CD-Molekül 38
| ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase 1 | ||
|---|---|---|
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| nach PDB 1YH3 | ||
| Andere Namen |
2'-phospho-ADP-ribosyl cyclase, 2'-phospho-ADP-ribosyl cyclase/2'-phospho-cyclic-ADP-ribose transferase, 2'-phospho-cyclic-ADP-ribose transferase, ADP-ribosyl cyclase 1, ADPRC 1, CD38 | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 300 Aminosäuren, 34.328 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.2.2.6 | |
| Orthologe (Mensch) | ||
| Entrez | 952 | |
| Ensembl | ENSG00000004468 | |
| UniProt | P28907 | |
| Refseq (mRNA) | NM_001775.3 | |
| Refseq (Protein) | NP_001766.2 | |
| PubMed-Suche | 952
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ADP-ribosylcyclase/cADPR-Hydrolase 1 (synonym CD38) ist ein Oberflächenprotein aus der Gruppe der Hydrolasen.
Eigenschaften
CD38 katalysiert die Reaktion von Nicotinamidadenindinukleotid (NAD) zu cADP-Ribose (cADPR) und zurück, sowie die Reaktion von NADP und Nicotinat zu Nicotinsäureadenindinukleotidphosphat und Nicotinamid. cADPR ist ein sekundärer Botenstoff. CD38 ist glykosyliert. Der Antikörper Daratumumab bindet an CD38 und wird zur Behandlung des multiplen Myeloms untersucht.[1] CD38 wird vor allem im Pankreas, in der Leber, in den Nieren, im Gehirn, in den Hoden und Ovarien, in der Plazenta sowie von malignen Lymphomen und Neuroblastomen gebildet.
Weblinks
Einzelnachweise
- ↑ N. W. van de Donk, M. L. Janmaat, T. Mutis, J. J. Lammerts van Bueren, T. Ahmadi, A. K. Sasser, H. M. Lokhorst, P. W. Parren: Monoclonal antibodies targeting CD38 in hematological malignancies and beyond. In: Immunological reviews, Band 270, Nummer 1, März 2016, S. 95–112, doi:10.1111/imr.12389, PMID 26864107, PMC 4755228 (freier Volltext).
