Transaldolase

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Transaldolase
Transaldolase

Vorhandene Strukturdaten: 1f05

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 337 Aminosäuren
Bezeichner
Gen-Name TALDO1
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.2.1.2Transferase
Reaktionsart Übertragung eines CHOH-Rests
Substrat Sedoheptulose-7-phosphat + D-Glycerinaldehyd-3-phosphat
Produkte D-Erythrose-4-phosphat + D-Fructose-6-phosphat
Vorkommen
Homologie-Familie Transaldolase
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Transaldolase (TAL) (Gen: TALDO1) heißt das Enzym, welches die Übertragung eines C3-Körpers von Sedoheptulose-7-phosphat auf D-Glycerinaldehyd-3-phosphat und umgekehrt ermöglicht. Dieses Reaktionsgleichgewicht ist ein wichtiger Teil des Pentosephosphatwegs in allen Lebewesen.

Mutationen können die (seltene) Erbkrankheit Transaldolasemangel bedingen.

Katalysiertes Gleichgewicht

Er4P D-Erythrose-4-phosphat + Datei:D-Fructose-6-phosphat.svg D-Fructose-6-phosphat
GG-Pfeil senkrecht 1.svg
Datei:D-Glycerinaldehyd-3-phosphat2.svg D-Glycerinaldehyd-3-phosphat + D-Sedoheptulose-7-phosphat.svg D-Sedoheptulose-7-phosphat

Physiologische Wirkungen

Die Regulation der Genexpression im TALDO1-Gen kann den Glutathionspiegel und die Sensitivität von Zellen für Apoptose beeinflussen.[1]

Erkrankungen

Manche multiple-Sklerose-Patienten besitzen Antikörper gegen Bereiche der Transaldolase.[2]

Transaldolasemangel

Mutationen im TALDO1-Gen können zur (seltenen) Erbkrankheit des Transaldolasemangels und dieser zu Leberzirrhose führen.[3] Auch Multiorganversagen kann bei Transaldolasemangel auftreten.[4]

Andere Gendefekte

Varianten des Enzyms sind möglicherweise mit Plattenepithelkarzinom assoziiert.[5][6][7]

Anwendung

Unterscheidungen des bakteriellen Transaldolase-Gens mittels Polymerase-Kettenreaktion werden genutzt, eine Darmbesiedelung durch Bifidobacterium zu identifizieren und zu quantifizieren.[8]

Weblinks

Einzelnachweise

  1. Katalin Banki, Eliza Hutter, Emanuela Colombo, Nick J. Gonchoroff, Andras Perl: Glutathione levels and sensitivity to apoptosis are regulated by changes in transaldolase expression. In: Journal of Biological Chemistry. Band 271, Nr. 51, 1996, S. 32994–33001, doi:10.1074/jbc.271.51.32994.
  2. Niland B, Banki K, Biddison WE, Perl A: CD8+ T cell-mediated HLA-A*0201-restricted cytotoxicity to transaldolase peptide 168-176 in patients with multiple sclerosis. In: J. Immunol.. 175, Nr. 12, Dezember 2005, S. 8365–8378. PMID 16339578.
  3. Nanda M. Verhoeven, Jojanneke H.J. Huck, Birthe Roos, Eduard A. Struys, Gajja S. Salomons, Adriaan C. Douwes, Marjo S. van der Knaap, Cornelis Jakobs: Transaldolase deficiency: liver cirrhosis associated with a new inborn error in the pentose phosphate pathway. In: The American Journal of Human Genetics. Band 68, Nr. 5, 2001, S. 1086–1092, doi:10.1086/320108.
  4. Vassili Valayannopoulos, Nanda M. Verhoeven, Karine Mention, Gajja S. Salomons, Danièle Sommelet, Marie Gonzales, Guy Touati, Pascale de Lonlay, Cornelis Jakobs, Jean-Marie Saudubray: Transaldolase deficiency: a new cause of hydrops fetalis and neonatal multi-organ disease. In: The Journal of Pediatrics. Band 149, Nr. 5, 2006, S. 713–717, doi:10.1016/j.jpeds.2006.08.016.
  5. UniProt P37837
  6. Qian Y, Banerjee S, Grossman CE, et al: Transaldolase deficiency influences the pentose phosphate pathway, mitochondrial homoeostasis and apoptosis signal processing. In: Biochem. J.. 415, Nr. 1, Oktober 2008, S. 123–34. doi:10.1042/BJ20080722. PMID 18498245.
  7. Basta PV, Bensen JT, Tse CK, Perou CM, Sullivan PF, Olshan AF: Genetic variation in Transaldolase 1 and risk of squamous cell carcinoma of the head and neck. In: Cancer Detect. Prev.. 32, Nr. 3, 2008, S. 200–208. doi:10.1016/j.cdp.2008.08.008. PMID 18805652.
  8. Teresa Requena, Jeremy Burton, Takahiro Matsuki, Karen Munro, Mary Alice Simon, Ryuichiro Tanaka, Koichi Watanabe, Gerald W. Tannock: Identification, detection, and enumeration of human Bifidobacterium species by PCR targeting the transaldolase gene. In: Applied and Environmental Microbiology. Band 68, Nr. 5, 2002, S. 2420–2427, doi:10.1128/AEM.68.5.2420-2427.2002.