Lysin
| Strukturformel | ||||||||||||||||
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| Strukturformel des natürlich vorkommenden L-Lysins | ||||||||||||||||
| Allgemeines | ||||||||||||||||
| Name | Lysin | |||||||||||||||
| Andere Namen |
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| Summenformel | C6H14N2O2 | |||||||||||||||
| Kurzbeschreibung |
farblose Nadeln oder hexagonale Plättchen[1] | |||||||||||||||
| Externe Identifikatoren/Datenbanken | ||||||||||||||||
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| Arzneistoffangaben | ||||||||||||||||
| ATC-Code | ||||||||||||||||
| Eigenschaften | ||||||||||||||||
| Molare Masse | 146,19 g·mol−1 | |||||||||||||||
| Aggregatzustand |
fest | |||||||||||||||
| Schmelzpunkt |
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| pKS-Wert | ||||||||||||||||
| Sicherheitshinweise | ||||||||||||||||
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| Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. | ||||||||||||||||
Lysin, abgekürzt Lys oder K, ist in seiner natürlichen L-Form eine essentielle proteinogene α-Aminosäure.
Stereoisomerie
In den Proteinen kommt, neben anderen Aminosäuren, ausschließlich L-Lysin [Synonym: (S)-Lysin] peptidisch gebunden vor. Enantiomer dazu ist das spiegelbildliche D-Lysin [Synonym: (R)-Lysin], das in Proteinen nicht vorkommt. Racemisches DL-Lysin [Synonyme: (RS)-Lysin und (±)-Lysin] hat eine geringere Bedeutung als L-Lysin, besitzt jedoch kommerzielle Bedeutung als basische Komponente in Arzneistoff-Salzen, z. B. mit Acetylsalicylsäure.
Wenn in diesem Text oder in der wissenschaftlichen Literatur „Lysin“ ohne weiteren Namenszusatz (Präfix) erwähnt wird, ist L-Lysin gemeint.
| Isomere von Lysin | ||
| Name | L-Lysin | D-Lysin |
| Andere Namen | (S)-Lysin | (R)-Lysin |
| Strukturformel | |
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| CAS-Nummer | 56-87-1 | 923-27-3 |
| 70-54-2 (DL) | ||
| EG-Nummer | 200-294-2 | 213-091-9 |
| 200-740-6 (DL) | ||
| ECHA-Infocard | 100.000.268 | 100.011.902 |
| 100.000.673 (DL) | ||
| PubChem | 5962 | 57449 |
| 866 (DL) | ||
| DrugBank | DB00123 | - |
| - (DL) | ||
| FL-Nummer | 17.026 | - |
| 17.013 (DL) | ||
| Wikidata | Q20816880 | Q27077084 |
| Q178430 (DL) | ||
Geschichte
Nach der Entdeckung des Phenylalanins ging der deutsche Chemiker Ernst Schulze davon aus, dass die Proteine aus weiteren Aminosäuren zusammengesetzt sein müssten als den bis dahin bekannten Aminosäuren. Unter anderem diese Erwägungen veranlassten Edmund Drechsel erneut die Bestandteile der Salzsäurespaltung von Casein zu untersuchen.[5] Nach der Behandlung mit Phosphorwolframsäure gelang es Drechsel 1889 die Platinsalze von Lysin zu isolieren.[6] Die richtige Zusammensetzung dieser Aminosäure wurde 1891 durch seinen Schüler Max Siegfried veröffentlicht[7] und die finale Aufklärung der Strukturformel erfolgte 1902 über die Synthese von Lysin durch den Nobelpreisträger Emil Fischer und seinen Assistenten Fritz Weigert.[8]
Eigenschaften
Gemeinsam mit L-Arginin und L-Histidin gehört L-Lysin in die Gruppe der basischen und zugleich proteinogenen α-Aminosäuren oder Hexonbasen. Lysin besitzt zwei basische primäre Aminogruppen, eine in α-Position zur Carboxygruppe und eine in der ε-Position der Seitenkette. Die Ladung des Lysins ist – wie bei allen Aminosäuren – vom pH-Wert abhängig. Lysin liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton der Carboxygruppe zum freien Elektronenpaar des Stickstoffatoms der ε-Aminogruppe wandert, die stärker basisch ist als die α-Aminogruppe:[9]
Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert, hier 9,82[10]) der Fall, bei dem das Lysin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser besitzt.
Weitere physikochemische Daten für Lysin sind:[11]
- isoelektrischer Punkt: 9,74
- Van-der-Waals-Volumen: 135 Å3
- Hydrophobizitätsgrad: −3,9
Industrielle Herstellung
Industriell werden mehrere 100.000 Tonnen L-Lysin pro Jahr hergestellt. L-Lysin wird heute ausschließlich nach der Fermentationsmethode hergestellt, obgleich organisch-chemische Syntheserouten entwickelt wurden.[12]
Vorkommen
Lysin ist eine für den Menschen und andere Säugetiere, wie beispielsweise Schweine, essentielle Aminosäure und muss mit der Nahrung zugeführt werden. Die folgenden Beispiele für den Gehalt an Lysin beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben:[13][14]
| Lebensmittel | Gesamtprotein | Lysin | Anteil |
|---|---|---|---|
| Rindfleisch, roh | 21,26 g | 1,797 g | 8,5 % |
| Hähnchenbrustfilet, roh | 23,09 g | 1,962 g | 8,5 % |
| Kürbiskern | 35,49 g | 2,283 g | 6,4 % |
| Lachs, roh | 20,42 g | 1,870 g | 9,2 % |
| Erbsen, getrocknet | 24,55 g | 1,772 g | 7,2 % |
| Tofu, fest | 15,51 g | 1,000 g | 6,4 % |
| Hühnerei | 12,58 g | 0,914 g | 7,3 % |
| Kuhmilch, 3,7 % Fett | 3,28 g | 0,260 g | 7,9 % |
| Walnüsse | 15,23 g | 0,424 g | 2,8 % |
| Weizen-Vollkornmehl | 13,70 g | 0,378 g | 2,8 % |
| Mais-Vollkornmehl | 6,93 g | 0,195 g | 2,8 % |
| Reis, ungeschält | 7,94 g | 0,303 g | 3,8 % |
| Buchweizen-Mehl | 11,73 g | 0,595 g | 5,1 % |
| Quinoa | 13 g | 0,860 g | 6,6 % |
Alle diese Nahrungsmittel enthalten praktisch ausschließlich chemisch gebundenes L-Lysin als Proteinbestandteil, jedoch kein freies L-Lysin. Getreide enthalten meist geringere L-Lysin-Anteile unter den Aminosäuren des Proteinbestandteils, als es für die menschliche Ernährung optimal ist.[16]
Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, von 8 bis 45 mg Lysin pro Kilogramm Körpergewicht. Eine Expertenkommission der FAO/WHO/UNU ging im Jahr 2002 von einem täglichen Bedarf zwischen 30 mg und 64 mg pro Kilogramm Körpergewicht für Säuglinge und Erwachsene aus.[17]
Funktionen
Lysin ist eine der Aminosäuren, die bevorzugt posttranslational modifiziert werden. Dabei kann die Ladung erhalten bleiben (mono- und di-Methylierung) oder verschwinden (Acetylierung). Im Kollagen wurde ein modifiziertes Lysin gefunden, das Hydroxylysin mit einer OH-Gruppe in der Seitenkette, katalysiert unter Mitwirkung des Enzyms Lysylhydroxylase und des Cofaktors Ascorbinsäure (Vitamin C). Hydroxylysin erlaubt die nachfolgende O-Glykosylierung des Kollagenmoleküls im Endoplasmatischen Retikulum und Golgi-Apparat. Die Glykosylierung bestimmt die Packungsdichte dieses wichtigen Bindegewebeproteins und wird auch mit der Steuerung der Kollagenabgabe aus der Zelle (Exozytose) in Verbindung gebracht.
Eine weitere Modifikation ist die Ubiquitinierung in Proteinen, die damit für den Abbau durch das Proteasom markiert werden.
Beim Abbau des Lysins (Eiweißfäule) entsteht über Pipecolinsäure das Leichengift Cadaverin.
Verwendung
Die Hauptmengen des industriell erzeugten L-Lysins werden in der Futtermittelsupplementierung eingesetzt, um den Nährwert natürlicher Futtermittel (Getreide) mit einem geringen Gehalt an L-Lysin deutlich zu steigern.[12][18]
Racemisches DL-Lysin besitzt kommerzielle Bedeutung als basische Komponente in Arzneistoff-Salzen, z. B. mit Acetylsalicylsäure (ASS).
L-Lysin ist Bestandteil von Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung und zur Behandlung hypochlorämischer Alkalosen.[19]
Lysin wird auch zur Wirkbeschleunigung bei schmerzhemmenden Mitteln verwendet, insbesondere in Verbindung mit Ibuprofen.
Biochemie
Für detaillierte Strukturformeln siehe auch Abschnitt Weblinks
L-Lysin kann in zwei Moleküle Acetyl-CoA abgebaut werden.
Weiterführende Literatur
- D. Datta, A. Bhinge, V. Chandran: Lysine: Is it worth more? In: Cytotechnology. Band 36, Nummer 1–3, Juli 2001, S. 3–32, doi:10.1023/A:1014097121364. PMID 19003311. PMC 3449675 (freier Volltext).
Weblinks
Einzelnachweise
- ↑ a b c d e f Eintrag zu L-Lysin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 29. Mai 2014.
- ↑ The Merck Index. An Encyclopaedia of Chemicals, Drugs and Biologicals. 14. Auflage, 2006, S. 698, ISBN 978-0-911910-00-1.
- ↑ a b J. C. Eck and C. S. Marvel: dl-Lysine Hydrochlorides In: Organic Syntheses. 19, 1939, S. 61, doi:10.15227/orgsyn.019.0061; Coll. Vol. 2, 1943, S. 374 (PDF).
- ↑ a b Datenblatt Lysin bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 12. Juni 2011 (PDF).
- ↑ Sabine Hansen: Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois. (Memento vom 15. Juni 2016 im Internet Archive) Berlin 2015.
- ↑ E. Drechsel, Zur Kenntniss der Spaltungsprodukte des Caseins. In: Journal für Praktische Chemie. Band 39, 1889, S. 425ff doi:10.1002/prac.18890390135.
- ↑ M. Siegfried: Zur Kenntnis der Spaltungsprodukte der Eiweisskörper. In: Ber Deutschen Chem Ges. Band 24, 1891, S. 418ff
- ↑ E. Fischer, F. Weigert: Synthese der α, ϵ-Diaminocapronsäure (Inactives Lysin). In: Ber Deutschen Chem Ges. Band 35(3), 1902, S. 3772ff
- ↑ Hans-Dieter Jakubke und Hans Jeschkeit. Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, 1982, S. 41, ISBN 3-527-25892-2.
- ↑ P. M. Hardy: The Protein Amino Acids in G. C. Barrett (Herausgeber): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.
- ↑ Paul G. Higgs, Teresa K. Attwood: Bioinformatics and Molecular Evolution. John Wiley & Sons, 2009, ISBN 1-4443-1118-2, S. 24 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
- ↑ a b Y. Izumi u. a.: Herstellung und Verwendung von Aminosäuren. In: Angewandte Chemie 90, 1978, S. 187–194. doi:10.1002/ange.19780900307
- ↑ Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 21. Auflage.
- ↑ Tofu fest
- ↑ Jesse P. Greenstein, Milton Winitz: Chemistry of the Amino Acids, Robert E. Krieger Publishing Company, Malabar (Florida), 1961, S. 4, ISBN 0-89874-484-9.
- ↑ G. C. Barrett: Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, London, New York, 1985, S. 12, ISBN 0-412-23410-6.
- ↑ D. Tomé und C. Bos: Lysine requirement through the human life cycle. 137, 2007, S. 1642S–1645S, PMID 17513440.
- ↑ Biolys®—the lysine source with added extras
- ↑ S. Ebel und H. J. Roth (Herausgeber): Lexikon der Pharmazie, Georg Thieme Verlag, 1987, S. 406, ISBN 3-13-672201-9.
