Brian Kobilka

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Brian Kobilka im Jahr 2007
3D-Strukturmodell des β2-Adrenozeptors mit dem inversen Agonisten Carazolol

Brian Kent Kobilka (* 30. Mai 1955 in Little Falls, Minnesota) ist ein US-amerikanischer Biochemiker. Dem Professor der Stanford University School of Medicine wurde am 10. Oktober 2012 gemeinsam mit Robert Lefkowitz der Nobelpreis für Chemie „für ihre Studien zu G-Protein-gekoppelten Rezeptoren“ zuerkannt.

Leben und wissenschaftliches Wirken

Brian K. Kobilkas Vater und sein Großvater waren Bäcker von Beruf. Kobilka studierte Biologie und Chemie an der University of Minnesota Duluth und absolvierte nach seinem Bachelor die School of Medicine der Yale University. Nach einer internistischen Weiterbildung am Barnes Hospital der Washington University in St. Louis forschte er als Postdoc bei Robert Lefkowitz an der Duke University. Sein besonderes Augenmerk galt seitdem dem β2-Adrenozeptor, ein Protein aus der Gruppe der G-Protein-gekoppelten Rezeptoren, das an der Wirkung des Hormons Adrenalin beteiligt ist. Während seiner Zeit an der Duke University gelang ihm und Kollegen die erstmalige Klonierung eines ligandengesteuerten G-Protein-gekoppelten Rezeptors.[1] Dies stellte nicht nur einen Meilenstein in der Erforschung der pharmakologisch bedeutendsten Proteingruppe dar, sondern öffnete auch neue Möglichkeiten der Arzneimittelforschung. 1994 erhielt er den John J. Abel Award in Pharmakologie. Im Jahr 2007 und in den darauf folgenden Jahren veröffentlichte Brian Kobilka eine Reihe von Arbeiten über die räumliche Struktur und die dreidimensionale Funktionsweise G-Protein-gekoppelter Rezeptoren, einer Klasse von Proteinen, die bis dahin für die Strukturanalyse als nahezu unzugänglich galt.[2][3][4][5][6] 2010 erhielt er den ASPET-Julius Axelrod Award.[7] 2011 nahm ihn die National Academy of Sciences auf. 2012 wurde ihm der Nobelpreis für Chemie verliehen. 2013 wurde er Ehrenmitglied der Royal Irish Academy.[8] 2015 wurde er in die American Academy of Arts and Sciences gewählt. Seit 2016 ist Kobilka Einstein Visiting Fellow am Berlin Institute of Health.[9]

Seine Ehefrau Tong Sun Thian lernte er an der Universität von Minnesota kennen. Sie haben zwei Kinder.[10]

Publikationen (Auswahl)

Literatur

Weblinks

Commons: Brian Kobilka – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien

Einzelnachweise

  1. Richard A. F. Dixon, Brian K. Kobilka et al.: Cloning of the gene and cDNA for mammalian β-adrenergic receptor and homology with rhodopsin. In: Nature, Band 321, Nr. 6065, 1986, S. 75–79, doi:10.1038/321075a0, PMID 3010132.
  2. Wadim Tscheresow, Daniel M. Rosenbaum et al.: High-Resolution Crystal Structure of an Engineered Human β2-Adrenergic G Protein–Coupled Receptor. In: Science, Band 318, Nr. 5854, 2007, S. 1258–1265, doi:10.1126/science.1150577, PMID 17962520.
  3. Daniel M. Rosenbaum, Wadim Tscheresow et al.: GPCR Engineering Yields High-Resolution Structural Insights into β-Adrenergic Receptor Function. In: Science Band 318, Nr. 5854, 2007, S. 1266–1273, doi:10.1126/science.1150609, PMID 17962519.
  4. Søren G. F. Rasmussen, Choi Hee-jung et al.: Crystal structure of the human beta2 adrenergic G-protein-coupled receptor. In: Nature, Band 450, Nr. 7168, 2007, S. 383–387, doi:10.1038/nature06325, PMID 17952055.
  5. Michael P. Bokoch, Zou Yaozhong et al.: Ligand-specific regulation of the extracellular surface of a G-protein-coupled receptor. In: Nature, Band 463, Nr. 7277, 2010, S. 108–112, doi:10.1038/nature08650, PMID 20054398.
  6. Chung Ka Young, Søren G. F. Rasmussen et al.: Conformational changes in the G protein Gs induced by the β2 adrenergic receptor. In: Nature, Band 477, Nr. 7366, 2011, S. 611–615, doi:10.1038/nature10488, PMID 21956331.
  7. 2010 ASPET Award Winners bei der American Society for Pharmacology and Experimental Therapeutics, abgerufen am 20. Februar 2016.
  8. Members: Brian Kent Kobilka. Royal Irish Academy, abgerufen am 9. Mai 2019.
  9. Brian Kobilka. In: Einstein BIH Visiting Fellows. Einstein Stiftung Berlin, abgerufen am 23. Mai 2018.
  10. Lizzie Buchen: Cell signalling: It’s all about the structure. In: Nature, Band 476, Nr. 7361, 2011, S. 387–390, doi:10.1038/476387a.