Sterol-Δ8/7-Isomerase

3-β-Hydoxysteroid-Δ8,7-Isomerase
Andere Namen	Cholstenol-Δ-Isomerase Δ8,Δ7-Sterol-Isomerase D8,D7-Sterol-Isomerase Emopamil-bindendes Protein
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	26,4 Kilodalton / 230 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	multipass Membranprotein (ER)
Bezeichner
Gen-Name	EBP
Externe IDs	OMIM: 300205 UniProt: Q15125
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	5.3.3.5, Isomerase
Reaktionsart	Umlagerung
Substrat	Delta(8)-Sterol
Produkte	Delta(7)-Sterol
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Eukaryoten
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	10682	13595
Ensembl		ENSMUSG00000031168
UniProt	Q15125	P70245
Refseq (mRNA)	NM_006579	NM_007898
Refseq (Protein)	NP_006570	NP_031924
Genlocus	Chr X: 48.52 – 48.53 Mb	Chr X: 8.19 – 8.19 Mb
PubMed-Suche	10682	13595

Die Sterol-Δ^8/7-Isomerase (auch: Emopamil-bindendes Protein (EBP)) ist das Enzym, das innerhalb von Sterolderivaten die Umlagerung der in der 8-Position befindlichen Doppelbindung in die 7-Position katalysiert. Diese Reaktion findet in allen Eukaryoten im Rahmen der Cholesterinbiosynthese statt. Es handelt sich um ein Transmembranprotein, das am endoplasmatischen Reticulum lokalisiert ist. Mutationen im EBP-Gen des Menschen sind die Ursache für einen Typ der Chondrodysplasia punctata, dem so genannten Conradi-Hünermann-Syndrom.

Katalysierte Reaktion

⇒

Zymosterin wird zu 5α-Cholesta-7,24-dien-3β-ol umgelagert.

Siehe auch

• MEND-Syndrom

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

• D'Eustachio / reactome: Zymosterol is isomerized to cholesta-7,24-dien-3beta-ol
• OrphaNet: X-linked dominant chondrodysplasia punctata