Low Density Lipoprotein Receptor-related Protein 1
| Prolow-density lipoprotein receptor-related protein 1 | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
Alpha-2-macroglobulin receptor, CD91, LRP1 | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 4.544 Aminosäuren, 504.606 Da | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Heterodimer | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Bilateria (Zweiseitentiere) | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Maus | |
| Entrez | 4035 | 16971 |
| Ensembl | ENSG00000123384 | ENSMUSG00000040249 |
| UniProt | Q07954 | Q3U454 |
| Refseq (mRNA) | NM_002332 | NM_008512 |
| Refseq (Protein) | NP_002323 | NP_032538 |
| Genlocus | Chr 12: 55.81 – 55.89 Mb | Chr 10: 126.94 – 127.02 Mb |
| PubMed-Suche | 4035 | 16971
|
Das Low Density Lipoprotein Receptor-related Protein 1 (LRP1) ist ein zellulärer Membranrezeptor der LDL-Rezeptorfamilie.
Eigenschaften
CD91 ist ein Dimer aus einem 85 kDa schweren Transmembranfragment und einem auf der extrazellulären Seite nicht-kovalent verbundenen, 515 kDa schweren Fragment. LRP1 ist ein Multiligandenrezeptor, der zunächst als Transportrezeptor entdeckt wurde, mittlerweile jedoch auch als Signalrezeptor beschrieben wurde.[1] Von den vier Domänen des Proteins binden II und IV den Großteil der Liganden.[2]
CD91 wird vor allem in der Leber, im Hirn und in der Lunge gebildet. Es dient als Rezeptor zur Einleitung der Endozytose von apoptotischen Zellen. CD91 ist essentiell für die frühe Embryonalentwicklung. Weiterhin ist es an der Regulation der Zusammensetzung der Zellmembran beteiligt. Es ist an der Aufnahme von Chylomikronen-Remnants,[3] alpha-2-Makroglobulin und Komplexen aus Plasminogen-Aktivatoren und ihren Hemmstoffen aus dem Blutplasma beteiligt. Ebenso bindet es Komplexe mit Serpinen[4] und Hitzeschockproteinen.[5] CD91 ist glykosyliert und phosphoryliert.
CD91 ist zudem der zelluläre Rezeptor des Exotoxin A von Pseudomonas aeruginosa. CD91 wird in Monozyten von HIV-infizierten long-Term-non-Progressors verstärkt gebildet.[4]
Weblinks
Quellen
- ↑ J. Herz, D. K. Strcikland: LRP: a multifunctional scavenger and signaling receptor. In: J Clin Invest. 108 (6), 2001, S. 779–784. PMID 11560943
- ↑ Hye Suk Kang, JinKyoung Kim, Heon-Jin Lee, Byoung-Mog Kwon, Dong-Ki Lee: LRP1-dependent pepsin clearance induced by 2′-hydroxycinnamaldehyde attenuates breast cancer cell invasion. In: The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. Band 53, August 2014, ISSN 1357-2725, S. 15–23, doi:10.1016/j.biocel.2014.04.021 (elsevier.com [abgerufen am 11. Mai 2018]).
- ↑ U. Beisiegel, W. Weber, G. Ihrke, J. Herz, K. K. Stanley: The LDL-receptor-related protein, LRP, is an apolipoprotein E-binding protein. In: Nature. 341 (6238), 1989, S. 162–164. PMID 2779654
- ↑ a b L. F. Congote: Serpin A1 and CD91 as host instruments against HIV-1 infection: are extracellular antiviral peptides acting as intracellular messengers? In: Virus research. Band 125, Nummer 2, Mai 2007, S. 119–134, doi:10.1016/j.virusres.2006.12.018, PMID 17258834.
- ↑ J. Stebbing, P. Savage, S. Patterson, B. Gazzard: All for CD91 and CD91 for all. In: The Journal of antimicrobial chemotherapy. Band 53, Nummer 1, Januar 2004, S. 1–3, doi:10.1093/jac/dkh010, PMID 14657092.
