Diskussion:Cystein

D- L- R- S-

Hier stimmen doch die Synonyme nicht. D=dexter=recht --> R=rectus=rechts ... L=levo=links --> S=sinistra=links ... im Text steht es aber genau umgekehrt in den Klammern. (nicht signierter Beitrag von 46.5.222.102 (Diskussion) 09:37, 1. Apr. 2011 (CEST))

• Die Angaben im Artikel zur stereochemischen Kennzeichnung sind korrekt. Bei fast allen proteinogenen Aminosäuren besitzt die L-Form eine (S)-Konfiguration, NICHT SO BEIM CYSTEIN. Es finden sich in vielen Artikeln und Katalogen falsche Angaben dazu, als bitte vorsichtig argumentieren. Nach der CIP-Nomenklatur besitzt ein Schwefelatom eine höhere Priorität als noch so viele Dauerstoffatome am anderen benachbarten Kohlenstoffatom. MfG --Jü 13:27, 1. Apr. 2011 (CEST)

Gewinnung aus Haaren

stimmt das? -> Aus asiatischen Menschenhaaren oder aus Schweineborsten gewinnen Backmischungs-Hersteller den Eiweißbaustein Cystein.

Jup, das steht auch im Artikel seblst:

"Cystein kann wie alle Aminosäuren durch Einwirkung von Salzsäure auf Proteine wie Keratin (meist aus kreatinreichen Geweben wie Menschen- oder Tierhaaren oder Federn) durch Hydrolyse gewonnen werden. "--Luri7 23:49, 5. Aug. 2007 (CEST)

Ganz korrekt ist die Angabe nicht. Bei der sauren Hydrolyse keratinhaltiger Haare, Federn, Borsten usw. erhält man die extrem schwerlösliche Aminosäure L-Cystin, die aus dem erhaltenen Aminosäuregemisch einfach abgetrennt werden kann. Das L-Cystin (ein Disulfid) wird dann durch eine elektrochemische Reduktion in L-Cystein umgewandelt.--Jü 12:23, 7. Jun. 2008 (CEST)

Hydrophil? In der englischen WP und unter folgendem Link findet sich "hydrophob": http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Retrieve&db=PubMed&list_uids=10518936&dopt=Abstract

--- Laut "Bilology of Microorganisms", Brock, 10th edition (2003) gehört Cysteine zu den Nonionizable polar amino acids. Wenn ich richtig verstanden habe, zeigt Cysteine in bestimmten Proteinen (welche?) hydrophobe Eigenschaften(wie Methionin). Wie schaut es da mit der freien Aminosäure aus?--84.189.243.11 15:34, 13. Aug 2006 (CEST)

Cystin

Cystin ist eine schwefelhaltige Aminosäure entsteht bei der oxidativen Umwandlung von Cystein in Cystin, dabei ändert sich die Oxidationsstufe des S-Atom.

Sie kann im menschlichen Körper, durch Umwandlung aus Methionin (schwefelhaltige Aminosäure), selbst gebildet werden (semiessentiell). Diese Funktion ist bei Säuglingen noch nicht ausgebildet. Es liegt im Extrazellularraum als Disulfid vor.

Ich leg das hier so lange ab, bis genug zusammen ist für einen Artikel, falls einer nötig ist (?) - Metoc ☺

• Informationen:
  • Bestimmung im Blut (Werte)
  • Strukturformel
  • Allgemein ganz gut

Lebensmittel

Wonach sind die aufgelisteten Lebensmittel selektiert? Es macht vielleicht wenig Sinn, den Cysteinanteil anzugeben; Cystein ist praktisch in jedem Protein enthalten. Vielleicht sollte man die Cysteinmasse pro Proteinmasse angeben, wobei dann Molke ziemlich an der Spitze stehen müsste. Icek 03:53, 12. Dez. 2007 (CET)

Fehler bei Nomenklatur

Hier ist das Richtige gemeint, aber es steht das Falsche da: In der ersten Sphäre hängen am C2-Atom nicht eine Carboxylat- und eine Mercaptogruppe, sondern ein C-Atom mit einer Mercaptogruppe. Nach CIP betrachtet man die Substituenten in ersters Sphäre: am C2 sind dies zwei Mal C und einmal N. N hat also die höchste Priorität. In zweiter Sphäre hängen am Carboxylat zwei Mal Sauerstoff und am anderen C einmal Schwefel; dieser hat wegen der höheren Molmasse die höhere Priorität.

Ich habe das entsprechend geändert. --Doodlinator 11:50, 4. Mär. 2008 (CET)

schräges (?!) raus John_W._Olney

Ist der hier erwähnte Olney anerkannt? sieht mir eher schräg aus, der Artikel über ihn ist es auch. Zitat: "Diese uneingeschränkte Verwendung von Cystein erscheint allerdings bedenklich, da einzelne Studien über durch Cystein (und andere Lebensmittelzusatzstoffe) verursachte Hirnschädigungen existieren. (Siehe: John W. Olney – Wirken)" - also erstmal raus aus dem Artikel. Cholo Aleman 06:35, 9. Mai 2008 (CEST)

Schräg würde ich es nicht bezeichnen. Olney postuliert einfach nur Hypothesen (als Aussagen, die momentan weder belegt noch wiederlegt werden können). Selbstverständlich werden seine Aussagen - wie auch die über Aspartam überschätzt: Es sind nur Hypothesen, gestützt auf kleine monozentrische Studien mit geringem statistischen Trend- teilweise sind es nur retrospektive Studien,teilweise gar nur Tierversuche mit leicht zu tumorisierenden Rattenarten. Der Satz sollte sehr stark relativiert werden als reine Hypothese. -- 217.232.244.91 00:23, 5. Jun. 2008 (CEST)

Verschobene Anmerkung aus Artikel

Eine IP schrieb in den Artikel unter Cystein#Biosynthese_und_Metabolismus: Bitte dies prüfen: Serin bindet in Form von O-Acetyl-Serin Sulfit, wodurch Schwefel erst in den Stoffwechsel gelangt. Methionin entsteht aus Cystein über Homocystein.

Habe es hierher verschoben. --Mudd1 16:27, 12. Jun. 2008 (CEST)

Cystein und Phäomelanin

Cystein ist ein wichtiger Stoff bei der Erzeugung von Phäomelanin (rotgelbes Pigment in Haut und Haar), vielleicht sollte man das erwähnen. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18435614 http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/9781444319651.ch5/summary

-- 2.201.229.234 11:25, 18. Feb. 2011 (CET)

pKa

Ich halte den pKa-Wert, der hier für die SH-Gruppe angegeben wird, für nicht plausibel. Verglichen zum Beispiel mit Mercaptoethanol, das einen pKa von 9.6 aufweist, ist der Wert für Cystein viel zu niedrig.

Beim stöbern in der Literatur bin ich dann darauf gestoßen, dass neben dem hier beschriebenen Wert von etwa 8.3 einige Quellen einen Wert von ca. 9.1 für freies Cystein angeben, zum Beispiel hier. Weiß jemand mehr? Ich vermute mal, es wurden verschiedene Methoden zur Bestimmung verwendet, auf jeden Fall ist die Differenz erheblich.

Einen Wert von 9.1 hielte ich auf für wesentlich plausibler.160.45.25.162 16:16, 6. Jan. 2012 (CET)

Nope! GEEZER^{nil nisi bene} 16:37, 6. Jan. 2012 (CET)

Es wird mir nicht klar, ob in Deiner Quelle von freiem Cystein oder von Peptiden/Proteinen die Rede ist (Seite 43, richtig?). Das bedeutet nämlich einen Unterschied, wie in dieser Publikation gezeigt wird (auf Seite 8) 160.45.25.162 18:09, 6. Jan. 2012 (CET)

Nein, freies Cystein. In Proteinen kannst du - je nach sterischer Anordnung - sehr extreme pKa-Werte bekommen. GEEZER^{nil nisi bene} 18:28, 6. Jan. 2012 (CET)

Das ist mir klar. Aber auch in meinem zweiten Paper wird der pKa von freiem Cystein mit 9.1 angegeben. 160.45.25.162 18:35, 6. Jan. 2012 (CET)

Nachtrag: Scheinbar geht der Wert auf diesen Text zurück: Fersht, A. (1999) Structure and Mechanism in Protein Science. W. H. Freeman and Co., New York. 160.45.25.162 19:06, 6. Jan. 2012 (CET)