Benutzer:Kuebi/KLH
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- 32, 16. Jun. 2009 (CEST)
Keyhole Limpet Hemocyanin
- → siehe Hauptartikel Keyhole Limpet Hemocyanin
Keyhole Limpet Hemocyanin (dt.: „Schlüssellochschnecken Hämocyanin“) ist das Sauerstofftransportprotein der kalifornischen Großen Kalifornischen Schlüssellochnapfschnecke (Megathura crenulata). Das Protein, dieser in 40 m Wassertiefe lebenden Wasserschnecke aus der Familie der Schlüssellochschnecken (Fissurellidae) basiert auf dem Kupferkomplex Hämocyanin, das bei Säugetieren – deren Sauerstofftransportprotein Hämoglobin auf einem Eisenkomplex aufbaut – eine starke Immunantwort auslöst. Es ist unter unter dem internationalen Freinamen Immunocyanin (Markenname Immucothel) in den Niederlanden, Österreich und Südkorea,[1] aber nicht in Deutschland, zur Redizivprophylaxe bei Blasenkrebs nach transurethaler Resektion zugelassen.
In der Mitte der 1960er Jahre wurde die immunstimulierende Wirkung von Hämocyanin bei Säugetieren erstmals festgestellt.[2][3][4] Ab 1967 wurde KLH dann beim Menschen für diagnostische Zwecke in Immunkompetenztests verwendet.[5] Auch der US-amerikanische Urologe Carl A. Olsson verwendete KLH für immundiagnostische Zwecke bei Patienten mit oberflächlichem Blasenkrebs. In der Folge bemerkte er, dass die Patienten, die getestet wurden, signifikant weniger Rezidive entwickelten, als die nicht getesteten Patienten.[6][7]
Die immunstimulierende Wirkung von KLH lässt sich durch Sekundärstruktur von Hämocyanin erklären, die teilweise der von Antikörpern, Histokompatibilitätsmolekülen oder Bence-Jones-Proteinen gleicht.[8] Hinzu kommen epitopartige Sequenzen auf der Oberfläche des Proteins.[7]
KLH wird auch als Träger für Haptene verwendet.[9] Das Konzept hierbei ist es nicht immunogene Epitope mit dem immunogenen KLH zu einem Immunkonjugat zu verknüpfen und so eine immunogene Wirkung auf das Epitop zu erreichen.[10] Viele Antigen-Epitope sind von der Molekülgröße her zu klein, um alleine vom Immunsystem erkannt zu werden. Auf diese Weise können auch Antigene dem Immunsystem als „feindlich“ präsentiert werden, die sonst vom Körper toleriert werden. Bei großen Trägermolekülen wie KLH können auch mehrere unterschiedliche Antigen an die Oberfläche des Träger gebunden werden.[1]
Einzelnachweise
- ↑ a b B. Pfeifer u. a.: Onkologie integrativ. Verlag Elsevier, Urban&Fischer, 2006, ISBN 3-437-56420-X S. 239.
- ↑ W. O. Weigle: Immunochemical properties of hemocyanin. In: Immunochem 1, 1964, S. 295–302. PMID 14250783
- ↑ J. E. Curtis u. a.: The human primary immune response to keyhole limpet hemocyanin: interrelationships of delayed hypersensitivity, antibody response and in vitro blast transformation. In: Clin Exp Immunol 6, 1970, S. 473–491. PMID 4320164
- ↑ F. J. Dixon u. a.: The antibody responses of rabbits and rats to hemocyanin. In: J Immunol 97, 1966, S. 350–355. PMID 5925706
- ↑ M. A. Swanson und R. S. Schwartz: Immunosuppressive therapy. The relation between clinical response and immunologic competence. In: NEJM 277, 1967, S. 163–170. PMID 4166031
- ↑ C. A. Olsson u. a.: Immunologic reduction of bladder cancer recurrence rate. In: J Urol 111, 1974, S. 173–176. PMID FEHLT
- ↑ a b J. Schütz: Isolierung, Sequenzierung und Untersuchung physikalisch-chemischer Eigenschaften von strukturellen Untereinheiten und funktionellen Einheiten verschiedener Arthropoden- und Molluskenhämocyanine. Dissertation, Eberhard-Karls-Universität Tübingen, 2000
- ↑ R. Roth: Hämocyanin - ein starkes Antigen In: Immunologie Spektrum 3, Boehringer GmbH, Mannheim, 1990.
- ↑ J. Stoschek: biosyn Arzneimittel: Integratives Konzept in der Onkologie als Ziel. In: Dtsch Arztebl 98, 2001, S. A-1983/B-1678/C-1491.
- ↑ C. Huber u. a. (Herausgeber) Krebsimmuntherapien. Deutscher Ärzteverlag, 2007, ISBN 3-769-11212-1 S. 160.
