Primase
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| dnaG (E. coli) | ||
|---|---|---|
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| dnaG Bänder-/Oberflächenmodell nach PDB 3B39 | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 581 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
| Kofaktor | Zn2+ | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.7.7.-, Nukleotidyltransferase | |
| Reaktionsart | Nukleotid-Addition | |
| Substrat | Nucleosidtriphosphat + RNAn | |
| Produkte | Diphosphat + RNAn+1 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | DNA Primase | |
| Übergeordnetes Taxon | Bakterien | |
Primase ist der Name für eine RNA-Polymerase, also ein Enzym. Primasen sind Bestandteile von Primosomen (Ssb-Protein+Helikase+Primase), die bei der Initiation der Verdopplung des Erbmaterials eine Rolle spielen.
Dabei erzeugt die Primase ein kurzes RNA-Startmolekül, den Primer. Dieser Primer lagert sich an die komplementäre Sequenz auf der DNA an. Das entstehende Stückchen Doppelstrang wird von der DNA-Polymerase als Ansatzstelle für die Verlängerung (Elongation) des DNA-Stranges genutzt.
Die Primase der Prokaryoten ist das DnaG-Protein. In Eukaryoten besteht die Primase aus zwei Untereinheiten, die als Teil der DNA-Polymerase α das Priming erledigen.
Literatur
- Bocquier, Arnaud A. (2001). "Archaeal primase". Current biology 11 (6): 452–456.
- Griep, Mark A. (1995). "Primase Structure and Function". Indian Journal of Biochemistry & Biophysics 32 (4): 171–8. PMID 8655184.
- Keck, James L., and Daniel D. Roche, A. Simon Lynch, James M. Berger. (2000). "Structure of the RNA Polymerase Domain of E. coli Primase". Science 282 (5462): 2482–6. doi:10.1126/science.287.5462.2482. PMID 10741967.
- Lee, Jong-Bong, and Richard K. Hite, Samir M. Hamdan, et al. (2006). "DNA primase acts as a molecular brake in DNA replication". Nature 439 (7076): 621–624. doi:10.1038/nature04317. PMID 16452983.
- Cavanaugh, Nisha A., and Robert D. Kuchta (2009). "Initiation of New DNA Strands by the Herpes Simplex Virus-1 Primase-Helicase Complex and Either Herpes DNA Polymerase or Human DNA Polymerase alpha". J. Biol. Chem. 284 (3): 1523–1532. doi:10.1074/jbc.M805476200. PMC 2615532 (freier Volltext). PMID 19028696.
