Propandiolphosphat-Dehydrogenase

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Propandiolphosphat-Dehydrogenase
Andere Namen

Propan-1,2-diol-1-phosphat:NAD+ Oxidoreduktase (NC-IUBMB)

Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.1.1.7Oxidoreduktase
Reaktionsart Dehydrierung
Substrat 1,2-Propandiol-1-phosphat + NAD+
Produkte Hydroxyacetonphosphat + NADH + H+
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Bakterien, Oryctolagus

Propandiolphosphat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in Bakterien und Oryctolagus die Dehydrierung von 1,2-Propandiol-1-phosphat zu Hydroxyacetonphosphat katalysiert. Dieses Enzym gehört zur Familie der Oxidoreduktasen, wobei die Hydroxygruppe als Donator und NAD+ als Akzeptor fungiert. Dieses Enzym ist bei Oryctolagus cuniculus meistens im Muskelgewebe lokalisiert.

Eigenschaften

Die Propandiolphosphat-Dehydrogenase befindet sich in mikrobiellen Zellen, die ein Glycerin-Stoffwechselsystem beinhalten. Mithilfe des Systems und/oder eines Glycerin-aufnehmenden Proteins können Glycerin-Derivate hergestellt werden.[1]

Katalysiertes Gleichgewicht

2-hydroxypropyl phosphate.svg NAD+             NADH
                       + H+
GG-Pfeil waagerecht 1.svg
Propandiolphosphat-
Dehydrogenase
Hydroxyacetone phosphate.svg
     1,2-Propandiolphosphat     Hydroxyacetonphosphat

Inhibitoren

Die Inhibitoren des Enzyms von Oryctolagus cuniculus sind: Bromid (Br),[2][3] Formiat (HCOO),[2][3] Hydroxyacetonphosphat (C3H5O5P),[2] Phosphat (PO43−),[2] Sulfit (SO32−)[2][3] und Sulfat (SO42−).[2][3] Bei Hydroxyacetonphosphat findet eine kompetitive Hemmung des Produkts statt.

Einzelnachweise

  1. Patent EP2041267: Compositions and methods for enhancing glycerol utilization. Veröffentlicht am 1. April 2009, Erfinder: Anamitra Bhattacharyya, Genrich Burd.
  2. a b c d e f O. N. Miller: 1,2-Propanediol phosphate (PDP) dehydrogenase. In: Methods Enzymol. 9, 1966, S. 336–338.
  3. a b c d O. Z. Sellinger, O. N. Miller: The metabolism of acetol phosphate. II. 1,2-Propanediol-1-phosphate dehydrogenase. (PDF) In: J. Biol. Chem.. 234, Nr. 7, 1959, S. 1641–1646. PMID 13672935.