Manajit Hayer-Hartl

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie

Manajit Hayer-Hartl (* 27. Februar 1954 in Singapur) ist Biochemikerin und Biophysikerin. Sie leitet die Forschungsgruppe „Chaperonin-vermittelte Proteinfaltung“ des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried.

Werdegang

Hayer-Hartl studierte Biologie und Chemie an der University of Stirling in Großbritannien. Sie promovierte 1984 an der University of Stirling in Chemie. Anschließend forschte sie als Postdoktorandin am Department of Biochemistry der Oxford University in Großbritannien, am Louis-Pasteur-Institute in Strasbourg in Frankreich, am Institut für Physikalische Biochemie in München und am Jules Stein Eye Institute der University of California in Los Angeles in den USA. Von 1991 bis 1996 war sie wissenschaftliche Mitarbeiterin am Department of Cellular Biochemistry and Biophysics des Sloan-Kettering-Institute in New York in den USA. Von 1997 bis 2005 war sie Forschungsgruppenleiterin für Zelluläre Biochemie am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried.

Seit 2006 leitet Hayer-Hartl die Forschungsgruppe „Chaperonin-vermittelte Proteinfaltung“ und ist Principal Investigator der Abteilung für „Zelluläre Biochemie“ am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried.

Manajit Hayer-Hartl ist verheiratet mit dem deutschen Zellbiologen Franz-Ulrich Hartl.

Forschung

Der Forschungsschwerpunkt von Hayer-Hartl sind Chaperone und ihre Rolle bei der Faltung von Proteinen.

Sie beschäftigt sich mit Chloroplasten-Protein-Chaperonen und konnte wichtige Erkenntnisse für die die Faltung von RuBisCO (Ribulose-1,5-bisphosphat-carboxylase/-oxygenase) erlangen, einem wichtigen Enzym für die Kohlenstoffdioxid-Fixierung in Pflanzen.[1] Die Verbesserung der katalytischen Eigenschaften von RuBisCo sind vor allem für die landwirtschaftliche Produktionssteigerung interessant.

Sie forscht auch an den Ursachen neurodegenerativer Erkrankungen und dem möglichen therapeutischen Effekt von Chaperonen.[2][3]

Auszeichnungen

Weblinks

Einzelnachweise

  1. Cuimin Liu, Anna L. Young, Amanda Starling-Windhof, Andreas Bracher, Sandra Saschenbrecker, Bharathi Vasudeva Rao, Karnam Vasudeva Rao, Otto Berninghausen, Thorsten Mielke, F. Ulrich Hartl, Roland Beckmann, Manajit Hayer-Hartl: Coupled chaperone action in folding and assembly of hexadecameric Rubisco. In: Nature. 463, 2010, S. 197, doi:10.1038/nature08651.
  2. Heidi Olzscha, Sonya M. Schermann, Andreas C. Woerner, Stefan Pinkert, Michael H. Hecht, Gian G. Tartaglia, Michele Vendruscolo, Manajit Hayer-Hartl, F. Ulrich Hartl, R. Martin Vabulas: Amyloid-like Aggregates Sequester Numerous Metastable Proteins with Essential Cellular Functions. In: Cell. 144, 2011, doi:10.1016/j.cell.2010.11.050.
  3. P. J. Muchowski, G. Schaffar, A. Sittler, E. E. Wanker, M. K. Hayer-Hartl, F. U. Hartl: Hsp70 and Hsp40 chaperones can inhibit self-assembly of polyglutamine proteins into amyloid-like fibrils. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. 97, 2000, S. 7841, doi:10.1073/pnas.140202897.
  4. Lawrence Bogorad Award. Abgerufen am 10. September 2022 (englisch).
  5. ASBMB–Merck Award. Abgerufen am 22. März 2020 (englisch).
  6. Mitglieder. Abgerufen am 7. März 2020.
  7. Charles F. Kettering Award. Abgerufen am 17. März 2020 (amerikanisches Englisch).
  8. The Protein Society : Protein Society Awards. Abgerufen am 17. März 2020.