Insulysin
| Insulysin | ||
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| Insulysin | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 2G47, 2G48, 2G49, 2G54, 2G56, 2JBU, 2JG4, 2WBY, 2WC0, 2WK3, 2YPU, 3CWW, 3E4A, 3E4Z, 3E50, 3H44, 3HGZ, 3N56, 3N57, 3OFI, 3QZ2, 4DTT, 4DWK, 4GS8, 4GSC, 4GSF, 4IFH, 4IOF, 4LTE, 4M1C, 4Q5Z, 4QIA, 4RAL | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1018 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Dimer; Oligomer | |
| Kofaktor | Zn2+ | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | IDE | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.24.56, Metalloprotease | |
| MEROPS | M16.002 | |
| Reaktionsart | Hochspezifische Hydrolyse | |
| Substrat | Insulin | |
| Produkte | Abbauprodukte | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten, Bakterien[1] | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 3416 | 15925 |
| Ensembl | ENSG00000119912 | ENSMUSG00000056999 |
| UniProt | P14735 | Q8CGB9 |
| Refseq (mRNA) | NM_001165946 | NM_031156 |
| Refseq (Protein) | NP_001159418 | NP_112419 |
| Genlocus | Chr 10: 92.45 – 92.57 Mb | Chr 19: 37.27 – 37.34 Mb |
| PubMed-Suche | 3416 | 15925
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Insulysin (IDE) (auch: Insulin-abbauendes Enzym, früher: Insulinase) ist ein Enzym, das in Bakterien und Eukaryoten vorkommt. IDE ist in der Lage, in Wirbeltieren neben dem Protein Insulin mehrere andere extrazellulär auftretende Proteine wie beta-Amyloid und Somatostatin abzubauen und so unschädlich zu machen. IDE wird beim Menschen in allen Gewebetypen exprimiert.[2][3]
Studien an Han-Chinesen, Deutschen und Moskauern deuten auf eine Assoziation von Polymorphismen am IDE-Gen mit der Ausbildung eines metabolischen Syndroms und Diabetes mellitus Typ 2. Weiterhin sind niedrige Expressionswerte von IDE statistisch mit dem Auftreten der Alzheimer-Krankheit verbunden. Insulysin ist außerdem eine Eintrittspforte für die Infektion mit dem Varizella-Zoster-Virus.[4][5][6][7][8][9]
Einzelnachweise
- ↑ Homologe bei OMA
- ↑ UniProt P14735
- ↑ Ciaccio C, Tundo GR, Grasso G, et al.: Somatostatin: a novel substrate and a modulator of insulin-degrading enzyme activity. In: J. Mol. Biol.. 385, Nr. 5, Februar 2009, S. 1556–67. doi:10.1016/j.jmb.2008.11.025. PMID 19073193.
- ↑ Lu X, Huang Y, Liu Y, Wu X, Shi X: Variants in the insulin-degrading enzyme gene are associated with metabolic syndrome in Chinese elders. In: Metab. Clin. Exp.. 58, Nr. 10, Oktober 2009, S. 1465–9. doi:10.1016/j.metabol.2009.04.027. PMID 19592050.
- ↑ Rudovich N, Pivovarova O, Fisher E, et al.: Polymorphisms within insulin-degrading enzyme (IDE) gene determine insulin metabolism and risk of type 2 diabetes. In: J Mol Med. Oktober 2009. doi:10.1007/s00109-009-0540-6. PMID 19809796.
- ↑ Slominsky PA, Pivovarova OV, Shadrina MI, et al.: Association of insulinase gene polymorphisms with type 2 diabetes mellitus in patients from the Moscow population. In: Russian Journal of Genetics. 45, Nr. 1, Januar 2009, S. 113–7. doi:10.1134/S1022795409010165.
- ↑ Ali MA, Li Q, Fischer ER, Cohen JI: The insulin degrading enzyme binding domain of varicella-zoster virus (VZV) glycoprotein E is important for cell-to-cell spread and VZV infectivity, while a glycoprotein I binding domain is essential for infection. In: Virology. 386, Nr. 2, April 2009, S. 270–9. doi:10.1016/j.virol.2009.01.023. PMID 19233447.
- ↑ Zuo X, Jia J: Promoter polymorphisms which modulate insulin degrading enzyme expression may increase susceptibility to Alzheimer's disease. In: Brain Res.. 1249, Januar 2009, S. 1–8. doi:10.1016/j.brainres.2008.10.034. PMID 18996360.
- ↑ de Tullio MB, Morelli L, Castaño EM: The irreversible binding of amyloid peptide substrates to insulin-degrading enzyme: a biological perspective. In: Prion. 2, Nr. 2, April 2008, S. 51–6. PMID 19098445. PMC 2634517 (freier Volltext).
