Diskussion:Aminosäuren/Archiv

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[[Diskussion:Aminosäuren/Archiv#Thema 1]]

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https://de.wikiup.org/wiki/Diskussion:Aminos%C3%A4uren/Archiv#Thema_1

Tabelle

One letter Residue von Selenocystein ist U. Bitte ergänzen. 131.220.136.195 18:22, 27. Sep 2006 (CEST)
Des gleichen ist der Dreibuchstabencode von Selenomethionin MSE.

Quelle? Ist das bereits festgelegt oder nur vorgeschlagen worden? --Streifengrasmaus 19:32, 27. Sep 2006 (CEST)

Wenn Du für sowas unbedingt eine Quelle brauchst, such sie selber. Gibt ja genug im Internet. Und ja, ist festgelegt worden. 131.220.136.195 14:46, 29. Sep 2006 (CEST)

Ich gebe Dir aber mal einen Tipp: Schau mal bei den Newslettern der IUPAC-IUBMB JCBN (Joint Commission on Biochemical Nomenclature). Da müßte das irgendwo zu finden sein. Oder am besten gleich als Link: http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/newsletter/1999/item3.html 131.220.136.195 14:54, 29. Sep 2006 (CEST)

Gleich noch mal eine Tabelle, wo dann alle Ein- und Dreibuchstabencodes drin stehen: http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/A2021.html#AA21. Die anderen wie B oder Z sind aber Quatsch für die Wikipedia-Tabelle. 131.220.136.195 15:11, 29. Sep 2006 (CEST)

Das hatte ich bereits gefunden. Dort steht ziemlich deutlich, dass es sich um "recommendations", also Vorschläge oder Empfehlungen handelt. Deshalb habe ich überhaupt erst gefragt, ob es sich dabei um eine offiziell festgelegte Nomenklatur handelt, oder bloß um einen Vorschlag, der noch darauf wartet, beschlossen zu werden. --Streifengrasmaus 16:47, 29. Sep 2006 (CEST)

Vielleicht solltest Du erst mal Überlegen, was "Empfehlungen" sind. Die IUPAC ist keine staatliche Behörde und kann deshalb nur Empfehlungen aussprechen und keine Vorschriften machen. Die Empfehlungen der IUPAC stellen international anerkannte Konventionen dar, die von namhaften Experten aufgrund verschiedener Überlegungen festgelegt werden. Ähnliche Institutionen sind z. B. die Duden-Redaktion für die deutsche Rechtschreibung oder in der Astronomie die Internationale Astronomische Union, die aufgrund einer Neudefinition Pluto den Status als Planeten aberkannt hat, was in Wikipedia auch ziemlich schnell und ohne lange Diskussion geändert wurde. Es steht Dir natürlich offen, Deine eigenen Regeln zu definieren, allerdings sollte sich Wikipedia als Enzyklopedie nicht auf Deine Privatregeln beziehen, sondern auf die Konventionen, die die (inter)national anerkannten Fachgremien empfehlen. Keine hält Dich ab, Leistung in PS und Energie in Kalorien zu messen, aber die anerkannten Konventionen fußen auf den SI-Einheiten nach DIN EN ISO. Das sind übrigens auch keine Verschriften, nur "Vereinssatzungen". Kurzum, in Wikipedia sollte das stehen, was von der entsprechenden benannten Stelle vorgeschlagen wird. Daß es Alternativen gibt, ist klar. Und die IUPAC ist kein Bundesausschuss, der seine Ergebnisse dem Parlament noch zur Abstimmung vorlegen muss, damit es Gesetz ist, die IUPAC hat keine Instanz, die ihr dazwischen redet. Und wenn sie das mit der IUBMB zusammen macht, ist das sogar eine gemeinsame empfehlung für alle Chemiker und Biologen. 80.136.211.223 22:24, 29. Sep 2006 (CEST)

Um das mal zu verdeutlichen, der entscheidende Ausschnitt aus dem Wikipedia-Eintrag über die IUPAC: Die IUPAC ist seit langem als die bestimmende Institution anerkannt, wenn es sich um verbindliche Empfehlungen zu Nomenklatur, [...] und viele andere Themen in Bereichen der Chemie handelt. Übrigens mal am Rande: in Wikipedia gibt es auch Konventionen, z. B. die Wikipedia:Namenskonventionen. Es steht Dir frei, auch die in Frage zu stellen, allerdings werden Änderungen dort sehr schnell rückgängig gemacht. 80.136.211.223 22:31, 29. Sep 2006 (CEST)

Manchmal zweifle ich hier wirklich an meinem Verstand. Da möchtest du was in den Artikeln geschrieben haben, ich frage nach der Quelle und ob das tatsächlich schon so festgeschrieben ist, ich stehe schließlich für den Edit mit meinem Namen gerade. Natürlich könnte man einfach darauf antworten: Ja, hier ist der Link mit der Empfehlung, diese Empfehlungen sind international anerkannt. Und schon wäre die Sache gegessen. Stattdessen soll ich mir erst die Quelle selbst suchen, dann wird mir gönnerhaft ein "Tipp" gegeben, jetzt will ich angeblich Privatregeln aufstellen. Für die Zukunft: Wenn dir jemand eine sachliche Frage stellt, antworte einfach sachlich. Oder meld dich an und mach es selber. --Streifengrasmaus 22:44, 29. Sep 2006 (CEST)

Es klang so raus, als ob Du die Seriösität der Quelle anzweifelst bzw. Konventionen als fakultativ betrachtest. Zu dem "Tipp": ich mußte die Quelle erst selbst raussuchen, wußte aber, daß es von höcstoffizieller Seite beschlossen wurde. Und wenn das gute Wort einem nicht reicht, dann muß man eben nach Beweisen suchen. Ich muß, wenn ich eine Behauptung in einem Artikel nicht nachvollziehen kann, auch die Referenzen durchforsten, wie die darauf kommen. Oder ich muß es einfach so glauben. Trotzdem danke. 80.136.211.223 00:32, 30. Sep 2006 (CEST)

Tabelle

Warum ist in der letzten Tabelle "small" und "klein"??? Außerdem: Sollten nicht die Werte wenigstens da gleich sein? Verstehe ich nicht...

Hey, habe eine Formatvorlage auf Basis der Vorlage für Chemikalien erstellt. Schauts euch an und ergänzt das Vergessene! Ansonsten werde ich sie großzügig einfügen. Formatvorlage Aminosäuren --Edgehold 21:23, 22. Apr 2004 (CEST)

Ja, die letzte Tabelle ist etwas unübersichtlich. Da versteht man auch son paar Sachen nicht. -- Seudberg 22:35, 2. Jun 2004 (CEST)

Unübersichtlich finde ich sie nicht gerade, aber was verstehst du denn nicht? Im übrigen wurde sie schon bei allen Aminosäuren eingefügt. Wenn was geändert werden soll, dann muss das auf allen Seiten geschehen.--Edgehold 14:47, 3. Jun 2004 (CEST)

Was ich nicht verstehe ist der Unterschied zwischen small und klein und warum etwas polar und zu gleich hydrophob sein kann. Was die Unübersichtlichkeit angeht denke ich, dass man entweder hydrophob oder unpolar bzw. polar oder hydrophil schreiben sollte (Vorrausgesetzt ich habe da nicht irgendwas schwerwiegendes verpasst oder nicht verstanden). Und auch die Spalte "geladen" bringt nicht so viel zur Übersichtlichkeit ist ja schließlich durch negativ/positive ausgedrückt -- Seudberg 23:52, 15. Jun 2004 (CEST).

Ach du meinst die Tabelle beim Aminosäure Artikel. Ich dachte du sprichst über die Formatvorlagentabelle. Da stimme ich dir voll und ganz zu.--Edgehold 18:51, 17. Jun 2004 (CEST)

In der Aminosäuren-Tabelle kann man nicht sinnvoll nach Hydrophobizität sortieren, da die Vorzeichen nicht mit sortiert werden. Ich würde es ändern, weiß aber nicht wie ... Kann das jemand anderes?

Oh, wenn das unklar war naja.... .Gut dann werd ich das mal meinen Vorstellungen entsprechend ändern. -- Seudberg 17:44, 18. Jun 2004 (CEST)

So, hat echt gedauert, aber ich habe jetzt die Tabelle total zusammengekürzt. Ich glaube so ist auch ganz gut. der Rest stand ja bei der Tab. davor schon drinnen. Wer natürlich geil, wenn man das in eine Bekommen könnte. --Seudberg 18:46, 18. Jun 2004 (CEST

hm, ich finde, so ist es etwas zu einfach -- Aminosäuren können doch mehrere Eigenschaften haben (vgl. http://www.russell.embl.de/aas/). Wäre es nicht hilfreich, mehrere dieser Eigenschaften anzugeben, bzw. was spricht dagegen? --Pinguin.tk 21:32, 21. Jul 2004 (CEST)

Verdrehte Aminos

Hallo, ich wollte fragen, wie das mit den links- und rechtsdrehenden Aminosäuren ist - kann man das da noch einbauen?---Kitsune 21:01, 26. Sep 2005 (CEST)

Hallo Kitsune. Es ist erwähnt, dass es D- und L-Aminosäuren gibt, und dass hauptsächlich die L-Aminosäuren vorkommen. D- bzw. L- steht für den räumlichen Aufbau. Die Drehrichtung ist aber vom Aufbau unabhängig, d.h. eine D-Aminosäure kann rechts- oder linksdrehend sein, deshalb ist es müßig, nach Drehrichtung einzuteilen. Du müsstest mehr unter Chiralität oder Optische Aktivität finden, die Artikel sind aber schlecht. Zoelomat 17:13, 29. Sep 2005 (CEST)

Warum sind alle in Proteinen vorkommenden Aminosäuren L-Aminosäuren? --80.139.242.88 11:10, 9. Nov 2005 (CET)

...m.W. eine gute Frage - ich glaube, dazu gibt es höchstens strittige Theorien. Plehn 16:27, 4. Jan 2006 (CET)

Die Theorien dazu werden wohl solche bleiben, weil sich die Bedingungen der Entstehung und v.a. die Anfänge der chemischen Evolution nicht exakt reproduzieren lassen. M.E. haben sich die L-Aminosäuren (und v.a. die Einheitlichkeit) einfach mehr oder weniger zufällig durchgesetzt, ohne wesentlichen Einfluss von Magnetfeldern, zirkukar polarisiertem Licht u.ä. Zoelomat 16:54, 4. Jan 2006 (CET)

laut chemiebuch wird vermutet, das das L- Isomere bei der Einlagerund in röhrenförmige Hohlräume eine Bevorzugung erfahren haben könnte... (auf gut Deutsch: Sie haben weniger Platz gebraucht) Eine einmal gewählte Vevorzugung wird logischerweise dadurch stabilisiert, das bei biologischen Synthesen die katalytisch wirkenden Enzyme (die ja auch Proteine sind) selbst stereospezifisch gebaut sind (auch eine L/d- Form aufweisen, wobei diese Proteine durch vorhergegangene Bevorzugung die L-Form haben) und nur das eine (Öselbe) Isomere einlagern und seine Umsetzung begünstigen... klingt logisch, oder?

Nur dann, wenn die Röhren selbst auch unsymmetrisch, also irgendwie "schraubig" sind. Es gibt zwar auch schraubige Mineralien, z.B. Quarz (was im Artikel nicht erwähnt ist), aber auch da dürfte keine Drehrichtung bevorzugt gewesen sein. Zoelomat 16:33, 15. Jun 2006 (CEST)

Auch wenn es niemanden interessieren wird, stimme ich Zoelomat zu, dass es auch schlicht und ergreifend Zufall gewesen sein könnte. --Lode (bla) 19:21, 15. Jun 2006 (CEST)

Überarbeiten : Strukturformeln der Aminos

Schöner Artikel, trotzdem die Strukturformeln müssten Überarbeitet werden, Du zeigst hier die D-Aminosäuren, zum größten Teil kommen in der Natur aber L-Aminosäuren vor. Ich weiß, diese falschen Strukturformeln sind in jedem Bio-Lehrbuch genauso falsch beschrieben. Bei der chemisch korrekten L-Form steht der Rest der AS nach oben, C2. --Teachi 12:28, 12. Okt 2005 (CEST)

Hallo, ich werde den Baustein Überarbeitung jetzt herausnehmen, da er dem Artikel nicht mehr gerecht wird. Ich weiß nicht ob jemand die Darstellungen überarbeitet hatte, in der jetzigen Form sind es aber die richtigen L-AS (wenn Du sie gedanklich mit dem Rest nach oben drehst und dann in der Fischer-Projektion schreibst). Ich habe es mit Lubert Stryer "Biochemie" und Brandon&Tooze "Introduction to protein structure" (ein anerkanntes Buch für Strukturbiologie) verglichen und keine Fehler vorgefunden (wobei im Stryer die Fischer-Projektion für Ile falsch war, dass Kalottenmodell dazu aber richtig). Auch beim Vergleich mit der en:wikipedia habe ich nichts falsches an der Darstellung feststellen können. Daher ist der Grund den Du für den Baustein nanntest jetzt nicht mehr gegeben. --Christian Bodenstein 22:03, 9. Mär 2006 (CET)

Hallo, ich hab noch eine Anmerkung zu den 20 proteinogenen AS. Die Darstellungen in dem Bild stimmen doch überhaupt nicht. z.B.: Aspapraginsäure sieht doch nicht so aus wie gezeichnet. Sie besitzt doch keine 2 Doppelbindungen. Dies ist auch nur ein Beispiel. Fast jede AS hat einen Fehler.

Mfg Goffog ich hoffe es ändert jemand ich hab nämlich keine Ahnung wie man das macht bzw. veranlasst.(Der vorstehende, nicht signierte Beitrag stammt von Goffog (Diskussion • Beiträge) 15:37, 5. Feb 2008) --NEUROtiker 20:50, 5. Feb. 2008 (CET)

Ich nehme an du meinst dieses Bild? Ich kann da auf die Schnelle keinen Fehler entdecken, auch nicht bei der Asparaginsäure. Vielleicht kennst du nur die Schreibweise mit -COOH? In dem Fall hilft dir der Artikel Carboxylgruppe weiter. --NEUROtiker 20:50, 5. Feb. 2008 (CET)

Überarbeitung ?

Wer hat eigentlich diesen Vermerk eingestellt ??? Würde den Artikel eher unter lesenswert einordnen !! Der Autor hält sich natürlich bedeckt, d.h. er ist entweder zu dumm oder zu faul, den String "Übera" in seine Zusammenfassung aufzunehmen, obwohl er sowohl im Quelltext als auch in der erzeugten Seite auftaucht. Zoelomat 01:41, 2. Mär 2006 (CET)

Hallo,schau mal in der Versionsgeschichte dort steht: 12. Okt. 2005 (Graphiken: Hinweis auf Verbesserung) Benutzer:Teachi. Er hat sich also nicht bedeckt gehalten sondern wohl nur nicht gewußt wie er das in der Zusammenfassung richtig schreibt. Außerdem hat er auf der Diskussionseite unter dem Absatz "Überarbeiten : Strukturformeln der Aminos" seine Gründe dazu geschrieben. Er bemängelt dass die Aminosäuren in der D-Form gezeichnet wären. Leider hat sich dazu niemand weiter geäußert. --Christian Bodenstein 20:44, 9. Mär 2006 (CET)

Anzahl proteinogene Aminosäuren

Von den proteinogenen Aminosäuren sind bisher 23 bekannt.

Stimmt das? Im Wiki-Artikel über Proteine ist von 21 die rede. Ich habe nur von 20 erfahren. Welche Zahl ist richtig??

Hallo! Schau dir noch mal den Artikel an. Die 21. und 22. proteinogenen Aminosäuren sind unter dem Abschnitt Proteinogene Aminosäuren --> nicht-kanonische AS zwar kurz aber hinlänglich beschrieben. Grüße --stefanski 19:59, 29.06.06 (CET)

Die Anzahl der proteinogenen Aminosäuren ist nicht 23! Was soll den bitte die 23. proteinogene Aminosäure sein? Ansonsten könnte man vielleicht im Artikel noch erwähnen, dass im Fall von Pyrolysin und Selencystein ein Stoppcodon umfunktioniert wird und jetzt anstelle dessen als Codon für eine tRNA dient, die Selencystein bzw. Pyrolysin herbei schafft. Ausschlaggebend dafür, dass ein Stopp-Codon nicht als solches verwendet wird, sind spezifische primär- und sekundärstrukturelle Merkmale der entsprechenden mRNA.

Während des ganzen Studiums nie etwas von "proteinogenen AAs" gehört. Anyway, man kann aber auch aus D-AAs Proteine "gen"erieren (ich glaube es war die Protease von HIV1). Also "nur L-AA sind proteinogen" ist falsch. Vielleicht Zusatz "in der natürlichen Proteinsynthese" o.ä. ? Spricht man auch von "lipidogenen" Fettsäuren und "kohlenhydratogenen" Zuckern ?? Diskussionogenen Gruss --Grey Geezer 11:03, 21. Mai 2008 (CEST)

Hallo, wird hier find ich auch dargestellt, denn proteinogene Aminosäuren sind nicht die Bausteine der Proteine, sondern die Aminosäuren die für die Synthese der Proteine benötigt werden. Das ist insofern ein Unterschied, als das ja die Aminosäuren noch modifiziert werden können. Dann wären wir allerdings nicht nur bei 23 sondern weit mehr Aminosäuren die Aufgaben in Proteinen übernehmen. Für o.g. Funktion sind nur 21 Aminosäuren bekannt und davon ist Selenocystein auch nur so halb dabei..

"Es gibt 23 proteinogene Aminosäuren" - wie viele es auch immer je nach Ansicht sind - es gehört hier eine Quelle als Beweiß eingefügt. Ein Wissenschaftlicher Artikel. Der Wikipediaartikel widerspricht sich selbst. Den es folgt die Beschreibung dass es unter den proteinogenen eben 20 kanonische gibt und drei Gruppen mit weiteren proteinogenen Aminosäuren. Das wären dann weit mehr als 23.... --212.183.65.81 14:59, 29. Jul. 2008 (CEST)

In der wissenschaftlichen Literatur findet man dazu verschiedene nicht deckungsgleiche Angaben.--Jü 15:44, 29.

Jul. 2008 (CEST)

Es sind auf keinen Fall 23 Aminosäuren. In Poeggel,G.: Kurzlehrbuch Biologie (ISBN 978-313-140981-2), Thieme Verlag 2005 sind es 22 Aminosäuren. Dabei wird auf die 22. AS Pyrrolysin hingewiesen, welche "vor kurzer Zeit in einem Archaebakterium entdeckt" wurde. Selenocystein wird normal mitgezählt. In Loeffler: Basiswissen Biochemie (ISBN 978-3-540-23885-0), Springer Verlag 2005 werden nur 21 AS erwähnt. Pyrrolysin taucht nicht auf. Da in dem Artikel selber auch nur 22 Aminosäuren zur Sprache kommen, sollte die Zahl geändert werden, bis jemand die 23. Aminosäure benennen kann.

Dez 2008 (spHänger) Hehe lasst mal den Schweizer rann... es sind 23... Wahrscheinlich habt ihr Pyrrolysin, Selenomethionin und Selenocystein vergessen. Nachzulesen in „Organische und bioorganische Chemie“ von Bräse/Bülle/Hüttermann vom Wiley-VCH Verlag 2007 erschienen.

Jan 2009 Selenomethionin ist ein Aminosäuren-Analogon. Davon gibt es auch andere, welche z.B. im Artikel erwähnt werden. Worin unterscheidet sich Selenomethionin von den anderen das es mitgezählt werden soll? Wenn wir davon ausgehen das proteinogene Aminosäuren genetisch bestimmt von Organismen in ihre Proteine eingebaut werden, trifft dies auch auf Selenomethionin oder handelt es sich bei seinem Einbau nur um Verwechslungen. Pyrrolysin und Selenocystein wurden berücksichtigt.

Aminosäuren und Aminocarbonsäuren

Meines Wissens nach werden als Aminosäuren NUR die (proteinogenen) alpha-Aminocarbonsäuren bezeichnet. Alle anderen Verbindungen mit einer Amino- und Carbonsäure-Gruppe werden korrekterweise als beta/gamma (...)-Aminocarbonsäuren bezeichnet. Vielleicht sollte man das mal klarstellen. --84.153.119.12 20:16, 5. Dez. 2006 (CET)

Korrekterweise müssten auch die "Aminosäuren" als Alpha-Amino-Carbonsäuren bezeichnet werden. Dein "Wissen" sind also nur sprachliche Gepflogenheiten. Als "Aminosäuren" bezeichnet man häufig und sprachlich nachlässig die proteinogenen, wobei auch längst nicht alle Alpha-Aminosäuren proteinogen sind.

Der Satz Der Begriff Aminosäure ... wird synonym für die proteinogenen Aminosäuren verwendet sollte also abgeändert werden, mache das gleich. Zoelomat 00:57, 6. Dez. 2006 (CET)

sekundäre Aminosäuren

Was sind eigentlich sekundäre Aminosäuren?

Sollten die nicht auch mal erklärt werden? Gibt's auch noch tertiäre etc.? Das ist mir bei dem Absatz zu Prolin im Abschnitt Proteinogene Aminosäuren aufgefallen. Da wird auch gesagt, dass Prolin eine sekundäre Aminosäure und Iminosäure ist, während im Prolin-Artikel einleitend erklärt wird, das Prolin immer wieder fälschlicherweise als Iminosäure bezeichnet wird. Nach Durchlesen des Artikels „Imine“ scheint mir Letzteres auch zuzutreffen.

– Markus Prokott 06:35, 26. Mai 2007 (CEST)

Zwei Monate sind vergangen. Wenn das auf keinen Widerspruch stößt, werde ich das demnächst mal ändern.

– Markus Prokott 21:36, 26. Jul. 2007 (CEST)

So, jetzt habe ich's endlich gemacht.

—Markus Prokott 15:13, 5. Okt. 2007 (CEST)

Tabelle der Eigenschaften der Aminosäurereste

Die Masse wäre toll zu sortieren resp. wenn die Molmasse noch ergänzt werden könnte. Das mit dem klein und winzig würde ich löschen, dann lieber noch die Dichte aufführen. Super so eine Tabelle mit Sortierungen finde ich enorm informativ. dieser unsignierte Beitrag stammt von Benutzer:157.161.36.104. --Hoffmeier 23:00, 2. Jun. 2007 (CEST)

Die Tabelle mit den Größenangaben macht keinen Sinn. Wie definiert sich denn bitteschön winzig und klein? Löschen.

Die Tabelle zeigt die Eigenschaften der Aminosäure-Reste auf und nicht der freien Aminosäure. Deshalb sind Angaben wie die Dichte nicht möglich. Die Molmasse ist nicht so interessant wie die Größe, bzw. das Volumen. Die Unterscheidung zwischen winzig und klein ist nicht unwichtig für die Beurteilung der Substitution einer Aminosäure in einem Protein. --Hoffmeier 23:00, 2. Jun. 2007 (CEST)

Klein (OK), winzig (??), garnicht (???). Ich bin auch dafür, diese Spalte zu löschen. AA-Substitutionen in Proteinen können (müssen aber nicht) von der Grösse des Restes abhängen. Anders gesagt: Ein Molekularbiologe, der AA-Substitutionen plant, wird nicht in der Wikipedia nach "Na, welche AA ist den winzig?" suchen. Raus damit! Gruss --Grey Geezer 12:35, 10. Jul. 2008 (CEST)

Addendum: Durch Molare Masse ersetzen? Komme aber erst morgen dazu...

Alle Angaben in der Tabelle beziehen sich auf die Aminosäurereste und deren Klassifizierung nach Taylor [1], nicht auf die entsprechende Aminosäure. Siehe dazu auch das Mengendiagramm weiter oben. Daher habe ich Molare Masse revertiert, da sich diese auf die Aminosäure bezieht und nicht auf den Rest. Die Klassifizierung groß, klein, winzig stammt ebenfalls von Taylor, kann aber sicher auch entfernt werden, da ja das vdW-Volumen aufgeführt ist. Zur Klassifizierung der Seitenkette: G und A sind nicht aliphatisch. Viele Grüße, --Hoffmeier 20:13, 10. Jul. 2008 (CEST)

Keine Aliphaten? WP => "Da laut IUPAC-Definition aliphatische Verbindungen den aromatischen Kohlenstoffverbindungen gegenübergestellt und damit durch eine Negation definiert werden, bedeutet dies im Umkehrschluss, dass alle organischen Verbindungen, die nicht aromatisch sind, aliphatisch sind. "

Was die Zahlenwerte angeht: Wie wäre es, statt "winzig" die Massen minus (HOOC-CH-NH2) anzugeben ? Gruss --Grey Geezer 08:59, 11. Jul. 2008 (CEST)

Auch die Klassifizierung bezieht sich auf die Eigenschaften der Seitenkette. Dies hat nichts mit der IUPAC-Definition zu tun. Es geht um den aiphatisch/aromatischen Charakter. Ein Wasserstoffatom (bei G) bzw. eine Methylgruppe (bei A) besitzt keine ausgeprägten aliphatische Eigenschaften.

Gegen eine Angabe der Masse ohne Backbone ist nichts einzuwenden. Nur um Verwechslungen zu vermeiden sollte explizit hervorgehoben werden, dass es sich um die Masse der Seitenkette handelt und nicht um die der entsprechenden AS. Viele Grüße, --Hoffmeier 09:54, 11. Jul. 2008 (CEST)

Lernprogramm

So, bevor der Link gleich wieder gelöscht wird, frag ich jetzt hier mal nach: Wer ist der Meinung, meine kleine Aminosäuren-Lernseite ist gut genug um verlinkt zu werden?

http://www.mathiasbader.de/studium/biology/

Danke für Rückmeldung! -- Wadi 13:01, 10. Jun. 2007 (CEST)

Immer unten anstellen. Die Seite bietet keine weiterführenden Informationen über den Artikel hinaus und entspricht damit nicht Wikipedia:Weblinks. Das ist eine nette Lernhilfe, aber kein geeigneter Link für einen Enzyklopädie-Artikel. --Streifengrasmaus 13:19, 10. Jun. 2007 (CEST)

Verstehe. Danke für deine beiden Hinweise Streifengrasmaus. In den Wikipedia-Weblinks steht "Weblinks sollen es dem Leser ermöglichen, sein Wissen über den Artikelgegenstand zu vertiefen.". Das trifft doch wirklich gut die Seite, oder?--Wadi 14:10, 10. Jun. 2007 (CEST)

Ich mag irgendwas wichtiges übersehen haben, aber auf deiner Seite kann ich lediglich die Namen der schon aus dem Artikel bekannten AS auswendig lernen. Das ist erstmal nur für Schüler und Studenten interessant, und vertieft nicht wirklich das Wissen über Aminosäuren. Sämtliche Strukturformeln stehen doch bereits im Artikel. (Das Stäbchenmodell finde ich übrigens sehr unpraktisch zum Auswendiglernen, aber das nur nebenbei.) --Streifengrasmaus 17:01, 10. Jun. 2007 (CEST)

Nun gut, das hängt ein wenig davon ab, wie du "Wissen vertiefen" definierst. Meiner Meinung nach gehört das festigen von Wissen auch dazu - und allein mit dem Artikel fällt es wahrlich schwer, sich alle zu merken. Ich hatte schonmal ein solches Lernprogramm gemacht, dass aber damals wirklich noch schlecht war. Hatte es dann wieder off genommen - trotzdem bekam ich wenig später eine Mail, ob ich es nicht wieder online stellen könnte - er hätte das bei Wiki gefunden und wollte gerne damit lernen. Das war auch bisschen mit meine Motivation, das nochmal als Projekt anzufangen. Meiner Meinung nach ist die Verlinkung in diesem Artikel sehr sinnvoll, denn genau da suchen Leute danach.

Wie sehen das die anderen? Noch jemand eine Meinung dazu? --Wadi 19:50, 10. Jun. 2007 (CEST)

Nein, die Frage ist nicht, wie man "Wissen vertiefen" definiert. Die Frage ist, was meint Wikipedia:Weblinks damit. Das ist kein ausgefuchster Gesetzestext, aus dem man einen Satz rausgreifen und interpretieren kann. Du solltest die ganze Einleitung mal lesen. Es geht um weiterführende, über den Artikelinhalt hinausgehende Informationen, nicht um Wiederholungen zum auswendig lernen. --Streifengrasmaus 20:38, 10. Jun. 2007 (CEST)

Gut, wenn du das als Admin so siehst wird das schon seine Richtigkeit haben. Dann kann man im Prinzip den Diskussionsteil hier wieder entfernen. Danke für deine Antworten. --Wadi 10:03, 11. Jun. 2007 (CEST)

Will hier ja keine Rebellion anfangen, aber ich finde, dass kann mensch auch anders sehen (als Streifengrasmaus). Und den Diskussionsteil sollte mensch auch nicht einfach entfernen – wenn schon, dann „streichen“. Außerdem finde ich, dass das sehr rücksichtsvoll und freundlich vorgetragene Anliegen von Wadi (wie so häufig) sehr pauschal und leichtfertig vom Tisch gefegt wird. Als Admin sollte mensch die Fähigkeit und den Willen haben, sich eingehender und spezifischer zu so einer Anfrage zu äußern. Habe mir Wikipedia:Weblinks und Wikipedia:WWNI (vor allem Punkt 7.3) angeschaut und einen viel differenzierteren Standpunkt zu dieser Diskussion bekommen. Habe aber leider das Gefühl, dass eine Diskussion nicht viel bringen dürfte, deshalb nur kurz mein subjektiver Eindruck zum Thema: Ich habe gestern Abend mein Wissen über Aminos mit Hilfe der Übungsseite deutlich vertieft. Andererseits ist die Seite durchaus noch deutlich verbesserungswürdig, was die Benutzerführung betrifft. – Markus Prokott 19:03, 11. Jun. 2007 (CEST)

Ich möchte nur kurz anmerken, dass meine Adminrechte weder mit der Diskussion noch mit der Frage, ob dieser Weblink WP:WEB entspricht, etwas zu tun haben. Ich habe nicht recht, weil ich Admin bin, ich bin in dieser Diskussion ein Benutzer wie jeder andere auch. Aber wenn ihr euer Wissen vertiefen wollt, was WP:WEB unter "Wissen vertiefen" versteht, dann könnt ihr euch ja dort an die Diskussionsseite wenden. Dort gibt es sicher massig Leute, die weniger leichtfertig und pauschal sind als ich und sich noch eingehender mit dieser Frage beschäftigen möchten. Diskussionsbeiträge werden übrigens weder gestrichen noch gelöscht, sondern irgendwann archiviert. --Streifengrasmaus 19:28, 11. Jun. 2007 (CEST)

Hmmm, irgendwie ist jetzt die Fragestellung, die ich mit diesem Diskussionsbeitrag klären wollte nicht wirklich weitergekommen - soll der Link rein oder nicht? Ich hab mir erlaubt ihn nochmal reinzusetzen, in der Hoffnung, dass derjenige der ihn möglicherweise wieder rausnimmt die Diskussion weiter voranbringt (gesetzt den Fall das bist nicht du, Streifengrasmaus). Wadi 22:16, 24. Jun. 2007 (CEST)

Meiner Meinung nach sollte der Link nicht wieder eingesetzt werden, da er außer einer Lernmethode (das zu lernende Material ist ja schon auf der wikiseite) nichts bietet. Würde deine Seite dagegen wissenswertes Zusatzmaterial enthalten, fände ich den Link gerechtfertigt. Aber eine Übungsseite alleine ist noch kein Argument für einen Link auf der Wikiseite.

--Benutzer:123.123.123.123 19:28, 11. Jun. 2007 (CEST)

Literatur

Ich finde, alle links zum Thema orthomolekulare Medizin sollten entfernt werden, da sie nicht als seriöse Informationsquelle taugen. Der Link zu den Powerdrinks ist als Werbung zu werten und ebenfalls zu entfernen.--Zivilverteidigung 12:32, 23. Jul. 2007 (CEST)

Da die Orthomolekulare Medizin in Wikipedia als unseriös bezeichnet wird, sollte sie zwar dort dargestellt aber nicht aus seriösen Seiten verlinkt oder als Literatur erwähnt werden. Werbung sollte sowieso raus. Würd' ich an deiner Stelle auch erst mal ohne Nachfrage machen. Zoelomat 12:47, 24. Jul. 2007 (CEST)

Mengendiagramm

Im Mengendiagramm sind die Aminosäuren Ala, Pro und Gly nicht als aliphatisch dargestellt, im Stryer dagegen schon. Gibt es hierzu unterschiedliche Konventionen, und wenn ja, worauf beruhen diese? Gly ist in dem Mengendiagramm außerhalb des hydrophoben Bereiches, obwohl es (wie auch überall anders) in der Tabelle "Eigenschaften der 20 kanonischen Aminosäurereste nach Taylor" als unpolar dargestellt ist. Soll das so, und wenn ja, wieso? --superknoxi 16:19, 2. Feb. 2008 (CET)

"Dabei wirkt die Aminogruppe als Base, da sie ein Proton aufnimmt (Protonenakzeptor). Die Carboxylgruppe wirkt als Säure, da sie ein Proton abgibt (Protonendonator)." - Ist dieser Satz nicht inhaltlich falsch, da es eigentlich heißten müßte: "Die Carboxylgruppe wirkt als Säure, da sie ein ION abgibt"??? Ich bin kein Fachmann für Chemie, deshalb frage ich!

Der Satz stimmt schon. Ja, die Carboxylgruppe gibt ein Kation ab, genauer ein "positiv geladenens Wasserstoffion" = "Proton". --Hoffmeier 17:55, 3. Apr. 2008 (CEST)

Verwendung

Es fehlt ein Abschnitt über die Verwendung von Aminosäuren als Bestandteile von Infusionslösungen in der künstlichen Ernährung von Menschen. Diese Anwendung besitzt erhebliche wirtschaftliche Bedeutung. Hier ist medizinischer oder/ und pharmakologischer Sachverstand gefordert. Ebenso fehlt ein Abschnitt über die Verwendung von Aminosäuren und Aminosäurederivaten als Katalysatoren und Reagenzien.----Jü 11:39, 7. Jun. 2008 (CEST)

Für die medizinischen Aspekte am besten die Kollegen von der Redaktion Medizin hinzuziehen. Viele Grüße --WunschhoferJ 20:44, 8. Jun. 2008 (CEST)

Angaben zu Aminosäuren in Nahrungsmitteln

Hallo, da sich hier ja einige mit Aminosäuren auszukennen scheinen, wollte ich Fragen ob jemand im Artikel noch eine Rubrik rein schreibt, die sich damit beschäftig:

- in welchen Nahrungsmitteln die Aminosäuren vorhanden sind, 
- produziert der Körper durch normale gesunde Ernährung ausreichend Aminos
- werden bei normaler Ernährung ausreichend Aminos, welche der Körper nicht selbst bilden kann, aufgenommen
- wie sinnvoll ist die Einnahme von Aminosäuren in Form von Ampullen oder Tabletten
  - Auswirkung auf Muskelaufbau (einschließlich des Herzmuskels)
  - Auswirkung auf Herz- Kreislaufsystem
  - Auswirkung auf Blutbild

fragen teilweise falsch gestellt, normalerweise werden natrülcih genug aufgenommen. Einnnahme sicher nicht sinnvoll Cholo Aleman 08:50, 25. Apr. 2009 (CEST)

ab ins archiv Cholo Aleman 08:50, 25. Apr. 2009 (CEST)

Aminosäurerest

Hallo, der Begriff "Aminosäurerest" kommt unerklärt im Text vor.

Hab einen Hinweis auf den von mir erweiterten Bildkommentar eingefügt. Zufrieden?

P.S. Bitte in Zukunft unterschreiben. -- Zoelomat 11:52, 2. Nov. 2006 (CET)

ab ins Archiv Cholo Aleman 08:49, 25. Apr. 2009 (CEST)

Rechtschreibfehler

...im Satz "Die Bezeichnung weitere Klassen der Aminosäuren ergeben sich nach dem gleichen Schema." Er müsste heissen "Die Bezeichnung WEITERER Klassen der Aminosäuren ERGIBT sich nach dem gleichen Schema."

ist ausgebessert --Gerhard wien 12:10, 23. Feb. 2007 (CET)

archiv Cholo Aleman 08:51, 25. Apr. 2009 (CEST)

Zu den bedingt essenziellen und semiessenziellen Aminosäuren

Hallo! Mir ist aufgefallen dass bei der ersten Tabelle von oben was nicht stimmen kann.

Histidin und Arginin sind bedingt essenziell. Also in der Schwangerschaft oder im Wachstum.

Und Tyrosin und Cystein sind semiessenziell. Benötigen also eine essentielle Aminosäure um synthetisiert zu werden.

Lg -- Lukwook 14:09, 19. Aug. 2008 (CEST)

Man könnte noch erwähnen, dass es essentielle Aminosäuren nur bei tierischen Organismen gibt. Pflanzliche Organismen leben ja bekanntlich nur von Licht und anorganischen Stoffen.

Lg -- BAUMI

Ist jetzt eingebaut (Kapitel essentielle AS). Gruß --Cvf-ps^Disk_+/− 10:05, 25. Apr. 2009 (CEST)

Begriff

Weiß jemand, woher der Begriff "Aminosäure" bzw "amino" kommt? Das wäre noch ein interessanter Fakt für den Artikel!

im Prinzip richtig, laut WP in Amine kommt es von Ammoniak - und das kannten sicher schon die Alchemisten, eigene Vermutung: arabischen Ursprungs Cholo Aleman 10:09, 25. Apr. 2009 (CEST)

Die Herleitung aus Ammoniak ist korrekt. Dieser Name ist aus lat. sal ammoniacum, ammonisches Salz, und dies wiederum aus gr. ammōniakón, Oase Ammon (heute Oase Siwa) hergeleitet . Dort wurde wohl das Ammoniumchlorid zuerst gefunden und abgebaut. Gruß --Cvf-ps^Disk_+/− 14:08, 25. Apr. 2009 (CEST)

Aminosäuren

im ob. artikel abweichend: "Für Kinder ist zusätzlich zu den generell essentiellen Aminosäuren Tyrosin essentiell, da in diesem Lebensalter die Körperfunktion zu dessen Herstellung noch nicht ausgereift ist." bitte ausleuchten.89.58.155.118 13:19, 25. Feb. 2007 (CET)

Aehm Tyrosin ist auch so essentiell, da es ein Aromat ist und diese Aminosäuren nur von Pflanzen und Mikroorganismen hergestellt werden. -- 145.253.128.60 20:01, 15. Sep. 2009 (CEST)

Das stimmt so nicht, Tyrosin kann durch Hydroxylierung von Phenylalanin synthetisiert werden. (nicht signierter Beitrag von 93.194.192.17 (Diskussion | Beiträge) 15:26, 5. Okt. 2009 (CEST))

Histidin

Ich habe grad schon einen Beitrag auf der Diskussionsseite von Histidin geschrieben, weil Histidin nicht zu den aromatischen Aminosäuren gehört. Ich weiß die Chemiker unter euch werden mir jetzt mit der Hückel-Regel zu wiedersprechen versuchen aber ich studiere Biologie und uns wurde mehr als einmal (tatsächlich schon unzählige Male und in den verschiedensten Vorlesungen) eingebläut, dass von den 20 biogenen Aminosäuren NUR Tyr, Trp und Phe aromatisch sind. Ich bitte dies nochmal zu überprüfen und gegebenenfall zu korrigieren. Ich kann mir jedenfalls nicht vorstellen, dass sich alle meine Profs und Bücher so grundlegend irren. -- 145.253.128.60 20:07, 15. Sep. 2009 (CEST)

Ich denke schon, das Histidin aromatisch ist. Die Sache, warum Biologen Histidin vielleicht nicht als Aromaten einstufen könnte daran liegen, dass nur Verbindungen "aromatisch" sind, wenn sie einen Benzolring enthalten (so wie bei Tyr, Trp und Phe). Es gibt aber unzählige ungesättigte Ringsysteme mit Heteroatom(en), z.B. Pyrrol, Pyridin, Thiophen, Fural....... und deswegen würde ich Histidin auf jeden Fall als Aromat sehen. Außerdem kann man auch noch andere Sachen als die Hückelregel als Indikator für die Aromatizität nehmen. Histidin ist nämlich planar und der Ring außerdem durchgängig sp2-hybridisiert, was die zwei weiteren Merkmale der Aromatizität sind (Betreff sp2 - Hybridisierung: Der Stickstoff mit dem Wasserstoff ist sp2-hybridisiert und das doppelt besetzte p-Orbital beteiligt sich am Elektronensextett --> aromatisch!!). --Martina2504 17:33, 9. Feb. 2010 (CET)

Auch wenn wir Biologen nicht unbedingt Vorzeigechemiker sind wissen wir dennoch, dass aromatisch nihct gleichbedeutend ist mit Benzolringenthaltend. Habe übreigens nochmal überprüft, die Hückelregel lautet: 4n+2=Anzahle der pi-Elektronen, wobei n eine natürliche ganze Zahl sein muss. Nun sag mir dochmal bitte jemand mit welcher natürlichen ganzen Zahl die Formel 4n+2=4 aufgeht?

Grüße -- 145.253.128.60 22:58, 17. Feb. 2010 (CET)

Im Histidin ist der Aromat Imidazol, welches aromatisch ist, siehe auch Aromaten#Einteilung_der_Aromaten. Am delokalisierten Elektronensystem haben wir die beiden Doppelbindungen des Ringes und das freie Elektronenpaar am NH-Stickstoff, das daran beteiligt ist, das entspricht mit n=1 4*1+2=6 Elektronen. Gruß -- Roland1952^Disk_Bew. 23:51, 17. Feb. 2010 (CET)

Säure- und Base-Verhalten

Unser OC- Professor hat diese Zwitterionen als Betaine bezeichnet, sollte man das nicht vielleicht noch mit reinschreiben? --Martina2504 17:33, 9. Feb. 2010 (CET)

Die Bezeichnung Betaine (siehe auch dort) ist für die zwitterionische Form der Aminosäuren nicht konform mit der entsprechenden IUPAC-Definition und sollte daher auch nicht für die zwitterionische Form der Aminosäuren verwendet werden. Viele Grüße, --Sponk 08:45, 28. Feb. 2010 (CET)

Dieser Abschnitt kann archiviert werden. Sponk 08:45, 28. Feb. 2010 (CET)

Tyrosin

Kann es sein, dass in der einen Tabelle der pK2COOH (für phenolische Hydroxygruppe) und pK1NH2 vertauscht wurden? In der Tabelle "pK-Werte von Aminosäure-Seitenketten (für die freien Aminosäurenreste und im Protein)" steht für die Hydroxygruppe ja bei frei auch 10,07. Wäre dann auch näher an den Werten aus dem Bild: http://en.wikipedia.org/wiki/File:Aa.svg (nicht signierter Beitrag von 79.219.111.122 (Diskussion | Beiträge) 03:01, 22. Feb. 2010 (CET))

Diese Werte sind gemäß den mir vorliegenden Daten vermutlich tatsächlich vertauscht worden. Ich habe die entsprechende Änderung von 79.219.109.248 daher als gesichtet markiert. Viele Grüße, --Sponk 08:38, 28. Feb. 2010 (CET)

Dieser Abschnitt kann archiviert werden. Sponk 08:38, 28. Feb. 2010 (CET)

Alphabetische Sortierung

Warum steht in der alphabetischen Auflistung der Aminosäuren (sowohl im Bild als auch in zwei der drei Tabellen) Asparagin vor Asparaginsäure aber umgekehrt Glutaminsäure vor Glutamin? ^^ --134.147.119.253 12:50, 14. Apr. 2008 (CEST)

Gut Ding braucht Weil... Die Sortierung der Tabellen ist vereinheitlicht. Viele Grüße, --Sponk 13:15, 8. Mär. 2010 (CET)

Suffix-Bildung

Bitte um Meinungen zur Suffix-Bildung mit « ...yl- ». Nicht alle Suffix-Ableitungen werden dabei systematisch gebildet: Glycyl-, Valyl-, Tryptophanyl-, Tryptophyl-, Arginyl-, Aspargyl-, Asparginyl-, Seryl-, Threonyl-, Cystein, Cysteyl-, Cystyl- Cysteinyl- etc. Deshalb sollte man die korrekten Suffix-Formen listen. Wie wäre es, sie in die Tabelle Die 20 kanonischen Aminosäuren zw. der 3. und 4. Spalte einzubauen? G! G.G. ^{nil nisi bene} 19:03, 27. Feb. 2010 (CET)

Keine Meinung <seufz> G! G.G. ^{nil nisi bene} 16:16, 3. Mär. 2010 (CET)

Eine Meinung: gute Idee! Gibt es eine verlässliche Quelle für die korrekten Formen? Gruß --Cvf-ps^Disk_+/− 17:03, 3. Mär. 2010 (CET)

Ich sehe mal nach und stelle die Begriffe erst mal hier ein. Bin durch Tryptophanyl-/Tryptophyl und Aspargyl-/Aspartyl- drauf gekommen. Suche nach also nach System. Hat jemand dieses blaugrüne, etwa 2 cm dicke Nomenklatur-Werk? Da sollte man es finden. Sehe Lehrbücher durch. G! G.G. ^{nil nisi bene} 17:15, 3. Mär. 2010 (CET)

Ich habe die IUPAC/IUB-Namen samt Quellenangabe eingefügt. Viele Grüße, --Sponk 18:01, 3. Mär. 2010 (CET)

Sehr schön! Danke!! G! G.G. ^{nil nisi bene} 19:04, 3. Mär. 2010 (CET)

Bitte schön! Viele Grüße, --Sponk 20:23, 3. Mär. 2010 (CET)

Dieser Abschnitt kann archiviert werden. Sponk 20:23, 3. Mär. 2010 (CET)

Codierungsalternativen der Codons

Die Tabelle Aminosäuren#Kanonische_Aminosäuren sollte noch um die bis zu sechs Codierungsalternativen bezüglich der Codierenden Codons ergänzt werden... --92.116.21.33 00:42, 12. Aug. 2010 (CEST)

Wäre redundant zu Genetischer Code. Gruß Matthias 11:17, 12. Aug. 2010 (CEST)

Aminosäure		Codierungsalternativen
Alanin	4	GCA	GCC	GCG	GCT
Arginin	6	AGA	AGG	CGA	CGC	CGG	CGT
Asparagin	2	AAC	AAT
Asparaginsäure	2	GAC	GAT
Cystein	2	TGC	TGT
Glutamin	2	CAA	CAG
Glutaminsäure	2	GAA	GAG
Glycin	4	GGA	GGC	GGG	GGT
Histidin	2	CAC	CAT
Isoleucin	3	ATA	ATC	ATT
Leucin	6	CTA	CTC	CTG	CTT	TTA	TTG
Lysin	2	AAA	AAG
Methionin	1	ATG
Phenylalanin	2	TTC	TTT
Prolin	4	CCA	CCC	CCG	CCT
Serin	6	AGC	AGT	TCA	TCC	TCG	TCT
Threonin	4	ACA	ACC	ACG	ACT
Tryptophan	1	TGG
Tyrosin	2		TAC	TAT
	4	GTA	GTC	GTG	GTT

Säure-Base Verhalten

Im Artikel steht, dass bei einer Aminosäure in Zwitterionform die Aminogruppe als Base fungiert, da sie als Protonenakzeptor wirkt. Dies ist doch falsch?! In Zwitterionform ist die Aminogruppe bereits protoniert, also kann sie nur ein Proton abgeben und keins mehr aufnehmen. Damit wirkt sie als Protonendonator und somit als Säure. Bei der Carboxylgruppe genau das gleiche, nur umgekehrt. (nicht signierter Beitrag von 88.75.134.136 (Diskussion | Beiträge) 13:39, 18. Aug. 2008 (CEST))

Moin, moin, Unbekannte(r)! Vielen Dank für den Hinweis. Ich habe den Text im Artikel "Aminosäuren" soeben geringfügig geändert. Damit sollte deutlicher als zuvor klar sein, was gemeint ist. Viele Grüße --Jü 19:13, 18. Aug. 2008 (CEST)

Moleküle

Kann man das Wort Moleküle mit dem zugehörigen Artikel verlinken? Danke :) (nicht signierter Beitrag von 134.99.98.203 (Diskussion | Beiträge) 12:08, 3. Dez. 2006 (CET))

Soeben erledigt. Harry8 05:57, 15. Nov. 2010 (CET)

Nutzen für den Menschen

schön wäre es doch wenn in dem Artikel drin steht für was der Körper Aminosäuren braucht Das wäre z.B. eine gute Seite http://blog.powerfit24.de/index.php?/archives/102-Nutzen-der-einzelnen-Aminosaeuren.html (nicht signierter Beitrag von 95.222.84.181 (Diskussion) 18:34, 19. Jan. 2011 (CET))

Steht eigentlich schon drin: Aminosäuren#Biochemische_Bedeutung, oder? GEEZER^{nil nisi bene} 14:50, 21. Jul. 2011 (CEST)

Carbaminsäure

"Die instabile Carbamidsäure ist formal die einfachste Aminosäure." steht im Artikel. Das ist falsch. Dann wird in der Fußnote die Wahrheit gesagt: "Genau genommen ist es keine Aminosäure, sondern ein Amid". Genau so ist es, Carbaminsäure ist ein Amid der Kohlensäure und keine Aminosäure! Bitte, wer das verbrochen hat, soll es wieder löschen. --188.174.22.16 19:49, 20. Dez. 2010 (CET)

Dieser Abschnitt kann archiviert werden. --Mabschaaf 20:23, 9. Apr. 2012 (CEST)

Protein vs Peptid

Die hier gegebene Definition von Proteinen und Peptiden welche beide anhand ihrer Länge unterscheidet findet nur in der Chemie Verwendung. In den Life sciences sind Proteine als ribosomal gebildete Polypeptide definiert. (nicht signierter Beitrag von 137.248.1.11 (Diskussion | Beiträge) 14:57, 22. Jul 2009 (CEST))

Ohne einen Beleg wird deine Behauptung eines Unterschieds aber nicht akzeptiert werden. --Ayacop (Diskussion) 09:22, 10. Apr. 2012 (CEST)

Polar / Unpolare Aminosäuren

Die Abbildung http://de.wikipedia.org/w/index.php?title=Datei:Overview_proteinogenic_amino_acids-DE.svg&filetimestamp=20100308195219 ordnet Glycin den polaren Aminosäuren zu, was laut verschiedener Lehrbücher und Professoren falsch ist. Glycin wird oft als "special case" gehandhabt. (nicht signierter Beitrag von 78.50.91.22 (Diskussion) 15:37, 6. Aug. 2010 (CEST))

Ich hatte eben Cystein geändert zu unpolar. In unserem Uniskript der Meduni Wien sowie im großen Alberts steht Cystein als unpolar. Danach sah ich, dass dies bereits am 13.Februar 2012 geändert wurde und von einem anderen User mit dem Hinweis auf ein anderes Biochemielehrbuch (Löffler) rückgängig gemacht wurde. Ich habe Löffler "Basiswissen Biochemie" vorliegen und dort steht tatsächlich Castein als polar. Um dieses hin und her Spielchen zu beenden, weiß jemand wie es richtig ist? -- RupertD. (Diskussion) 13:41, 9. Apr. 2012 (CEST)

Ich habe die Änderung rückgängig gemacht, da als Quelle in der Tabelle "laut Taylor" angegeben wird und für diese Änderung im Text keine Hilfe:Einzelnachweise gesetzt waren und die Tabelle damit inkonsistent wurde. Auf die "Kontroverse" kann ruhig eingegangen werden mit Lehrbuchzitat. Eventuell in einem klärenden Nebensatz. Gruß Matthias (Diskussion) 19:36, 9. Apr. 2012 (CEST)

Habe es mit Quellenangaben eingefügt. Gruß -- RupertD. (Diskussion) 11:20, 10. Apr. 2012 (CEST)

Natürlich ist es - Heteroatom! Reaktivität! - polar. GEEZER^{nil nisi bene} 12:00, 10. Apr. 2012 (CEST)

Könntest du das belegen oder erklären? Habe gerade den Artikel Heteroatom gelesen, deine These klingt plausibel, warum aber ist dann Methionin, das ja schließlich auch ein S hat, unpolar? Grüße; -- RupertD. (Diskussion) 12:44, 10. Apr. 2012 (CEST)

Es spricht für dich, dass du nachfragst! ;-)

Vergleiche die Eigenschaften von Methanol und Dimethylether oder - noch besser

$\mathrm {R-SH}$ einen Thioalkohol (der Thiolate bilden kann) und $\mathrm {R-S-R}$ (R steht für organischen Rest wie Methyl-, Ethyl- etc.)

Das Problem mit dem Satz würde ich folgendermassen lösen:

"Die Seitenkette von Cystein hat schwach polare Eigenschaften."

... so im Sinne von "ein bisschen schwanger" ;-) GEEZER^{nil nisi bene} 13:19, 10. Apr. 2012 (CEST)

An der Meduni Wien gilt der Alberts als Bibel, so muss ich vorerst für die Prüfung wohl was falsches lernen, aber vielen Dank für die Erläuterung! - Ich habe die Änderung im Artikel angepasst. An sich ist der Absatz dann wohl unnötig, da er ja nur einen Fehler in einem Buch korrigiert, für andere die sich diese Frage stellen könnte er aber auch wieder hilfreich sein. Na da soll sich ein Admin den Kopf zu zerbrechen ;). LG RupertD. (Diskussion) 13:56, 10. Apr. 2012 (CEST)

Die Polarität bezieht sich auf Ladungsverschiebungen innerhalb eines Moleküls. Diese können durch Unterschiede in den Elektronegativitäten angezeigt werden. Durch diese Unterschiede werden auch Bindungen in einem (mehr oder weniger) fließenden Übergang von kovalenter zu ionischer Bindung eingeteilt. Darüberhinaus ist das Thiol des Cysteins auch acide (es neigt zur Deprotonierung mit einem pK von etwa 8) wodurch ein kleiner Teil bei pH7 sogar ionisch vorliegt. Bei Methylgruppen kann dagegen keine Deprotonierung unterhalb eines pH von 12-13 erfolgen und die EN-Differenzen sind kleiner. Daher ist es m.E. polar. Gruß, --Ghilt (Diskussion) 22:28, 10. Apr. 2012 (CEST)

Proteinogene Aminosäuren

Diese sollten etwas besser spezifiziert werden (z.B. auf Säuger begrenzt), da Mikroroganismen wie E.coli u.a. auch Norleucin (aufgrund von Methioninmangel) inkorporieren können und das auch tun. (nicht signierter Beitrag von 88.217.167.202 (Diskussion) 14:40, 21. Jul 2011 (CEST))

Erstens gibt es dafür als Beleg nur ein Paper, was ziemlich dünn ist. Besser belegt ist der irrtümliche Einbau von Norvalin: hier konnte nachgewiesen werden, dass die Anhäufung von Norvalin nur unter ungewöhnlichen Stoffwechselbedingungen stattfindet (PMID 18940002). Die synthetische Biologie beweist Tag für Tag, dass sich die Proteinsynthese-Maschine für den Einbau fast beliebiger Reste verwenden lässt. Als in der Natur regelmäßig beobachtbaren Prozess kann man nichts davon bezeichnen. --Ayacop (Diskussion) 09:41, 10. Apr. 2012 (CEST)

Stimmt Ayacop, bevor wir hier irgendwelche exotischen Beispiele diskutieren sollte erst einmal die Regel dargestellt werden. Weiter unten wird dann auch auf das D-Alanin in den Bakterienzellwänden eingegangen. Die Säuger würde ich nicht erwähnen, sollen dann auch noch all die Pflanzengattungen erwähnt werden, deren Proteine vor allem aus L-Aminosäuren bestehen? Bestimmt nicht. MfG --Jü (Diskussion) 10:31, 10. Apr. 2012 (CEST)

Säure- und Basen-Verhalten

Warum 2 x ? Sollte man nicht (unten) zusammenfassen? GEEZER^{nil nisi bene} 11:52, 25. Aug. 2011 (CEST)

Keine Meinungen zu der Dopplung ? GEEZER^{nil nisi bene} 13:57, 10. Apr. 2012 (CEST)

Na, weil der Artikel thematisch abrutscht und anfängt die Eigenschaften von Peptiden zu diskutieren. --Roland.chem (Diskussion) 17:57, 10. Apr. 2012 (CEST)

Herstellung von Aminosäuren

vielleicht könnte man noch die Strecker-Synthese für Aminosäuren hier einfügen, und diese eine andere Synthese, wo Malonsäurediethylester mit einem NO+ Kation reagiert und dann das Addukt mit Benzylhalogeniden (am ehesten Bromid) reagiert, wobei das Bromidion als Abgangsgruppe fungiert. Ich selber kann die Reaktion nicht perfekt, deshalb hab ich sie jetzt noch nicht eingefügt, aber vielleicht könnte jemand, der sich damit besser auskennt, dies tun? --129.206.111.161 08:17, 5. Dez. 2007 (CET)

Cyanhydrinsynthese vs. Strecker-Synthese

Guten Abend. Als ich dem Link Cyanhydrinsynthese (1. Punkt unter Gewinnung und Produktion) folgte, fiel mir auf, dass dort die Aminosäuresynthese lediglich nebenbei erwähnt wird und die CHS hauptsächlich der Kettenverlängerung bei Zuckern diene. Darüber hinaus ist dem Artikel Strecker-Synthese, der zugehörigen Diskussion, dem Vollhardt/Schore (3. Auflage, 2000) und dem Organikum (23. Auflage, 2009) zu entnehmen, dass das von Adolf Strecker 1850 publizierte Verfahren nicht über ein Cyanhydrin als Zwischenstufe verläuft, sondern über ein Aminonitril. Als Quelle für die CHS wird sowohl im vorliegenden Artikel als auch unter "Cyanhydrinsynthese" ein Buch aus dem Jahr 1957 angegeben (Fieser, Fieser: Lehrbuch der organischen Chemie), dessen Inhalt veraltet sein könnte. Was meint ihr: Ist der Link auf den CHS-Artikel nun falsch und sollte auf "Strecker-Synthese" geändert werden? Ist der Link eben dorthin unter "Chemische Synthese" dann überflüssig? Im CHS-Artikel sollte dann auch ggf. der Hinweis auf die Alaninsynthese gestrichen werden. --DanySahni 22:03, 15. Jul. 2012 (CEST)

Hinweis

statt "Der pK ist keine Konstante, sondern hängt von der Temperatur, der Aktivität, der Ionenstärke und der unmittelbaren Umgebung der titrierbaren Gruppe ab und kann daher stark schwanken." wäre besser "Der pK ist eine Konstante unter reproduzierbaren Bedingungen, hängt also von der Temperatur, der Aktivität, der Ionenstärke und der unmittelbaren Umgebung der titrierbaren Gruppe ab und muss mit diesen Bedingungen angegeben werden." --TumtraH-PumA (Diskussion) 16:14, 29. Okt. 2012 (CET)

Nein, siehe Physikalische Konstante. Der Wert ist ja - im Gegensatz zu einer echten Konstante wie etwa der Gravitations- oder Avogadro-Konstante - per se variabel und von verschiedensten Bedingungen abhängig. Gruß --Cvf-ps^Disk_+/− 15:16, 14. Nov. 2012 (CET)

Verfügbarkeit von essentiellen Aminosäuren

Der Absatz ist nicht korrekt: Aminosäuren haben für die Ernährung des Menschen eine fundamentale Bedeutung. In der Regel wird der Bedarf an essentiellen Aminosäuren durch tierische Proteine vollkommen gedeckt. Pflanzliche Proteine haben dagegen eine geringere biologische Wertigkeit.

Besser wäre:

Aminosäuren haben für die Ernährung des Menschen eine fundamentale Bedeutung. In der Regel wird der Bedarf an essentiellen Aminosäuren durch pflanzliche oder tierische Proteine vollkommen gedeckt.

Eventuell sollte man den letzten Satz wie folgt ändern:

Auch wenn pflanzliche Proteine eine geringere biologische Wertigkeit hat tierische Proteine haben, ist es problemlos möglich, durch eine vegane Ernährung alle Aminosäuren inkl. der essentiellen Aminosäuren über die Nahrung zu erhalten. Da der Körper Aminosäuren speichern kann, ist es nicht notwendig, die biologische Wertigkeit von pflanzllichen Produkten durch Kombinationen zu verbessern.

Hinweis: Ein Proteinmangel ist bei ausreichender Menge auch bei einer veganen Ernährung nicht zu befürchten. Es ist nicht einmal notwendig, dazu besondere Lebensmittel wie Tofu oder Sojagranulat zu essen. Gemüse, Obst, Nüsse und Keimlinge liefern mengenmäßig alle notwendigen Aminosäuren. (nicht signierter Beitrag von ManfredFS (Diskussion | Beiträge) 10:38, 18. Jan. 2013 (CET))

Ich habe das jetzt wie folgt geändert:

In der Regel wird der Bedarf an essentiellen Aminosäuren durch tierische oder eine geeignete Kombination verschiedener pflanzlicher Proteine (etwa aus Getreide und Hülsenfrüchten) vollkommen gedeckt. Pflanzliche Proteine haben meist eine geringere Proteinwertigkeit. Quelle ist der im Bereich Lebensmittelchemie sehr gute Römpp. Für das Stichwort Proteinwertigkeit gibt es leider noch keinen eigenen Artikel; das vorher verlinkte Biologische Wertigkeit ist nicht völlig korrekt. Gruß --Cvf-ps^Disk_+/− 11:17, 18. Jan. 2013 (CET)

L-Aminosäuren

In der Abbildung der Aminosäuren mit dem Titel

"Die im Menschen natürlich vorkommenden 20 proteinogenen Aminosäuren nach physikalisch-chemischen Eigenschaften gruppiert"

sind leider die nicht-natürlichen D-Aminosäuren abgebildet. (nicht signierter Beitrag von 134.245.162.18 (Diskussion) 14:24, 12. Feb. 2014 (CET))

Das sehe ich nicht so.--Franz 23:27, 12. Feb. 2014 (CET)

Franz liegt richtig, die IP falsch. Die Stereochemie ist korrekt angegeben, Änderungsbedarf besteht also nicht. MfG --Jü (Diskussion) 11:13, 13. Feb. 2014 (CET)

Welche Eigenschaften machen Aminosäuren so wichtig?

Mir fehlt in einem eigenen Abschnitt oder der Einleitung, warum Aminosäuren und nicht irgendetwas anderes ihre Funktion haben. Jedem ist klar, dass unser Leben auf ihnen basiert aber welche Eigenschaften haben sie, dass sie so mächtig sind? Offensichtlich sind sie verkettbar, reagieren auf ihre Umgebung und sind trotz ihrer Gemeinsamkeiten sehr unterschiedlich. Diese Gruppe von Verbindungen hat eine unglaubliche Komplexität hervorgebracht. Warum basiert Leben auf dieser Gruppe und nicht auf Salzen oder Alkohol? Die Wörter Polymer und Verkettung tauchen im Artikel nicht auf. --Moritzgedig (Diskussion) 15:10, 30. Dez. 2014 (CET)

Bei den chemisch-physikalischen Eigenschaften wird erläutert, was die besonderen Charakteristika der jeweiligen Aminosäure sind. Und weiter ist es die individuelle Verkettung (Primärsequenz) der Aminosäuren, die die bestimmten Eigenschaften und Funktionen von allen möglichen Proteinen definiert. --Thommex (Diskussion) 22:26, 18. Mär. 2017 (CET)

Zahlen gehen nicht auf

Beim lesen des Artikels hat mich sehr verwirrt, dass verschiedene Angaben zahlenmäßig nicht zusammenpassen. Zum Beispiel folgende:

• In der Einleitung steht, dass es 23 bekannte proteinogene Aminosäuren gibt. Im Abschnitt über proteinogene Aminosäuren steht, dass davon 20 kanonisch sind und die restlichen, nichtkanonischen (drei?!) in drei Gruppen fallen. Offenbar werden in diesem Abschnitt mehr als drei nichtkanonische proteinogene Aminosäuren genannt.
• Im Abschnitt über nichtkanonische Aminosäuren steht, dass der Mensch die 20 kanonischen Aminosäuren sowie Selenocystein nutzt (also insgesamt 21, die sämtlich proteinogen sind), aber am Anfang des Abschnitts über biochemische Bedeutung gibt es eine Tabelle mit den "...im Menschen natürlich vorkommenden 20 proteinogenen Aminosäuren...".

Ich weiß nicht, was davon jeweils richtig ist. Switzel, 8. Sep. 2016 (08:10, 8. Sep. 2016 (CEST), Datum/Uhrzeit nachträglich eingefügt, siehe Hilfe:Signatur)

Kein Wunder, dass die einander teilweise widersprechenden Zahlenangaben einen verwirren können. Ich hoffe, jetzt ist es klarer. --nanu _*diskuss 23:11, 16. Mär. 2017 (CET)

Zum ersten Punkt: 23 proteinogene Aminosäuren ist richtig. Aber die Unterteilung in drei Gruppen kannst du meiner Meinung nach vergessen. Wichtig ist, dass es eine weitere Gruppe gibt, die lediglich die 2 nicht-kanonischen proteinogenen Aminosäuren Pyrrolysin und Selenocystein enthält. Die übrigen kanonischen proteinogenen Aminosäuren sind 20 bzw. 21 an der Zahl, je nachdem ob man f-Met als Derviat von Met gesondert mitzählt, oder nicht.

Zum zweiten Punkt: Quelle [1] S. 126 habe ich keine Bestätigung für die Behauptung im Text gefunden, dennoch wird Selenocystein vom Menschen verwendet. Quelle --Thommex (Diskussion) 22:10, 18. Mär. 2017 (CET)

Isoelektrischer Punkt von Arginin

In der Tabelle ist der isoelektrische Punkt von Arginin mit 11,76 angegeben, in Arginin mit 10,8. --Vanellus (Diskussion) 15:28, 6. Mär. 2017 (CET)

Auch, da sich mit Google zahlreiche Buchbelege für einen "isoelectric point arginine" von "10.76" finden ließen, jedoch nicht für "11.76", wurde die Angabe entsprechend geändert. --nanu _*diskuss 11:21, 17. Mär. 2017 (CET)

Nicht-kanonische Aminosäuren

Folgender Unterpunkt 5.2 "Nicht-kanonische Aminosäuren" des Gliederungspunktes 5 "Proteinogene Aminosäuren" stimmt mich nachdenklich ...

"Zur zweiten Klasse gehören die Aminosäuren, die aus kanonischen Aminosäuren entstehen, deren Aminosäurerest R nach dem Einbau in Proteine verändert wird. So kann beispielsweise Prolin zu Hydroxyprolin, Serin zu O-Phosphoserin, Tyrosin zu O-Phosphotyrosin und Glutamat zu γ-Carboxyglutamat umgewandelt werden. Eine wichtige Änderung des Aminosäurerestes stellt auch die Glykosylierung dar: Hier werden Kohlenhydratreste auf die Aminosäurereste übertragen, wodurch Glykoproteine entstehen."

Bezüglich des Inhalts habe ich keine Anmerkung zu machen, soweit ich das beurteilen kann ist das korrekt. Aber nach Definition handelt es sich bei proteinogenen Aminosäuren um solche, die im Zuge der Translation verwendet werden können, d.h. C-Terminal an die bereits bestehende Primärstruktur eines Peptids bzw. Proteins angehängt werden. Dazu zählen die 20 kanonischen proteinogenen Aminosäuren, d.h. diejenigen, die mittels des genetischen Codes verwendet werden können, aber auch die beiden "Sonderfälle" Pyrrolysin und Selenocystein als nicht-kanonische proteinogene Aminosäuren.

Aminosäuren, die durch posttranslationale Mods entstehen (nicht-proteinogene Aminosäuren) wurden entsprechend der Gleiderung im Unterpunkt 5.2 allerdings zu den proteinogenen Aminosäuren gezählt. So ist auch die Einleitung im Unterkapitel "Nicht-kanonische Aminosäuren" irreführend ...

Siehe hier Zahlen gehen nicht auf

"Zu den natürlich vorkommenden nichtkanonischen Aminosäuren gehören alle übrigen proteinogenen Aminosäuren. Diese wiederum können in drei Klassen eingeteilt werden:"

... nicht-kanonische Aminosäuren sind proteinogene Aminosäuren aber auch nicht-proteinogene Aminosäuren (z.B. für den Fall der posttranslationalen Mod).

Außerdem ist 5.3 allenfalls als Sonderfall zu betrachten und sollte auch als solcher deutlich gekennzeichnet werden. Das das Maiglöckchen-Beispiel sowohl in diesem Unterpunkt als auch bei "6 Nicht-proteinogene Aminosäuren" auftaucht, stiftet nur eines - Verwirrung. Wenn sie, wie es im Text heißt, per definitionem hier zugehörig sind, fehlt eine eindeutige Referenz.

Also noch mal kurz und knapp.

Proteinogene Aminosäuren: Es gibt insgesamt 22 Stück, davon 20 kanonische- und 2 nicht-kanonische Aminosäuren.

--Thommex (Diskussion) 11:52, 16. Mär. 2017 (CET)

Deinen Überlegungen ist leicht zu folgen. Offenbar wird im Artikel – abweichend vom üblichen Sprachgebrauch – der Begriff proteinogene Aminosäure sehr weit gefasst, ohne dass diese Auffassung belegt würde. Außerdem sind anscheinend auch die begrifflichen Abgrenzungen gegenüber nicht-kanonisch unklar beziehungsweise widersprüchlich. Neben den kanonischen sowie Sec und Pyl wird manchmal auch noch Formylmethionin (f-Met) zu den proteinogenen Aminosäuren gezählt. --nanu _*diskuss 14:41, 16. Mär. 2017 (CET)

IMHO sollte Formylmethionin entschieden den proteinogenen Aminosäuren zugeordnet werden, da diese auch über den Genetischen Code verfügbar gemacht wird. Es ist nur so, dass diese Aminosäure lediglich von Bakterien genutzt wird. Von einem Organismus wird bei der Initiation der PBS - nach aktuellem Kenntnisstand - aber immer nur eine der beiden Varianten f-Met / Met benutzt. Eine weitere Besonderheit, die ich in meinem ursprünglichen Beitrag nicht erwähnt habe.

Betrachtet man einen x-beliebigen Organismus stehen diesem theoretisch immer 22 proteinogene Aminosäuren zur Verfügung. Aber insgesamt gibt es exakterweise 23 verschiedene proteinogene Aminosäuren, wobei es meiner Meinung nach an dieser Stelle ausreichend wäre, f-Met als eine "andere Art der Ausführung" (Derivat) von Met zu betrachten. --Thommex (Diskussion) 21:42, 18. Mär. 2017 (CET)

(nachträgliche, nicht signierte Änderung von Thommex (Diskussion) 14:59, 20. März 2017 (CEST)) durch Unterstreichung markiert. --nanu _*diskuss 13:32, 21. Mär. 2017 (CET)

Soweit bekannt, sind es im menschlichen Organismus wohl 21 (weder Pyl noch fMet). Bakterien wie E. coli verfügen sowohl über tRNA_i^fMet zur Initation als auch über tRNA^Met zur Elongation, siehe etwa intro. Da Escherichia coli auch selenocysteinhaltige Enzyme aufbauen kann, sind es hier wohl 22 (nicht Pyl), wenn man fMet gesondert zählt. Gruß, --nanu _*diskuss 11:27, 20. Mär. 2017 (CET)

Meiner Meinung nach unklarer Abschnitt

Hallo Wikipedianer,

Folgender Abschnitt/Absatz unter dem Unterpunkt "Nichtkanonische Aminosäuren" erscheint mir unklar. Ich erkläre gleich warum und markiere die unklaren Teile mit Fettschrift:

Edit2: Der Abschnitt ist glaube ich doch recht gut! Man sollte ihn nur besser vernetzen und z.B. in Selenocystein den Prozess der recodierung klar hervorheben sodass man das Wort Recodierung mit diesem Abschnitt verlinken kann --2A02:8108:1A00:3000:B130:F7E9:158B:D8EB 09:50, 18. Sep. 2017 (CEST)

"Zur ersten Gruppe gehören jene proteinogenen Aminosäuren, die durch eine Recodierung des genetischen Materials in Proteine eingebaut werden. Die 21. und die 22. proteinogene Aminosäure – Selenocystein und Pyrrolysin – gehören hierzu. Für beide Aminosäuren wurden spezifische tRNAs – tRNASec bzw. tRNAPyl – gefunden, mit denen die Aminosäure jeweils für den ko-translationalen Einbau am Ribosom bereitgehalten wird. Deren Anticodon paart, abhängig von Strukturelementen im Kontext der mRNA, mit dem Codon UGA bzw. UAG; im Standardcode stellen diese ein Stopcodon dar. Doch nicht alle Organismen verwenden die nichtkanonischen proteinogenen Aminosäuren dieser Gruppe."

Generell Die Fetten Dinge sind nicht verlinkt, daher kann man nicht (wie sonst oft in der Wiki) schnell nachlesen was man nicht versteht und wieder zurück zum Ursprungsartikel springen und weiterlesen.

Recodierung: In der deutschen Wiki existiert ein Artikel der Rekodierung heisst. er enthält jedoch keine infos dazu was das in der Biochemie heisst.

ko-translationalen Einbau: Mir ist unklar was das heissen soll und es ist auch nicht verlinkt.

Strukturelementen im Kontext der mRNA: Welche Strukturelemente im Kontext der mRNA führen denn nun dazu dass das Anticodon von Selenocystein oder Pyrrolysin mit UGA bzw. UAG auf der mRNA paart? Wenn die Erklärung zu lang oder komplex sein sollte, könnte man das ja auslagern und verlinken.

--2A02:8108:1A00:3000:B130:F7E9:158B:D8EB 08:33, 18. Sep. 2017 (CEST)

Edit1: Sehe gerade dass "Recodierung" im Artikel Selenocystein erklärt wird.

--2A02:8108:1A00:3000:B130:F7E9:158B:D8EB 09:03, 18. Sep. 2017 (CEST)

Edit2: Der Abschnitt ist glaube ich doch recht gut. Man sollte ihn nur besser vernetzen und z.B. in Selenocystein den Prozess der recodierung klar hervorheben sodass man das Wort Recodierung mit diesem Abschnitt verlinken kann

--2A02:8108:1A00:3000:B130:F7E9:158B:D8EB 09:50, 18. Sep. 2017 (CEST)

Danke für den konstruktiven Vorschlag! Der erste Teil, im Artikel Selenocystein den entsprechenden Abschnitt hervorzuheben, wurde inzwischen umgesetzt. Allerdings wird dort nur die Recodierung im besonderen Fall von Sec beschrieben, der vergleichbare Prozess für Pyl sieht schon etwas anders aus. Die Verlinkung wurde auch deshalb noch nicht angebracht, da das Wort Recodierung in der Biologie einen allgemeineren Begriff bezeichnet, der nicht allein Vorgänge umfasst, bei denen ein Stopcodon als ein sense-Codon interpretiert wird (vergleiche etwa Recodierung). Leider fehlt ein entsprechender WP-Artikel noch, auf den zu verlinken wirklich sinnvoll wäre. --nanu _*diskuss 12:35, 18. Sep. 2017 (CEST)

Molare Masse

In der Tabelle "Eigenschaften der 20 kanonischen Aminosäuren": Was bedeutet hier die "molare Masse"? Im Einzel-Artikel zu den Aminosäuren sind unter molare Masse andere Werte angegeben, für mich nachvollziehbar das was früher "Molekulargewicht" hieß, also bei Glycin 78 g/mol ststt 1,01; bei Asparagin 132 g/mol statt 58 etc. (nicht signierter Beitrag von Benutzername oder IP-Adresse des Benutzers (Diskussion | Beiträge) 19:40, 25.10.2017)

Das Molgewicht ist nicht das Molekulargewicht (siehe Avogadro-Konstante $N_{\mathrm {A} }$). In der betreffenden Tabellenspalte wird aber nicht die molare Masse einer Aminosäure angegeben, sondern der Anteil für die jeweilige Seitenkette (also jeweils etwa 74,06 g/mol weniger als die molare Masse einer AS). --nanu _*diskuss 20:52, 28. Okt. 2017 (CEST)

Ich denke, hier sind Angaben relativer Molekülmassen sinnvoller. --nanu _*diskuss 11:20, 29. Okt. 2017 (CET)

Eine glaub' ich fehlerhafte Graphik

Die natürlich vorkommenden 20 proteinogenen Standard-Aminosäuren, gruppiert nach physikalisch-chemischen Eigenschaften

wird im Artikel gegenwärtig am Anfang des Abschnitts „Aminosäuren als Bausteine von Proteinen“ verwendet. Ich bezweifele die Korrektheit der Angaben in dieser Grafik: Glycin ist wohl falsch eingeordnet. Glycin steht unter „polar/neutral“ ganz links unten, in Büchern steht „neutral, unpolar“. Ebenso in den meisten Quellen, die man im Internet findet, nur nicht in Wikipedia. (Wikipedia sagt in vielen Artikeln und im Biochemie-Book, Glycin sei polar)

Spektrum Verlag Lexikon der Biochemie enthält ziemlich am Anfang eine Liste I, II, III, IV der 4 Gruppen von AS (I = neutral, hydrophob, unpolar), ziemlich am Ende eine Tabelle die Glycin in I einsortiert.

Amboss Biochemie Lehrbuch/Lexikon Aminosäuren & Proteine Am Anfang des Kapitels „Proteinogene Aminosäuren“ steht eine Tabelle, Glycin gleich in 1. Zeile als apolar.

[2] steht hier nur als weitere interessante Quelle, ob sie was zur Glycin-Frage bezeugt, habe ich noch nicht geprüft. --Himbeerbläuling (Diskussion) 06:55, 5. Feb. 2021 (CET)

Neue allgemein interessante wissenschaftliche Quelle, Autoren Uni Jena: The classification of amino acid conservation - ScienceDirect --Himbeerbläuling (Diskussion) 07:02, 5. Feb. 2021 (CET)

"Alle essentiellen bzw. semi-essentiellen Aminosäuren, die der menschliche Körper benötigt, sind in Hühnereiern enthalten."

Dieser Satz wirkt unangebracht, da die meisten Lebensmittel alle für den Menschen essenziellen bzw. semi-essenziellen Aminosäuren enthalten. Das Beispiel wirkt für mich arbitär und könnte den Eindruck verschaffen, dass das Hühnerei als einziges Lebensmittel alle essenziellen bzw. semi-essenziellen Aminosäuren enthält. Ich schlage vor den Satz in seiner Gesamtheit zu entfernen. (nicht signierter Beitrag von 81.217.29.67 (Diskussion) 12:21, 25. Mai 2020 (CEST))

Ich stimme zu. Solche merkwürdigen Theoriefindungen haben hier keinen Platz! --Bioscan (Diskussion) 11:20, 21. Aug. 2021 (CEST)