Kollagen-Typ 13α1
| Kollagen Typ XIII, alpha 1 | ||
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| Andere Namen |
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 717 Aminosäuren, 69.950 Da | |
| Isoformen | 11 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | COL13A1 ; CMS19 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Sarcopterygii | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 1305 | 12817 |
| Ensembl | ENSG00000197467 | ENSMUSG00000058806 |
| UniProt | Q5TAT6 | Q9R1N9 |
| Refseq (mRNA) | NM_001130103 | NM_007731 |
| Refseq (Protein) | NP_001123575.1 | NP_031757.1 |
| Genlocus | Chr 10: 69.8 – 69.96 Mb | Chr 10: 61.84 – 61.98 Mb |
| PubMed-Suche | 1305 | 12817
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Kollagen Typ XIII, alpha 1 ist ein Kollagen mit Transmembrandomänen, das vom Gen COL13A1 codiert wird. Es bildet Homotrimere, die wiederum Kollagenfibrillen vom Typ XIII formen.
Eigenschaften
Typ XIII Kollagen Alpha 1 ist in der Zell-Matrix-Verbindung und in der Zelladhäsion involviert. Es nimmt auch an der Verknüpfung der Muskelfaser mit der Basalmembran teil. Außerdem spielt es eine wichtige Rolle in der enchondralen Ossifikation der Knochen und in der dendritischen Morphogenese der Lunge. An der motorischen Endplatte dient COL13A1 zur Bildung von Acetylcholinrezeptoren. Die Ektodomäne von Kollagen Typ XIII ist in der Lage Fibronectin, Nidogen-2, Perlecan und Heparin zu binden.[1]
Mutationen im Gen COL13A1 können zum Kongenitalen myasthenen Syndrom führen.[2] Einzelnukleotid-Polymorphismen in diesem Gen werden oftmals mit einer typischen Lobärpneumonie assoziiert.[3]
Weblinks
Einzelnachweise
- ↑ Hongmin Tu, Takako Sasaki, Anne Snellman, Walter Göhring, Paivi Pirilä, Rupert Timpl, Taina Pihlajaniemi: The type XIII collagen ectodomain is a 150-nm rod and capable of binding to fibronectin, nidogen-2, perlecan, and heparin. In: J Biol Chem. 277, Nr. 25, 21. Juni 2002, S. 23092–23099. doi:10.1074/jbc.M107583200. PMID 11956183.
- ↑ C. V. Logan, J. Cossins, P. M. Rodríguez Cruz, D. A. Parry, S. Maxwell, P. Martínez-Martínez, J. Riepsaame, Z. A. Abdelhamed, A. V. Lake, M. Moran, S. Robb, G. Chow, C. Sewry, P. M. Hopkins, E. Sheridan, S. Jayawant, J. Palace, C. A. Johnson, D. Beeson: Congenital Myasthenic Syndrome Type 19 Is Caused by Mutations in COL13A1, Encoding the Atypical Non-fibrillar Collagen Type XIII α1 Chain. In: Am J Hum Genet. 97, Nr. 6, 3. Dezember 2015, S. 878–885. doi:10.1016/j.ajhg.2015.10.017. PMID 26626625. PMC 4678414 (freier Volltext).
- ↑ Naga Chalasani, Xiuqing Guo, Rohit Loomba, Mark O. Goodarzi, Talin Haritunians, Soonil Kwon, Jinrui Cui, Kent D. Taylor, Laura Wilson, Oscar W. Cummings, Yii-Der Ida Chen, Jerome I. Rotter: Genome-Wide Association Study Identifies Variants Associated with Histologic Features of Nonalcoholic Fatty Liver Disease. In: Gastroenterology. 139, Nr. 5, 1. November 2011, S. 1567–1576. doi:10.1053/j.gastro.2010.07.057. PMID 26626625. PMC 2967576 (freier Volltext).
