Diskussion:Hämoglobin
Kurve Normwerte
Es wäre schön ein Pädiater fügte noch eine Kurve bei "Hgb-Normwerte abhängig vom Alter und Geschlecht". Danke --schoebu 19:23, 7. Mär. 2011 (CET) Datei:Hgb+Alter.jpg - doch selbst rasch gemacht, will das jemand auf die seite einbauen? --schoebu 21:12, 7. Mär. 2011 (CET)
Tabelle Normwerte
Ich denke, dass die Tabelle der Normwerte einen Fehler enthält. Wenn 140g/l Hämoglobin einer Molarität von 0,0087 (bzw. 8,7mmol/l) entspricht (untere Referenzwerte als Beispiel), besäße das Hämoglobin eine Molekülmasse von 16kDa (sollten eher ~64kDa betragen). Unter der Voraussetzung, dass pro Hämoglobin bei vollständiger Sättigung 4 Sauerstoffmoleküle gebunden werden, würde knapp 1l Sauerstoff gebunden werden können - sollten eher so 200ml sein (siehe auch Hüfner-Zahl).
Anscheinend wurden bei den molaren Angaben die Werte für die Untergruppen des Hämoglobins eingebracht. Kennt jemand die Quelle dieser Daten?--- UcK - 14:30, 11. Jun. 2007 (CEST)
Physiologie, Klinke-Pape-Silbernagel, Thieme Verlag 5.überarbeitete Auflage, ISBN 3-13-796005-3; Lexikon der Biochemie, Elsevier Spektrum Akademischer Verlag, ISBN 3-8274-1580-2
Literaturwerte für Normbereich: Frauen 120-160 g/l; Männer 140-180 g/l; Mit der Molekülmasse von 64,5kDa ergeben sich so die Werte: Frauen: 1,86-2,48 mmol/l; Männer: 2,17-2,79 mmol/l Die angegebenen Werte sind deutlich zu hoch und sollten überarbeitet werden.(nicht signierter Beitrag von 84.166.251.163 (Diskussion | Beiträge) 13:23, 4. Oktober 2007)
Ich habe heute eine Erklärung dieser Diskrepanz in den Artikel eingefügt.--Biologos 13:34, 11. Sep. 2009 (CEST)
Falsche Angaben
die angaben "venös" und "arteriell" sind falsch verwendet worden.(nicht signierter Beitrag von 89.183.36.8 (Diskussion | Beiträge) 21:06, 9. September 2008)
Struktur des Hämoglobins
Die Struktur des Häms wird gut erklärt und mit einem Bild dokumentiert. Auf dem Bild des Hämoglobins aber lassen sich die 4 Hämgruppen (grün) und die 4 Globulin-Einheiten (rot und gelb) zwar ausmachen, dennoch wären ein paar erklärende Worte ein Gewinn. Bilden die Histidingruppen die Verbindung zwischen der Häm und der Globulin-Gruppe? AB 19.9.06
Bild
Spricht etwas dagegen, die Abbildung in der englischen Wikipedia zu übernehmen? 217.224.87.228 19:50, 23. Okt 2004 (CEST
Bild
Wieso gibt es im deutschen Eintrag keine Abbildung?
Ich würde den p50-Wert nicht in mm Hg sondern in Si-Einheiten wiedergeben, da es mittlerweile Standart sein sollte.
BEMERKUNG: In der Biochemie werden nach wie vor überwiegend die "guten alten" Einheiten verwendet (L-/D- statt R-/S-, Da statt kg); wahrscheinlich liegt dies nicht zuletzt daran, dass sich diese non-SI-konformen Einheiten über viele Jahrzehnte - vor allem in der Praxis - bestens bewährt haben und z.T. auch wesentlich plastischer vorstellbar sind (man denke nur an den eigenen PKW: Wer kann schon mit einer Leistungsangabe in kW spontan was anfangen? Bei PS (non-SI) sieht das anders aus! Die Wikipedia sollte dieser Tatsache also Rechnung tragen - wer möchte kann ja gerne selber mm/Hg in N/m² umrechnen.
Die "guten alten" Einheiten mögen sich in der Praxis bewährt haben (eigentlich sind sie nur in den Köpfen der Lehrer verankert), SI-Einheiten sind aber auch nicht ohne Grund eingeführt worden. Die SI-Einheiten lassen sich wunderbar ineinander umrechnen und man entdeckt dadurch dann auch so manchen Fehler! (s.o.) Ich nutze zwar auch gern das Dalton, aber gerade bei Drücken würde ich Pascal nutzen und Torr in Klammern einfügen.--- UcK - 14:30, 11. Jun. 2007 (CEST)
In der Grafik ist der Halbsättigungsdruck total falsch bezeichnet. Da müsste "p50" stehen, nicht "p26"!
Oxidiert/Reduziert vs. Oxygeniert/Desoxygeniert
Hi,
die bisherige Beschriftung "Der Blutfarbstoff Hämoglobin - ein Eisenkomplex, der seinen Oxidationszustand stets ändert, da er im Blut mal Sauerstoff, mal Kohlendioxid an sich bindet (Komplexbildungsreaktion, Redoxreaktion)" des hier und anderweitig verwendeten Bildes "Hemoglobin t-r state ani.gif" halte ich für falsch.
Das Hämoglobin wird meines Wissens für den Sauerstofftransport im Blut nicht oxidiert oder reduziert, die Oxidationsstufe des bindenden Komplexes bleibt gleich.
Siehe auch http://www.biorama.ch/biblio/b50chem/k06saba/saba050.htm
Drum war ich so frei, die Bildunterschrift am 03.04.2006 schonmal grob zu korrigieren, heute feile ich nochmal am Satzbau...
Liebe Grüße,
Nadja
--Karla Blomquist 07:05, 9. Apr 2006 (CEST)
Sehr nützlicher Link
ich fände es gut, noch folgenden Link aufzunehmen: http://www.bioc.unizh.ch/bipweb/lexikon/proteine/haemoglobin/haemoglobin3d.html
hier habe ich die Hämoglobinstruktur das erste mal kapiert, mit der jetzigen Wikipediaseite leider nicht! Das bewegte 3D-Modell kann in jeder Stellung angehalten werden und die verschiedenen einzelnen Elemente hervorgehoben werden.
- Link ist eingefügt. --Hoffmeier 17:07, 11. Jun. 2007 (CEST)
Zitat : "Bipweb und biplex nicht mehr verfügbar" (nicht signierter Beitrag von 79.246.70.206 (Diskussion | Beiträge) 21:28, 2. Nov. 2009 (CET))
Leider funktioniert der Link: http://www.bioc.unizh.ch/bipweb/lexikon/proteine/haemoglobin/haemoglobin3d.html nicht - oder zumindest am 20. 7. 2014 nicht. Christian von Faber-Castell (nicht signierter Beitrag von ChristianvFC (Diskussion | Beiträge) 11:11, 20. Jul 2014 (CEST))
(Pseudo-)Peroxidasewirkung von Hb
Ich kenne mich da nicht so gut aus (weshalb "Pseudo" etc): Könnte jemand das vielleicht mit reinbringen? Die Peroxidasewirkung wird ja auch zum Nachweis von Blut (Haemoccult-Test, in der Rechtsmedizin etc.) verwendet. Gruß, --84.161.202.31 14:44, 1. Aug. 2007 (CEST)
pH-Wert und Lactat
Der pH-Wert in einer Zelle sinkt nicht durch Lactat (da Pyruvat ja schon als Anion vorliegt) sondern durch die Reaktion der Carboanhydrase.
Widerspruch Löslichkeit
Wie passt "Farbmittelchemisch gesehen sind Hämoglobin und seine Derivate keine Farbstoffe, sondern Pigmente, da sie nicht löslich sind." zusammen mit der extrem guten Löslichkeit (5mmol), die im nächsten Abschnitt beschrieben wird? --Sr. F 15:38, 10. Jan. 2008 (CET)
- Ich habe den Satz gelöscht.--Biologos 19:38, 15. Feb. 2010 (CET)
Grenzwert bei Männern
Im Text steht, dass laut DRK Blutspendedienstes Männer mit einem HB von >18,0 g/dl nicht mehr zur Spende zugelassen werden. Ich war am 15.02.2008 zur Blutspende beim DRK. Mein Wert lag bei 18,1 und ich durfte Blut spenden. Dort hieß es, dass der Grenzwert bei 18,5 (?) läge. Weiß jemand genaueres?
Der Wert liegt bei 18,9 g/dl. Ich wurde heute (9.3.09) abgewiesen.
- Diese Grenzwerte sind nicht absolut, und jenach dem welche Quelle man nimmt, können sich die Referenzbereiche leicht unterscheiden: Ein aktuelles Standard-Lehrbuch der Medizin z.B. gibt die Hb-Obergrenze bei Männern mit 17 g/dl an, während die Klinik in der ich tätig bin 17,5 g/dl als Obergrenze für den Referenzbereich angibt. Als Begründung sind z.B. unterschiedliche Messmethoden o.ä. zu nennen.
- Woran sich der DRK Blutspendedienst da orientiert, kann ich nicht beurteilen, und letztenendes ist das auch eine individuelle Entscheidung des Spendearztes, wie man sieht.
- Ich möchte daher vorschlagen, den Absatz zur Zulassung zur Blutspende aus diesem Artikel zu entfernen. Neben dem Aspekt der 'Variabilität' der Referenzbereiche ist der Inhalt des Absatzes auch im Artikel zur Blutspende vorzufinden,wo er thematisch auch noch eher hingehört, auch wenn dort auf die Benennung einer Obergrenze verzichtet wird. Gruß --Mathematique 21:59, 30. Mär. 2009 (CEST)
Hüfner-Zahl
Die Angabe der Hüfner-Zahl erfolgt unter Normalbedingungen, die Körpertemperatur bleibt unberücksichtigt; somit scheint der Wert von 1,34 mL für in-vivo-Betrachtungen nicht korrekt. Vielmehr müßte sie mit dem Korrekturfaktor (273+37)K/273K multipliziert werden.
Lesenswert?
Kann der Artikel mal in die Lesenswert Diskussion? --Kreisheimatfreund 15:09, 16. Sep. 2008 (CEST)
DRK Blutspendedienst zum Hämoglobinwert
Im Artikel steht, Männer über einem Wert von 18,0 g/dl dürften kein Blut spenden. Ich (Mann) durfte gerade mit einem Wert von 18,1 g/dl beim DRK spenden. Der Arzt sagte mir, die Obergrenze liege bei 18,9 g/dl. --MaddinM 18:57, 5. Nov. 2008 (CET)
- Ich kann auch bestätigen, dass jemand mit einem Wert von über 18 (in diesem Fall 18,2) spenden darf. Gesehen beim Blutspendedienst-West. Derjenige, der an der Aufnahme den Wert gemessen hat, hat allerdings auch über den hohen Wert gewitzelt. Jedenfalls scheint die Aussage im Artikel also nicht den Richtlinien des DRK zu entsprechen. --ozean 22:03, 28. Mär. 2010 (CEST)
Auch ich durfte gerade mit einem Wert von 19,1 (!!!) spenden und weder Laborantin noch Ärztin hat ein Wort zu dem hohen Wert verloren, mehrere andere mit >18 durften ebenfalls spenden. Scheint sich also geändert zu haben, da die Angabe von 2006 ist. Seit 2010 gibt es z.B. auch keine Altersgrenze mehr für Wiederholungsspender. (nicht signierter Beitrag von 77.178.245.162 (Diskussion) 15:16, 26. Apr. 2011 (CEST))
Protein-Infoboxen
Da geht so einiges durcheinander. Momentan gibt es zwei, eine für die Alpha- und eine für die Beta-Untereinheit, in beiden ist aber ein Bild des Holoproteins zu sehen, und auch die Strukturangaben beziehen sich aufs Holoprotein. Das ändere ich mal als Erstes, dann werden allerdings die schönen Bilder vorerst verschwinden.--Biologos 18:03, 10. Sep. 2009 (CEST)
- Und was schlägst du vor, um diesen Missstand zu beheben? --Ayacop 18:13, 10. Sep. 2009 (CEST)
- Jetzt müssen nur die von mir aus den Boxen gelöschten Bilder wieder an passenden Stellen eingebaut werden. Ich wollte eigentlich vorschlagen, noch eine dritte Infobox für das Gesamtprotein zu erstellen, aber für multimere Proteine scheint sie nicht geeignet/gedacht zu sein. Würde vielleicht auch eher verwirren. Was meinst du, Ayacop?--Biologos 09:28, 11. Sep. 2009 (CEST)
- Das Problem der Proteinkomplexe (oder Multimere) ist nur mit der Infobox Protein nicht vollständig lösbar, da dazu m.E. eine optische Unterscheidung zwischen einem Komplex und einem Einzelstrang-Protein notwendig wäre. Die Unterscheidung ist auch nicht irrelevant, da die Regulation des Komplexes entscheidend von den Bestandteilen abhängt. Eine Infobox Proteinkomplex (grob als Liste der Bestandteile) wäre also notwendig, dort passt dann entsprechend das Gesamtbild.
- Bis dahin würde ich das Bild über die Untereinheiten setzen. --Ayacop 10:58, 11. Sep. 2009 (CEST)
- Jetzt müssen nur die von mir aus den Boxen gelöschten Bilder wieder an passenden Stellen eingebaut werden. Ich wollte eigentlich vorschlagen, noch eine dritte Infobox für das Gesamtprotein zu erstellen, aber für multimere Proteine scheint sie nicht geeignet/gedacht zu sein. Würde vielleicht auch eher verwirren. Was meinst du, Ayacop?--Biologos 09:28, 11. Sep. 2009 (CEST)
Ist es irgendwie moeglich die beiden Infoboxen zu einer dreispaltigen zu vereinen oder wenigstens nebeneinander zu platzieren? --Gmeyer 21:18, 29. Mär. 2010 (CEST)
Giftigkeit?
Im Rahmen von Berichten und Artikeln zu künstlichem Blut wird immer wieder erwähnt, dass Hämoglobin in reiner Form im Körper giftig wirkt und deshalb nicht ohne Ummantelung (Blutkörperchen...) eingesetzt werden kann. In diesem Artikel findet sich dazu leider nichts. 80.254.146.68 14:27, 15. Feb. 2010 (CET)
- Siehe Blutersatz#Hämoglobinbasierte_Blutersatzmittel . Stimmt, das würde sich hier auch gut machen.--Biologos 19:24, 15. Feb. 2010 (CET)
Eigener Abschnitt Normwerte
Ich habe den Abschnitt zu Normwerten eingefügt und den Text aus dem adulten Hämoglobin dorthin verschoben, weil man in einem solchen Artikel sehr oft erstmal die Normwerte sucht. Diese Suche war sehr beschwerlich. Ich werde jetzt revertieren und bitte sehr herzlich, das so zu belassen oder ein bessere Lösung herzustellen, aber keinesfalls den Abschnitt Normwerte rauszulassen! --Pyruvat 13:07, 28. Apr. 2010 (CEST)
- So ist es nicht korrekt gelöst: Der Normbereich für den Hämoglobingehalt des Blutes bezieht sich nicht ausschließlich auf den Gesichtspunkt des Sauerstofftransports, ist also kein Unterpunkt dieses Gliederungspunktes! --Pyruvat 13:28, 29. Apr. 2010 (CEST)
- Steht jetzt seit 10 Jahren unter einem nicht passenden Unterpunkt. Warum nicht eine Ebene höher, hinter oder vor "Rolle bei Krankheiten"?--Biologos (Diskussion) 16:20, 9. Jul. 2020 (CEST)
Molekül vs Komplex
"Ein Hämoglobinmolekül kann vier Sauerstoffmoleküle binden."
Ich hätte eher erwartet, dass die Untereinheiten als Moleküle bezeichnet werden. Und jede Untereinheit trägt ja nur jeweils 1 Sauerstoff. Das Hämoglobin (mit seinen Untereinheiten) stellt als solches schwerlich einen Reinkörper dar (und das wäre doch die Definition für Molekül?). Wäre hier nicht die Bezeichnung Hömoglobinprotein oder vielleicht sogar -komplex sinnvoller? (nicht signierter Beitrag von 92.63.221.117 (Diskussion) 21:02, 11. Aug. 2010 (CEST))
- Selbstverständlich können auch Komplexe "Reinkörper" bilden, sonst könnte man ja keine Proteinkristalle züchten. Ich habe die Bezeichnungen trotzdem etwas geklärt. -- Ayacop 08:36, 12. Aug. 2010 (CEST)
- Aber der Begriff Hämoglobinkomplex-Molekül ist ein Wortungetüm, das die Verständlichkeit beeinträchtigt. --Gmeyer 09:31, 12. Aug. 2010 (CEST)
- Das ist ja eine sehr grundsätzliche Frage: Fallen Proteinkomplexe unter die Definitionen von Molekül? In Molekül und die im dort verlinkten IUPAC-Buch (molecule) steht: elektrisch neutral, besteht aus mehr als einem Atom, durch chemische Bindungen zusammengehalten. Passt das? Mein Schülerduden schreibt "Der Zusammenhalt der Atome in einem Molekül erfolgt durch Atombindungen", dann wäre ein Proteinkomplex in der Regel kein Molekül. --Biologos 11:57, 12. Aug. 2010 (CEST)
- Siehe auch hier bei der WP:RC. Gruß --Cvf-psDisk+/− 12:09, 12. Aug. 2010 (CEST)
- Das ist ja eine sehr grundsätzliche Frage: Fallen Proteinkomplexe unter die Definitionen von Molekül? In Molekül und die im dort verlinkten IUPAC-Buch (molecule) steht: elektrisch neutral, besteht aus mehr als einem Atom, durch chemische Bindungen zusammengehalten. Passt das? Mein Schülerduden schreibt "Der Zusammenhalt der Atome in einem Molekül erfolgt durch Atombindungen", dann wäre ein Proteinkomplex in der Regel kein Molekül. --Biologos 11:57, 12. Aug. 2010 (CEST)
- Aber der Begriff Hämoglobinkomplex-Molekül ist ein Wortungetüm, das die Verständlichkeit beeinträchtigt. --Gmeyer 09:31, 12. Aug. 2010 (CEST)
Grenzwerte für die Spende
Hat jemand eine Ahnung, bei welchen Werten die Grenzen liegen, um beim DRK zugelassen zu werden? Die Obergrenze für Männer (Stand 2006) kann nicht mehr aktuell sein, da ich diese gestern gesprengt habe.-- Simply 22:52, 22. Sep. 2010 (CEST)
Thematische Überschneidung
Ohne die fachlichen Details in beiden Artikeln genau zu studieren, ist mir nach dem Neuzeichenen der Grafik "Sauerstoffbindungskurve" als SVG aufgefallen, dass es im Artikel Sauerstoffsättigung bereits eine ähnliche Grafik gibt. Bedeutet dies nicht auch, dass sich die Artikel selbst zumindest teilweise überschneiden? --Xavax 14:47, 3. Nov. 2010 (CET)
HbA1c ist nicht glykosyliert
Im Artikel wird unter "Hämoglobin Typen" --> "Adulte Hämoglobine" auf HbA1c als glykosyliertes Hämoglobin verwiesen. Es handelt sich aber genauer gesagt um glykiertes und nicht glykosyliertes Hb. Im Artikel über HbA1c ist das auch korrekt beschrieben. Sollte hier auch entsprechend korrigiert werden. --134.2.166.89 18:21, 25. Jan. 2011 (CET)
Link zur Polyglobulie
Ich hab davon keine Ahnung, aber auf der Polyglobulieseite findet sich die Definition "...erhöhte Hämoglobinkonzentration durch gesteigerte Blutneubildung." Dann sollte die Verlinkung doch aber besser hinter "Aufenthalt in großen Höhen", also vor die Ursache Flüssigkeitsverlust, oder? --Lukas Gehring 18:46, 25. Jan. 2011 (CET)
Warum haben Frauen und Männer unterschiedliche Umrechnungsfaktoren?
Nach der Grenzwerte-Tabelle zu urteilen entsprechen die Umrechnungswerte der Weiblichen Grenzwerte von g/dl nach mmol/l nicht denen der männlichen Kandidaten. Das verstehe ich nicht, ist das, weil Männer vom Mars sind und Frauen von der Venus ;-) --triple5 01:25, 19. Feb. 2012 (CET)
Plural in der Überschrift
Warum wird in der Einleitung von Hämoglobinen gesprochen? Warum wird hier nicht der Singular verwendet? Der Titel ist ja auch "Hämoglobin" und nicht "Hämoglobine".
--188.22.189.80 13:47, 23. Feb. 2012 (CET)
- Es ist eine Familie. Analogie: Lemma: Müller; im Text! Müllers werden in ganz Deutschland, der Schweiz und Ö-Reich gefunden etc. Ich stimme dir zu, dass der erste Satz/ die ersten Sätze im Singular sein sollten, da sie sich auf "das Prinzip Hämoglobin" beziehen sollten. GEEZERnil nisi bene 14:51, 24. Feb. 2012 (CET)
Hämoglobin ist kein Protein
Sowohl hier, als auch in der englischen Wikipedia ist davon die Rede, dass Hämoglobin ein Protein ist. Meiner Meinung nach ist es kein Protein, sondern ein Proteid.
Proteine bestehen aus Aminosäuren. Proteide bestehen aus Proteinen und anderen Nicht-Eiweißstoffen. Laut Wikipedia ist der Begriff veraltet, jedoch kann man einen Trend erkennen, dass dieser Begriff wieder stärker verwendet wird: Link zu "Google Ngram Viewer"
Soll ich es überall umändern oder warum möchtet ihr es ein Protein lassen? --188.22.190.85 14:44, 24. Feb. 2012 (CET)
- Es ist genetisch als "Protein" codiert, wird posttranslational modifiziert, damit es seine Funktion erfüllen kann. Es steht in "Protein"-Datenbanken und gehört zu einer Proteinfamilie, die Mitglieder umfasst, die nicht modifiziert sind. Es ist ein Protein. GEEZERnil nisi bene 14:48, 24. Feb. 2012 (CET)
- Na ja, so eindeutig finde ich die Situation nicht. Hämoglobin besteht aus Protein und Hämgruppe. Geezer, hast Du für die Proteindatenbank eine entsprechende Quelle? steht da wirklich Hämoglobin drin oder alpha und beta-Globin? Bei den verlinkten Uniprot-Fundstellen ist letzteres der Fall. Da die Hämgruppe auch nicht kovalent verknüpft wird weiß ich nicht ob man da wirklich von einer Proteinmodifikation sprechen kann.
- Zitat aus Protein: Proteine ... sind aus Aminosäuren aufgebaute biologische Makromoleküle. Demnach wäre Hämoglobin auf Grund der Hämgruppe keins. Wenn es trotzdem als Protein bezeichnet wird (was ja sein kann) hätte ich dafür gerne belastbare Quellen. Auf der sicheren Seite wären wir wohl mit Komplexen aus Proteinen und Häm-Gruppen. Oder sowas wie trotz der enthaltenen Häm-Grüppe werden Hämoglobine als Proteine bezeichnet [Quelle 1,2,3]. Siehe evtl. auch die thematisch verwandte Diskussion hier weiter oben #Molekül vs Komplex. d65sag's mir 15:10, 25. Feb. 2012 (CET)
- GoogleBooks => hemoglobin protein <= 1,6 Mill. Hits. Proteide gelesen? Veraltet ... Schon während meiner Biochemie-Studienzeit nicht mehr verwendet - und das will was heissen ;-) GEEZERnil nisi bene 15:17, 25. Feb. 2012 (CET)
- Ich möchte auch nicht vorschlagen, den Begriff Proteid zu verwenden. Aber eine Quelle, dass Hb ein Protein ist (und nicht ein Komplex mit Proteinen) haben wir immer noch nicht. d65sag's mir 16:42, 25. Feb. 2012 (CET)
- GoogleBooks => "hemoglobin is a protein" <= 14400 Hits. Genug? GEEZERnil nisi bene 16:50, 25. Feb. 2012 (CET)
- Datenbankeintrag approuved name, protein product. GEEZERnil nisi bene 16:52, 25. Feb. 2012 (CET)
- Ich möchte auch nicht vorschlagen, den Begriff Proteid zu verwenden. Aber eine Quelle, dass Hb ein Protein ist (und nicht ein Komplex mit Proteinen) haben wir immer noch nicht. d65sag's mir 16:42, 25. Feb. 2012 (CET)
- GoogleBooks => hemoglobin protein <= 1,6 Mill. Hits. Proteide gelesen? Veraltet ... Schon während meiner Biochemie-Studienzeit nicht mehr verwendet - und das will was heissen ;-) GEEZERnil nisi bene 15:17, 25. Feb. 2012 (CET)
Immer schön langsam. Zunächst ist Hämoglobin tatsächlich kein Protein pur, die α-Untereinheit ist ein Phosphoprotein und ein Glycoprotein. Der allg. Sprachgebrauch fasst die modifizierten mit den puren zusammen, wie gesehen. Und ganz äquivalent anhand des Massenunterschieds wird auch das Häm ignoriert, bspw sind auch Cytochrome Proteine. --Ayacop 17:44, 25. Feb. 2012 (CET)
- Wenn ihr euch dann geeinigt habt, würde ich empfehlen das Thema in einem eigenen kurzen Abschnitt "Protein oder Proteid" abzuhandeln, damit diese interessante Diskussion nicht im Archiv versinkt. --Bin im Garten (Diskussion) 10:14, 20. Mär. 2012 (CET)
Hämoglobin-Anomalien (seltene Variante)
- Hämoglobin Bonn, 2008 entdeckt vom Znetrallabor des Universitätsklinikums Bonn - Institut für Klinische Chemie und Pharmakologie, Arbeitsgruppe Dr. Bernd Zur (Journal of Clinical Chemistry)
- Hämoglobin Venusberg, 2012 wntdeckt (gleicher Autor), die Patienten haben niedrigere Werte der Sauerstoffsättigung, dieses Hb bindet den Sauerstoff nicht so gut. zusätzlich hoher HbA1c-Wert
--Bin im Garten (Diskussion) 10:14, 20. Mär. 2012 (CET)
Singular
Die Einleitung sollte auf Singular (das Prinzip Hämoglobin) umgeschrieben werden. Wie soll der leser "Sie nehmen den Sauerstoff in der Lunge bzw. den Kiemen auf und verteilen ihn im Körper"? Die Viecher oder die Hämoglobine? Später - wenn das Prinzip klar ist, kann man auf die Familie eingehen. (Müller ist ein .... Die Müllers allgemein....). GEEZERnil nisi bene 09:55, 21. Apr. 2012 (CEST)
- WP:Sei mutig --Ayacop (Diskussion) 11:30, 21. Apr. 2012 (CEST)
Höhenanpassung
"Ist die Sauerstoffsättigung im Blut durch die „dünne Luft“ in großer Höhe vermindert, gibt Hb den gebundenen Sauerstoff an die Verbraucher schlechter ab als bei hoher Sättigung (siehe Bindungskurve). Trotzdem muss die Versorgung aller Organe mit O2 gewährleistet sein. Hb muss also weniger affin zum Sauerstoff werden, um die Peripherie ausreichend zu versorgen."
Meines Erachtens nicht korrekt, sondern:
kleinerer O2-Partialdruck --> Hyperventilation (wg. Sättigung) --> Alkalose (pCO2 tiefer = pH höher) --> Linksverschiebung! --> Kompensation durch höhere 2,3-BPG-Synthese und Bicarbonat-Ausscheidung in der Niere sowie langfristig durch erhöhte EPO-Sekretion und Erythrozyten-Synthese
Hb gibt den Sauerstoff nicht schlechter ab (keine Links-/Rechtsverschiebung aufgrund des tieferen pO2), sondern es kann schlicht weniger abgeben, weil ΔpO2 kleiner ist (Affinität vs. Menge). (nicht signierter Beitrag von 84.74.152.12 (Diskussion) 19:12, 7. Jan. 2014 (CET))
Die Grafik "Mechanismus der Sauerstoffanbindung durch Hämoglobin" enthält einen Schreibfehler:
Beim Uebergang von sauerstofffreien Desoxyhaemoglobin (T-Form, links) zum oxygenierten Oxyhaemoglobin (R-Form) geht Eisen-II (Fe-II) vom high-spin in den Eisen-II (Fe-II) low-spin-Zustand über, aber nicht in die höhere Oxydationsstufe Eisen-III (Fe-III), wie in der Abbildung mit der Beschriftung des Eisenatoms als "Fe-III" irrtümlich angedeutet wird.
Der Uebergang von Fe-II zu Fe-III begleitet dagegen den Uebergang von Desoxyhaemoglobin zu Methaemoglobin, das kaum mehr O2 unter physiologischen Bedingungen transportieren kann. (Siehe das Wikipedia-Stichwort "Methaemoglobin")
Experimentelle Daten deuten zwar darauf hin, dass die tatsächliche Ladung des Eisens im oxygenierten Oxyhaemoglobin vermutlich näher bei +3 als bei +2 liegt. In der formalistischen Oxydationszahlen-Beschriftung bleibt das Eisenatom aber ein Fe-II. Der Oxydationszustand Fe-III gilt formal für Methaemoglobin.
Ansonsten stimmt die Grafik, in dem sie darstellt, wie die "Verkleinerung" des Fe-II-low spin durch die O2-Anlagerung dazu führt, dass das Eisenatom nun "besser" in das Zentrum des Porphyrin-Ringes im Haem-Molekül passt.
QUELLE: "Iron's oxidation state in oxyhemoglobin" im Artikel "Hemoglobin" der englischsprachigen Wikipedia (https://en.wikipedia.org/wiki/Hemoglobin)
QUELLE: Wikipedia, "Metaemoglobin"
Christian von Faber-Castell, 4. Juli 2014 (nicht signierter Beitrag von ChristianvFC (Diskussion | Beiträge) 04:20, 4. Jul 2014 (CEST))
Übertrag aus dem Artikel:
Die Grafik "Mechanismus der Sauerstoffanbindung durch Hämoglobin" enthält einen Schreibfehler:
Beim Uebergang von sauerstofffreien Desoxyhaemoglobin (T-Form, links) zum oxygenierten Oxyhaemoglobin (R-Form) geht Eisen-II (Fe-II) vom high-spin in den Eisen-II (Fe-II) low-spin-Zustand über, aber nicht in die höhere Oxydationsstufe Eisen-III (Fe-III), wie in der Abbildung mit der Beschriftung des Eisenatoms als "Fe-III" irrtümlich angedeutet wird.
Der Uebergang von Fe-II zu Fe-III begleitet dagegen den Uebergang von Desoxyhaemoglobin zu Methaemoglobin, das kaum mehr O2 unter physiologischen Bedingungen transportieren kann. (Siehe das Wikipedia-Stichwort "Methaemoglobin")
Experimentelle Daten deuten zwar darauf hin, dass die tatsächliche Ladung des Eisens im oxygenierten Oxyhaemoglobin vermutlich näher bei +3 als bei +2 liegt. In der formalistischen Oxydationszahlen-Beschriftung bleibt das Eisenatom aber ein Fe-II. Der Oxydationszustand Fe-III gilt formal für Methaemoglobin.
Ansonsten stimmt die Grafik, in dem sie darstellt, wie die "Verkleinerung" des Fe-II-low spin durch die O2-Anlagerung dazu führt, dass das Eisenatom nun "besser" in das Zentrum des Porphyrin-Ringes im Haem-Molekül passt.
Die Aussage "Bei der Bindung des Disauerstoffmoleküls wird das Eisenzentrum zur Oxidationsstufe III oxidiert" stimmt so mindestens formal nicht mit der heutigen Lehrmeinung überein. Es gibt zwar experimentelle und spektroskopische Hinweise darauf, dass das zentrale eisen im (oxygenierten) R-Zustand tatsächlich in einer höheren Oxydationsstufe als +2 vorliegt. Gelehrt wird heute aber immer noch, dass sich die Oxydationsstufe des Eisens bei der Oxygenierung des Hämoglobins nicht ändert und +2 bleibt.
Die Oxydationsstufe +3 wird nur mit der Bildung von Methämoglobin angenommen.
Möglicherweise zeigt sich hierin allerdings auch eine Schwäche oder eine Grenze der formalistischen Notation ganzzahliger Oxydationszahlen. QUELLE: "Iron's oxidation state in oxyhemoglobin" im Artikel "Hemoglobin" der englischsprachigen Wikipedia (https://en.wikipedia.org/wiki/Hemoglobin) QUELLE: Wikipedia, "Methaemoglobin"
Christian von Faber-Castell, 4. Juli 2014(nicht signierter Beitrag von ChristianvFC (Diskussion | Beiträge) 22:23, 4. Jul. 2014)
Oxidation des Eisenkerns entfernt
Hallo,
wie hier nun mehrfach angemerkt wurde, wird der Eisenkern beim Sauerstofftransport nicht oxidiert, dies geschieht nur bei der Umwandlung zum Methämoglobin. Dies habe im Text geändert und, wie ich hoffe, sowohl verständlich als auch korrekt umgeschrieben.
Viele Grüße, Axel Cholewa
--Cholewa (Diskussion) 09:01, 12. Feb. 2015 (CET)
(Quelle: "Medizintechnik", Vorlesungsscript von Prof. Dr. E. Konecny, mit Bezug auf C. Weiss, W. Jelkmann, Kapitel 18: "Funktionen des Blutes", sowie G. Thews, Kapitel 22: "Atemgastransport und Säure-Basen-Status des Blutes")
Ist aber in der Abbildung zur Sauerstoffbindung immer noch FALSCH zu sehen! Eisen(III) - nach Sauerstoffanlagerung.
Also dort bitteschön von kundigen Leuten entfernen!
Molares Gewicht
Stimmt die molare Masse Andere Quellen geben Massen in der Größenordnung 65000 u an?? (nicht signierter Beitrag von 128.176.164.48 (Diskussion) 15:39, 29. Nov. 2016 (CET))
- Die 16 kDa in der Box sind die Masse des Monomers, 65000 u ist offenbar das Tetramer. 16 x 4 = 64.--Biologos (Diskussion) 15:53, 29. Nov. 2016 (CET)
https://de.wikipedia.org/wiki/Riftia_pachyptila und Hämoglibin
Im Artikel über Riftia_pachyptila wird ausführlich dargestellt und belegt, wie der wissenschaftliche Stand zur Frage des Hämoglobins i.V.m. H2S an schwarzen Rauchern ist. Das Hämoglobin bei Riftia wird nicht streng kompatibel mit dem heutigen H bei Säugetieren etc. sein. Auch kann es sein, das die Bindung von H2S in "modernem" H anders erfolgt. Das kann aber egal sein. Der Stand der Wissenschaft ist, dass beide vergleichbar sind. Es kann nicht die Aufgabe eines noch dazu nicht angemeldeten Sichters sein, das zu ignorieren und die Änderung zu löschen. Peter Klamser (Diskussion)
- Jeder darf Änderungen zurückzusetzen, deren Aussagen unbelegt sind und dem wissenschaftlichen Stand offenbar nicht entsprechen.
- In diesem Fall geschah dies mit der Aufforderung bitte belegen, dem Hinweis Sulfid wird im HBL-Hb von Riftia pachyptila an Cys in einer spezifischen Domäne gebunden - und nicht an die Hämstelle wie O2 und dem Verweis auf drei Quellen,
- S-Sulfohemoglobin and disulfide exchange: The mechanisms of sulfide binding by Riftia pachyptila hemoglobins,
- Evolution of the sulfide-binding function within the globin multigenic family of the deep-sea hydrothermal vent tubeworm Riftia pachyptila,
- Hydrogen Sulfide and Hemeproteins: Knowledge and Mysteries.
- Besser geht's wohl kaum. Die erste der Quellen ist übrigens jene, mit der im Artikel Riftia pachyptila#Symbiose die ausführliche Darstellung belegt wird, auf die Du gerade verweist. Dort findet sich auch der Satz „Das Globin besitzt räumlich voneinander getrennt jeweils eine Bindungsstelle für Sauerstoff und eine für Sulfid, dessen Bindungsstelle die schwefelhaltige Aminosäure Cystein als funktionalen Bestandteil enthält.“
- Anscheinend hast Du weder den noch die zugehörige Quelle gelesen. Aber das könnte Deine Aufgabe sein – spätestens, wenn Deine unbelegte Einfügung rückgängig gemacht wird mit der angegebenen Begründung.
- Ignorieren? --nanu *diskuss 11:20, 5. Apr. 2019 (CEST)
- Grundsätzlich sind weder Artikel der deutschen WP noch anderssprachiger als Quelle geeignet (wer weiß, was da gerade eben eingefügt wurde).
- In den von Dir nachgetragenen Quellen (pmid 8621529 und pmid 15265029) ist kein Beleg für Deine Behauptung zu finden. Bitte Quellen aufmerksam lesen beziehungsweise nicht solche als Beleg anführen, in der die zu belegende Aussage gar nicht zu finden ist.
- --nanu *diskuss 15:31, 6. Apr. 2019 (CEST)
Abkürzung Hb
Wie ist die Abkürzung Hb entstanden? Üblicherweise nimmt man doch die Anfangsbuchstaben der Wortbestandteile, also eher "Hg" für Hämo-globin. --Faulenzius Seltenda (Diskussion) 14:38, 30. Aug. 2019 (CEST)
- Gute Frage. Meine Hypothese: Hg wurde schon als chemisches Symbol für das Element Quecksilber verwendet.--Biologos (Diskussion) 12:06, 9. Jul. 2020 (CEST)