Adenylosuccinat-Synthase

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Adenylosuccinat-Synthase
Adenylosuccinat-Synthase
Bändermodell des ADS-Dimer vom Weichweizen (Triticum aestivum), nach PDB 1DJ3

Vorhandene Strukturdaten: 2GJO

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 456/7 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor Mg2+
Isoformen 2 Genkopien (ADSS, ADSSL) in Leber, Muskeln
Bezeichner
Gen-Name ADS
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 6.3.4.4Ligase
Reaktionsart Verknüpfung
Substrat GTP + IMP + Aspartat
Produkte Adenylosuccinat + Pi + GDP
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Die Adenylosuccinat-Synthase (nach IUBMB auch: IMP-Aspartat-Ligase) ist das Enzym, das die Verknüpfung von IMP und Aspartat zu Adenylosuccinat katalysiert. Diese Reaktion ist Teil der De-novo-Synthese von AMP (Stoffwechsel der Purine) in allen Lebewesen. Im Menschen, wie in allen Wirbeltieren, gibt es zwei in den Muskeln und der Leber lokalisierte Isoformen, die von den Genen ADSS und ADSSL, welche sich auf den Chromosomen 1 und 14 befinden, codiert werden.[1][2][3]

Katalysierte Reaktion

IMP + Aspartat + GTP   
   Adenylsuccinat + GDP + Pi

IMP und Aspartat werden unter Verbrauch von GTP ligiert.

Einzelnachweise

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie – Lern- und Lehrmaterialien