GLUT-6
| GLUT-6 | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 507 Aminosäuren, 54.539 Da | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | multipass (12 TMS) Membranprotein | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | SLC2A6 ; GLUT6 | |
| Externe IDs | ||
| Transporter-Klassifikation | ||
| TCDB | 2.A.1.1.88 | |
| Bezeichnung | Major-Facilitator-Superfamilie / Glucosetransporter | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi[1] | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 11182 | 227659 |
| Ensembl | ENSG00000160326 | ENSMUSG00000036067 |
| UniProt | Q9UGQ3 | Q3UDF0 |
| Refseq (mRNA) | NM_001145099 | NM_001177627 |
| Refseq (Protein) | NP_001138571 | NP_001171098 |
| Genlocus | Chr 9: 133.47 – 133.48 Mb | Chr 2: 27.02 – 27.03 Mb |
| PubMed-Suche | 11182 | 227659
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GLUT-6 (Glucosetransporter Typ 6) (Gen: SLC2A6 oder GLUT6) ist ein Glucosetransporter, der beim Menschen auf Chromosom 9 codiert wird. Die GLUT6-mRNA wird überwiegend im Gehirn, in der Milz, in den Leukozyten im peripheren Blut[2] sowie in den Urkeimzellen der Hoden exprimiert.[3]
Geschichte
GLUT6 wurde früher als GLUT9 bezeichnet. Außerdem wurde ehemals die Bezeichnung „GLUT6“ für ein Pseudogen verwendet, der sich von GLUT3 ableitet und heutzutage als SLC2A3P1 bezeichnet wird.[4] Das menschliche GLUT6-Gen wurde aus Leukozyten mithilfe der PCR- und RACE-PCR-Amplifikation anhand von Sequenzinformationen aus Expressed Sequence Tags der Maus und einer menschlichen Genomsequenz kloniert.[5]
Struktur
Gen
Das SLC2A6-Gen befindet sich beim Menschen auf Chromosom 9q34.[6][7] Es beinhaltet zehn Exons und umfasst 8 kb.[8]
Protein
GLUT-6 besteht aus 507 Aminosäureresten. Die cDNA des menschlichen GLUT6 exprimiert ein 46 kDa schweres Membranprotein.[5] GLUT-6 besitzt ein N-terminales Dileucin-Motiv, was als Internalisierungssignal dient. GLUT-6 befindet sich nur an der Zellmembran, wenn das N-terminale Dileucin-Motiv zu Alanin mutiert oder die Clathrin-vermittelte Endozytose durch Überexpression eines dominant-negativen Dynamin-Mutants blockiert wird.[9]
Funktion
Der Transport von Hexosen konnte nur durch Rekonstitution in Liposomen bei einer Glucosekonzentration von 5 mM, aber nicht bei 1 mM festgestellt werden.[7] Außerdem weist GLUT-6 eine schwache Bindungsaffinität zu Cytochalasin B auf.[2]
Einzelnachweise
- ↑ UniProtKB results, View by Taxonomy. In: UniProt. Abgerufen am 18. November 2019.
- ↑ a b Robert Augustin, Eric Mayoux: Mammalian Sugar Transporters. In: Glucose Homeostasis. 18. Juni 2014, S. 29, doi:10.5772/58325 (Review).
- ↑ A. Godoy, V. Ulloa, F. Rodríguez, K. Reinicke, A. J. Yañez, M. d. García, R. A. Medina, M. Carrasco, S. Barberis, T. Castro, F. Martínez, X. Koch, J. C. Vera, M. T. Poblete, C. D. Figueroa, B. Peruzzo, F. Pérez, F. Nualart: Differential subcellular distribution of glucose transporters GLUT1-6 and GLUT9 in human cancer: ultrastructural localization of GLUT1 and GLUT5 in breast tumor tissues. In: Journal of cellular physiology. Band 207, Nummer 3, Juni 2006, S. 614–627, doi:10.1002/jcp.20606, PMID 16523487.
- ↑ T. Kayano, C. F. Burant, H. Fukumoto, G. W. Gould, Y. S. Fan, R. L. Eddy, M. G. Byers, T. B. Shows, S. Seino, G. I. Bell: Human facilitative glucose transporters. Isolation, functional characterization, and gene localization of cDNAs encoding an isoform (GLUT5) expressed in small intestine, kidney, muscle, and adipose tissue and an unusual glucose transporter pseudogene-like sequence (GLUT6). In: Journal of Biological Chemistry. Band 265, Nummer 22, August 1990, S. 13276–13282, PMID 1695905.
- ↑ a b H. Doege, A. Bocianski, A. Scheepers, H. Axer, J. Eckel, H. G. Joost, A. Schürmann: Characterization of human glucose transporter (GLUT) 11 (encoded by SLC2A11), a novel sugar-transport facilitator specifically expressed in heart and skeletal muscle. In: The Biochemical journal. Band 359, Nummer 2, Oktober 2001, S. 443–449, doi:10.1042/0264-6021:3590443, PMID 11583593, PMC 1222165 (freier Volltext).
- ↑ H. G. Joost, G. I. Bell, J. D. Best, M. J. Birnbaum, M. J. Charron, Y. T. Chen, H. Doege, D. E. James, H. F. Lodish, K. H. Moley, J. F. Moley, M. Mueckler, S. Rogers, A. Schürmann, S. Seino, B. Thorens: Nomenclature of the GLUT/SLC2A family of sugar/polyol transport facilitators. In: American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism. Band 282, Nummer 4, April 2002, S. E974–E976, doi:10.1152/ajpendo.00407.2001, PMID 11882521.
- ↑ a b H. G. Joost, B. Thorens: The extended GLUT-family of sugar/polyol transport facilitators: nomenclature, sequence characteristics, and potential function of its novel members (review). In: Molecular membrane biology. Band 18, Nummer 4, Oktober–Dezember 2001, S. 247–256, doi:10.1080/09687680110090456, PMID 11780753 (Review).
- ↑ F. Q. Zhao, A. F. Keating: Functional properties and genomics of glucose transporters. In: Current genomics. Band 8, Nummer 2, April 2007, S. 113–128, doi:10.2174/138920207780368187, PMID 18660845, PMC 2435356 (freier Volltext).
- ↑ I. Lisinski, A. Schürmann, H. G. Joost, S. W. Cushman, H. Al-Hasani: Targeting of GLUT6 (formerly GLUT9) and GLUT8 in rat adipose cells. In: The Biochemical journal. Band 358, Nummer 2, September 2001, S. 517–522, doi:10.1042/0264-6021:3580517, PMID 11513753, PMC 1222087 (freier Volltext).
