-Dehydrogenase von Klebsiella pneumoniae, nach PDB 1GEG | ||
| Andere Namen |
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| Kofaktor | NAD+ | |
| Enzymklassifikationen | ||
| EC, Kategorie | 1.1.1.4, Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | Dehydrierung | |
| Substrat | (R,R)-2,3-Butandiol + NAD+ | |
| Produkte | (R)-Acetoin + NADH/H+ | |
| EC, Kategorie | 1.1.1.76, Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | Dehydrierung | |
| Substrat | (S,S)-2,3-Butandiol + NAD+ | |
| Produkte | (S)-Acetoin + NADH/H+ | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Bakterien | |
Butandiol-Dehydrogenasen sind Enzyme, welche die Dehydrierung von 2,3-Butandiol zu Acetoin katalysieren. Diese Enzyme gehören zur Familie der Oxidoreduktasen, wobei die Hydroxygruppe als Donator und NAD+ als Akzeptor fungiert. Außerdem nimmt die (R,R)-Butandiol-Dehydrogenase am Metabolismus der Buttersäure teil. Das enantiomere Substrat mit linksgedrehtem Drehsinn wird von der (S,S)-Butandiol-Dehydrogenase umgesetzt.
Stereoisomere Spezifitäten der 2,3-Butandiol-Dehydrogenasen
2,3-Butandiol weist eine stereoisomere Spezifität auf. Einige Dehydrogenasen oxidieren eine Hydroxygruppe in der D-Konfiguration, während andere Dehydrogenasen eine Hydroxygruppe in der L-Konfiguration oxidieren. Da das meso-2,3-Butandiol Hydroxygruppen in der D-(−)- und L-(+)-Konfiguration beinhaltet, dient es als Substrat für alle (R,R)-Butandiol-Dehydrogenasen. Die Konfiguration von Acetoin, gebildet durch die Oxidation von meso-2,3-Butandiol, hängt davon ab, ob die Hydroxygruppe in der D-(−)- oder der L-(+)-Konfiguration oxidiert ist.
Das Bakterium Bacillus polymyxa beinhaltet die D-(−)-2,3-Butandiol-Dehydrogenase. Die 2,3-Butandiol-Dehydrogenasen der Bakterien Enterobacter aerogenes und Aeromonas hydrophila sind L-(+)-Dehydrogenasen. Bacillus subtilis beinhaltet beide D-(−)- und L-(+)-Dehydrogenasen. Die Konfiguration des Kohlenstoffatoms des 2,3-Butandiols, das nicht oxidiert ist, beeinflusst die Oxidationsrate. Bakterien, die meso-2,3-Butandiol, Natriumacetat oder Natriumlactat für den Energiestoffwechsel verwenden, beinhalten D-(−)-Dehydrogenasen. Bei Enterobacter aerogenes wird die D-(−)-Dehydrogenase bei racemischem Acetoin als Substrat bevorzugt, wohingegen bei der Verwendung von Kohlenhydraten die L-(+)-Dehydrogenase als Substrat bevorzugt wird.
Die Präsenz von verschiedenen Kombinationen von D-(−)- und L-(+)-Dehydrogenasen und Acetoin-Racemasen kann das Auftreten von drei isomeren 2,3-Butandiolen als Endprodukt der Fermentation von Kohlenhydraten erklären.[1]
Katalysiertes Gleichgewicht
-2,3-butanediol.svg)
NAD+ -Acetoin.svg)
NADH/H+
(R,R)-2,3-Butandiol wird durch die (R,R)-Butandiol-Dehydrogenase oxidiert und dehydriert. Neben dem Reduktionsäquivalent NADH entsteht hierbei (R)-Acetoin.
-2,3-butanediol.svg)
+ NAD+ -Acetoin.svg)
+ NADH/H+
(S,S)-2,3-Butandiol wird durch die (S,S)-Butandiol-Dehydrogenase oxidiert und dehydriert. Neben dem Reduktionsäquivalent NADH entsteht hierbei (S)-Acetoin.
Irreversible Reduktion
(S,S)-Butandiol-Dehydrogenase kann ebenfalls die irreversible Reduktion von Diacetyl zu (S)-Acetoin katalysieren:
+ NADH + H+ + NAD+
Einzelnachweise
- ↑ Mary B. Taylor, Elliot Juni: Stereoisomeric specificities of 2,3-butanediol dehydrogenases. In: Biochimica et Biophysica Acta. 39, Nr. 3, 22. April 1960, S. 338–457. doi:10.1016/0006-3002(60)90197-9. PMID 13837186.
